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万見
- PDB-1g1c: I1 DOMAIN FROM TITIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g1c
タイトルI1 DOMAIN FROM TITIN
要素IMMUNOGLOBULIN-LIKE DOMAIN I1 FROM TITIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / immunoglobulin domain / Beta-sandwhich / I-set
機能・相同性
機能・相同性情報


sarcomerogenesis / titin-telethonin complex / structural molecule activity conferring elasticity / skeletal muscle myosin thick filament assembly / telethonin binding / detection of muscle stretch / protein kinase A signaling / muscle alpha-actinin binding / cardiac myofibril assembly / mitotic chromosome condensation ...sarcomerogenesis / titin-telethonin complex / structural molecule activity conferring elasticity / skeletal muscle myosin thick filament assembly / telethonin binding / detection of muscle stretch / protein kinase A signaling / muscle alpha-actinin binding / cardiac myofibril assembly / mitotic chromosome condensation / cardiac muscle hypertrophy / cardiac muscle tissue morphogenesis / actinin binding / Striated Muscle Contraction / muscle filament sliding / protein kinase regulator activity / M band / I band / cardiac muscle cell development / structural constituent of muscle / sarcomere organization / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / skeletal muscle contraction / striated muscle contraction / cardiac muscle contraction / muscle contraction / condensed nuclear chromosome / positive regulation of protein secretion / Z disc / response to calcium ion / actin filament binding / Platelet degranulation / protease binding / protein tyrosine kinase activity / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / calmodulin binding / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
PPAK motif / PPAK motif / Titin, Z repeat / Titin Z / MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain ...PPAK motif / PPAK motif / Titin, Z repeat / Titin Z / MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin V-set domain / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase domain / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Mayans, O. / Wuerges, J. / Gautel, M. / Wilmanns, M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Structural evidence for a possible role of reversible disulphide bridge formation in the elasticity of the muscle protein titin.
著者: Mayans, O. / Wuerges, J. / Canela, S. / Gautel, M. / Wilmanns, M.
履歴
登録2000年10月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年12月11日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: IMMUNOGLOBULIN-LIKE DOMAIN I1 FROM TITIN
B: IMMUNOGLOBULIN-LIKE DOMAIN I1 FROM TITIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4792
ポリマ－22,4792
非ポリマー00
水3,567198
1
A: IMMUNOGLOBULIN-LIKE DOMAIN I1 FROM TITIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2401
ポリマ－11,2401
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: IMMUNOGLOBULIN-LIKE DOMAIN I1 FROM TITIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2401
ポリマ－11,2401
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.3, 78.6, 79.6
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 IMMUNOGLOBULIN-LIKE DOMAIN I1 FROM TITIN


分子量: 11239.681 Da / 分子数: 2 / 断片: MOST N-TERMINAL IG DOMAIN, RESIDUES 2027-2125 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: HEART / プラスミド: PET8C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q10466, UniProt: Q8WZ42*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 198 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.82 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 3.25 M NaCl, 0.1 M Tris-HCL pH 8.0, 1mM EDTA, 1mM DTT, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 294K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
13 mg/mlprotein1drop
23.25 M1reservoirNaCl
30.1 MTris-HCl1reservoir
41 mMEDTA1reservoir
51 mMdithiothreitol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.906
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.906 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 14589 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.274 / Num. unique all: 966 / % possible all: 99.9
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 % / Num. unique obs: 966 / Mean I/σ(I) obs: 2.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS0.9精密化
精密化解像度: 2.1→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 859 5.9 %random
Rwork0.202 ---
obs-14589 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1564 0 0 198 1762
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5.9 % / Rfactor obs: 0.202
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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