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- PDB-1g1b: CHORISMATE LYASE (WILD-TYPE) WITH BOUND PRODUCT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g1b
タイトルCHORISMATE LYASE (WILD-TYPE) WITH BOUND PRODUCT
要素CHORISMATE LYASE
キーワードLYASE / 6-stranded-antiparallel-sheet topology=(123654)
機能・相同性
機能・相同性情報


chorismate lyase / chorismate lyase activity / pyruvate biosynthetic process / ubiquinone biosynthetic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Chorismate--pyruvate lyase / Chorismate lyase / Chorismate lyase / Chorismate lyase-like / Chorismate pyruvate-lyase/UbiC transcription regulator-associated domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
P-HYDROXYBENZOIC ACID / Chorismate pyruvate-lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Gallagher, D.T. / Mayhew, M. / Holden, M.J. / Kim, K.J. / Howard, A. / Vilker, V.L.
引用
ジャーナル: Proteins / 年: 2001
タイトル: The crystal structure of chorismate lyase shows a new fold and a tightly retained product.
著者: Gallagher, D.T. / Mayhew, M. / Holden, M.J. / Howard, A. / Kim, K.J. / Vilker, V.L.
#1: ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: Crystallization and 1.1-A Diffraction of Chorismate Lyase from Escherichia coli
著者: Stover, C. / Mayhew, M.P. / Holden, M.J. / Howard, A. / Gallagher, D.T.
履歴
登録2000年10月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHORISMATE LYASE
B: CHORISMATE LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,6124
ポリマ－37,3352
非ポリマー2762
水4,504250
1
A: CHORISMATE LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8062
ポリマ－18,6681
非ポリマー1381
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: CHORISMATE LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8062
ポリマ－18,6681
非ポリマー1381
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)39.753, 60.363, 65.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.43, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Asymmetric unit contains two monomers, each with bound product. Biological unit is a monomer.

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要素

#1: タンパク質 CHORISMATE LYASE


分子量: 18667.686 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P26602, 付加脱離酵素（リアーゼ）
#2: 化合物 ChemComp-PHB / P-HYDROXYBENZOIC ACID / 4-ヒドロキシ安息香酸


分子量: 138.121 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H6O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 250 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.68 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 100 mM Hepes buffer, 22% (v/v) PEG 4K, 5% (v/v) isopropanol, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: Stover, C., (2000) J. Struct. Biol., 129, 96.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
126 %(v/v)PEG40001reservoir
280 mMHEPES1reservoir
35 %(v/v)isopropanol1reservoir
45 mMprotein1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年3月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. all: 20385 / Num. obs: 20385 / % possible obs: 93.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 15.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 18.1
反射 シェル解像度: 1.98→2.07 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.22 / Num. unique all: 2093 / % possible all: 77.7
反射
*PLUS
% possible obs: 94 % / Num. measured all: 111649 / Rmerge(I) obs: 0.06
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / % possible obs: 78 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 1.99→7.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 423436.69 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 1022 5.1 %EVERY NTH
Rwork0.196 ---
all0.2 20385 --
obs0.196 19858 93.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 113.1 Å2 / ksol: 0.62 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 16.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.49 Å20 Å2-0.13 Å2
2---1.56 Å20 Å2
3----3.93 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.16 Å0.11 Å
Luzzati d res low-8 Å
Luzzati sigma a0.14 Å-0.04 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→7.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2630 0 20 250 2900
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.025
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.57
LS精密化 シェル解像度: 1→1.05 Å / Total num. of bins used: 8 /
Rfactor反射数
Rwork0.265 0
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3PHB.PARAMPHB.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 8 Å / Num. reflection Rfree: 1018 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.27 / Rfactor Rwork: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.57
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 2.07 Å / Rfactor Rfree: 0.28 / Rfactor Rwork: 0.19 / Num. reflection obs: 1817

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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