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万見
- PDB-1g0v: THE STRUCTURE OF PROTEINASE A COMPLEXED WITH A IA3 MUTANT, MVV -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g0v
タイトルTHE STRUCTURE OF PROTEINASE A COMPLEXED WITH A IA3 MUTANT, MVV
要素
  • PROTEASE A INHIBITOR 3
  • PROTEINASE A
キーワードhydrolase/hydrolase inhibitor / Proteinase A / MVV / hydrolase-hydrolase inhibitor COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


saccharopepsin / protein catabolic process in the vacuole / microautophagy / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / oligosaccharide binding / pexophagy / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of endopeptidase activity / fungal-type vacuole / vacuole ...saccharopepsin / protein catabolic process in the vacuole / microautophagy / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / oligosaccharide binding / pexophagy / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of endopeptidase activity / fungal-type vacuole / vacuole / endopeptidase inhibitor activity / proteolysis involved in protein catabolic process / macroautophagy / autophagy / disordered domain specific binding / peptidase activity / protease binding / aspartic-type endopeptidase activity / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / mitochondrion / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protease A inhibitor IA3 domain superfamily / Protease A inhibitor IA3 / Saccharopepsin inhibitor I34 / Saccharopepsin / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases ...Protease A inhibitor IA3 domain superfamily / Protease A inhibitor IA3 / Saccharopepsin inhibitor I34 / Saccharopepsin / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-mannopyranose / Protease A inhibitor 3 / Saccharopepsin
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Phylip, L.H. / Lees, W. / Brownsey, B.G. / Bur, D. / Dunn, B.M. / Winther, J. / Gustchina, A. / Li, M. / Copeland, T. / Wlodawer, A. / Kay, J.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: The potency and specificity of the interaction between the IA3 inhibitor and its target aspartic proteinase from Saccharomyces cerevisiae.
著者: Phylip, L.H. / Lees, W.E. / Brownsey, B.G. / Bur, D. / Dunn, B.M. / Winther, J.R. / Gustchina, A. / Li, M. / Copeland, T. / Wlodawer, A. / Kay, J.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: The aspartic proteinase from Saccharomyces cerevisiae folds its own inhibitor into helix
著者: Li, M. / Phylip, L.H. / Lees, W. / Winther, J. / Dunn, B. / Wlodawer, A. / Kay, J. / Gustchina, A.
履歴
登録2000年10月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年11月3日Group: Advisory / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTEINASE A
B: PROTEASE A INHIBITOR 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9685
ポリマ－39,1692
非ポリマー1,7993
水4,125229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5940 Å2
ΔGint15 kcal/mol
Surface area14320 Å2
手法PISA
2
A: PROTEINASE A
B: PROTEASE A INHIBITOR 3
ヘテロ分子

A: PROTEINASE A
B: PROTEASE A INHIBITOR 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,93610
ポリマ－78,3394
非ポリマー3,5976
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_556-x+y,y,-z+11
Buried area12370 Å2
ΔGint37 kcal/mol
Surface area28150 Å2
手法PISA
3
A: PROTEINASE A
B: PROTEASE A INHIBITOR 3
ヘテロ分子

A: PROTEINASE A
B: PROTEASE A INHIBITOR 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,93610
ポリマ－78,3394
非ポリマー3,5976
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_675x-y+1,-y+2,-z1
Buried area14280 Å2
ΔGint18 kcal/mol
Surface area26240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)191.140, 191.140, 52.334
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 非ポリマー , 3種, 231分子 AB

#1: タンパク質 PROTEINASE A / E.C.3.4.23.25 / SACCHAROPEPSIN PRECURSOR / ASPARTATE PROTEASE / PROTEINASE YSCA


分子量: 35675.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07267, saccharopepsin
#2: タンパク質・ペプチド PROTEASE A INHIBITOR 3 / CYTOPLASMIC INHIBITOR OF PROTEINASE PEP4P


分子量: 3493.913 Da / 分子数: 1 / Fragment: MVV, A MUTANT OF IA3 / Mutation: K24M / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: P01094
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 229 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
糖 , 3種, 3分子

#3: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-[alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D- ...beta-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-[alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1397.245 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-2DManpa1-2[DManpa1-2DManpa1-6]DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,8,7/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_d2-e1_d6-g1_e2-f1_g2-h1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-Manp]{}}[(6+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.07 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: PEG 1500, (NH4)2SO4, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 298K
結晶化
*PLUS
pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mg/mlprotein1drop
230 %PEG15001reservoir
30.14 Mammonium sulfate1reservoir
40.1 MMES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.92
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年7月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. all: 41718 / Num. obs: 41718 / % possible obs: 92.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 7.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 1.3 % / Rmerge(I) obs: 0.346 / Num. unique all: 3327 / % possible all: 75.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 217446
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 75.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化解像度: 2→24.41 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 5393506.27 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.231 1831 5 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.198 36484 94.8 %-
all-41718 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 59.59 Å2 / ksol: 0.362 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 20.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.64 Å2-0.77 Å20 Å2
2---2.64 Å20 Å2
3---5.29 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.24 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→24.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2743 0 120 229 3092
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.91
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.28 305 5.2 %
Rwork0.234 5614 -
obs--94.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CARBOHYDRA
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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