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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1g1c | ||||||
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タイトル | I1 DOMAIN FROM TITIN | ||||||
要素 | IMMUNOGLOBULIN-LIKE DOMAIN I1 FROM TITIN | ||||||
キーワード | STRUCTURAL PROTEIN / immunoglobulin domain / Beta-sandwhich / I-set | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 sarcomerogenesis / structural molecule activity conferring elasticity / telethonin binding / skeletal muscle myosin thick filament assembly / cardiac myofibril assembly / muscle alpha-actinin binding / detection of muscle stretch / cardiac muscle tissue morphogenesis / protein kinase regulator activity / cardiac muscle hypertrophy ...sarcomerogenesis / structural molecule activity conferring elasticity / telethonin binding / skeletal muscle myosin thick filament assembly / cardiac myofibril assembly / muscle alpha-actinin binding / detection of muscle stretch / cardiac muscle tissue morphogenesis / protein kinase regulator activity / cardiac muscle hypertrophy / mitotic chromosome condensation / actinin binding / Striated Muscle Contraction / M band / I band / cardiac muscle cell development / structural constituent of muscle / sarcomere organization / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / cardiac muscle contraction / striated muscle contraction / muscle contraction / protein kinase A signaling / condensed nuclear chromosome / positive regulation of protein secretion / Z disc / response to calcium ion / actin filament binding / Platelet degranulation / protein tyrosine kinase activity / protease binding / non-specific serine/threonine protein kinase / calmodulin binding / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.1 Å | ||||||
データ登録者 | Mayans, O. / Wuerges, J. / Gautel, M. / Wilmanns, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2001 タイトル: Structural evidence for a possible role of reversible disulphide bridge formation in the elasticity of the muscle protein titin. 著者: Mayans, O. / Wuerges, J. / Canela, S. / Gautel, M. / Wilmanns, M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1g1c.cif.gz | 54 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1g1c.ent.gz | 39.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1g1c.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1g1c_validation.pdf.gz | 436.5 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1g1c_full_validation.pdf.gz | 440 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1g1c_validation.xml.gz | 12.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1g1c_validation.cif.gz | 17.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g1/1g1c ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g1/1g1c | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 11239.681 Da / 分子数: 2 / 断片: MOST N-TERMINAL IG DOMAIN, RESIDUES 2027-2125 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: HEART / プラスミド: PET8C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q10466, UniProt: Q8WZ42*PLUS #2: 水 | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.82 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 詳細: 3.25 M NaCl, 0.1 M Tris-HCL pH 8.0, 1mM EDTA, 1mM DTT, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 294K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.906 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年4月15日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.906 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 14589 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 10.9 |
反射 シェル | 解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.274 / Num. unique all: 966 / % possible all: 99.9 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 99.9 % / Num. unique obs: 966 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2.1→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
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ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5.9 % / Rfactor obs: 0.202 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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