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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1fye | ||||||
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タイトル | Aspartyl Dipeptidase (Anisotropic B-Factor Refinement) | ||||||
![]() | ASPARTYL DIPEPTIDASE | ||||||
![]() | HYDROLASE / serine protease / peptidase / catalytic triad / strand-helix motif | ||||||
機能・相同性 | ![]() dipeptidase E / dipeptidase activity / serine-type peptidase activity / proteolysis / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Hakansson, K. / Wang, A.H.-J. / Miller, C.G. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The structure of aspartyl dipeptidase reveals a unique fold with a Ser-His-Glu catalytic triad. 著者: Hakansson, K. / Wang, A.H. / Miller, C.G. #1: ![]() タイトル: Peptidase E, a peptidase specific for N-terminal aspartic dipeptides, is a serine hydrolase 著者: Lassy, R.A. / Miller, C.G. #2: ![]() タイトル: Cloning and nucleotide sequence of the cyclic AMP receptor protein-regulated Salmonella typhimurium pepE gene and crystallization of its product, an alpha-aspartyl dipeptidase 著者: Conlin, C.A. / Hakansson, K. / Liljas, A. / Miller, C.G. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 105.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 80 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 365.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 367.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 6.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 9.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 24793.301 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() プラスミド: PSE380 / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P36936, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 |
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#2: 化合物 | ChemComp-CD / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.24 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9 詳細: 5 mg/ml enzyme, 50mM Tris, 50mM cacodylate, 1mM CdSo4, 2-10% PEG 35000, equilibrated against a NaCl solution, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 9.5 / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: Conlin, C.A., (1994) J.Bacteriol., 176, 166. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: BRANDEIS / 検出器: CCD / 日付: 1998年6月6日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.2→20 Å / Num. obs: 68270 / % possible obs: 93.6 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 9.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 14 |
反射 シェル | 解像度: 1.2→1.24 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.274 / Num. unique all: 5515 / % possible all: 76.1 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 137483 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 76.1 % |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: AB INITIO / 解像度: 1.2→10 Å / Num. parameters: 1689 / Num. restraintsaints: 2071 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER 詳細: This structure was obtained by refining entry 1FY2 with SHELX and anisotropic B-factors using the same data. The authors recommend 1FY2 (isotropic B-factor refinement)as the better of the two structures.
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Refine analyze | Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 1876 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.2→10 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: SHELXL-97 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.159 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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