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- PDB-1fxo: THE STRUCTURAL BASIS OF THE CATALYTIC MECHANISM AND REGULATION OF... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fxo
タイトルTHE STRUCTURAL BASIS OF THE CATALYTIC MECHANISM AND REGULATION OF GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE (RMLA). TMP COMPLEX.
要素GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / rhamnose / nucleotidyltransferase / pyrophosphorylase / thymidylyltransferase / allostery
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-1-phosphate thymidylyltransferase / glucose-1-phosphate thymidylyltransferase activity / dTDP-rhamnose biosynthetic process / lipopolysaccharide core region biosynthetic process / : / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase, short form / Nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyl transferase / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
THYMIDINE-5'-PHOSPHATE / Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / Phase extension in direct method / 解像度: 1.66 Å
データ登録者Blankenfeldt, W. / Lam, J.S. / Naismith, J.H.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 2000
タイトル: The structural basis of the catalytic mechanism and regulation of glucose-1-phosphate thymidylyltransferase (RmlA).
著者: Blankenfeldt, W. / Asuncion, M. / Lam, J.S. / Naismith, J.H.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: The Purification, Crystallisation and Preliminary Structural Characterisation of Glucose-1-phosphate Thymidylyltransferase (RmlA), the First Enzyme of the dTDP-L-rhamnose Synthesis ...タイトル: The Purification, Crystallisation and Preliminary Structural Characterisation of Glucose-1-phosphate Thymidylyltransferase (RmlA), the First Enzyme of the dTDP-L-rhamnose Synthesis Pathway from Pseudomonas aeruginosa
著者: Blankenfeldt, W. / Giraud, M.F. / Leonard, G. / Rahim, R. / Lam, J.S. / Naismith, J.H.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1965
タイトル: The Nucleotide Specificity and Feedback Control of Thymidine Diphosphate D-glucose Pyrophosphorylase
著者: Melo, A. / Glaser, L.
履歴
登録2000年9月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
B: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
C: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
D: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
E: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
F: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
G: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
H: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)266,31537
ポリマ－259,9118
非ポリマー6,40429
水60,6203365
1
A: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
B: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
C: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
D: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,30220
ポリマ－129,9554
非ポリマー3,34616
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19240 Å2
ΔGint-159 kcal/mol
Surface area42310 Å2
手法PISA
2
E: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
F: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
G: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
H: GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,01317
ポリマ－129,9554
非ポリマー3,05813
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19020 Å2
ΔGint-144 kcal/mol
Surface area42360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.494, 73.064, 134.738
Angle α, β, γ (deg.)89.93, 80.92, 81.11
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細The biological assembly is a tetramer consisting of chains A,B,C and D or E,F,G and H, respectively.

-
要素

#1: タンパク質
GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE / GLUCOSE-1-PHOSPHATE THYMIDYLYLTRANSFERASE (RMLA)


分子量: 32488.844 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / プラスミド: PET23A(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9HU22, glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-TMP / THYMIDINE-5'-PHOSPHATE / TMP


分子量: 322.208 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N2O8P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3365 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細RmlA in complex with thymidine-5'-phosphate (TMP). TMP binds the active centre in two alternative ...RmlA in complex with thymidine-5'-phosphate (TMP). TMP binds the active centre in two alternative conformations.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.9 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 10 % PEG 6000, 0.1 M sodium citrate, 0.5 M lithium sulfate, 4 microlitre protein, 4 microlitre precipitant, 1 microlitre 50 mM TMP, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K
結晶化
*PLUS
温度: 293 K
詳細: Blankenfeldt, W., (2000) Acta Crystallogr.,Sect.D, 56, 1501.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
19-12 %(w/v)PEG60001reservoir
20.5 Mlithium sulfate1reservoir
30.1 Mcitrate/NaOH1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.978
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年3月3日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.66→32.12 Å / Num. all: 297160 / Num. obs: 1141819 / % possible obs: 94.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 19.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 1.66→1.74 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.332 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 75372 / Rsym value: 0.332 / % possible all: 81.2
反射
*PLUS
Num. obs: 297160 / Num. measured all: 1141819
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 81.2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: Phase extension in direct method
開始モデル: MAD structure (1G23)

1g23


解像度: 1.66→73 Å / SU B: 5.39619 / SU ML: 0.09328 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.68841 / ESU R Free: 0.12821 / 立体化学のターゲット値: Engh and Huber
詳細: Used TLS-option in refmac5. Anisotropic B-factors were calculated but not refined (ncycle 0).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.196 14902 5 %RANDOM
Rwork0.142 ---
obs0.145 281394 94.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 14.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.12 Å20.04 Å20.1 Å2
2--0.09 Å2-0.01 Å2
3----0.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.66→73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18858 0 548 3365 22771
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0160.021
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0090.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1290.2
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.0391.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.9462
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it5.6943
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it6.8744.5
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg2.32
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.303 / Rfactor Rwork: 0.225

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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