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- PDB-1fw8: CIRCULARLY PERMUTED PHOSPHOGLYCERATE KINASE FROM YEAST: PGK P72 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fw8
タイトルCIRCULARLY PERMUTED PHOSPHOGLYCERATE KINASE FROM YEAST: PGK P72
要素Phosphoglycerate kinase
キーワードTRANSFERASE / phosphotransferase / kinase / phosphoglycerate kinase / glycolysis / mutant / permutation / permuted sequence / PGK / protein folding / two-domain protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Gluconeogenesis / Glycolysis / phosphoglycerate kinase / phosphoglycerate kinase activity / glycolytic process / gluconeogenesis / ADP binding / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding ...Gluconeogenesis / Glycolysis / phosphoglycerate kinase / phosphoglycerate kinase activity / glycolytic process / gluconeogenesis / ADP binding / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoglycerate kinase, N-terminal domain / Phosphoglycerate kinase / Phosphoglycerate kinase, N-terminal / Phosphoglycerate kinase, conserved site / Phosphoglycerate kinase superfamily / Phosphoglycerate kinase / Phosphoglycerate kinase signature. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphoglycerate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Tougard, P. / Bizebard, T. / Ritco-Vonsovici, M. / Minard, P. / Desmadril, M.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Structure of a circularly permuted phosphoglycerate kinase.
著者: Tougard, P. / Bizebard, T. / Ritco-Vonsovici, M. / Minard, P. / Desmadril, M.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Is the continuity of the domains required for the correct folding of a two-domain protein?
著者: Ritco-Vonsovici, M. / Minard, P. / Desmadril, M. / Yon, J.M.
履歴
登録2000年9月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年6月28日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_distant_solvent_atoms / software / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoglycerate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,0225
ポリマ－44,6541
非ポリマー3684
水3,261181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)85.74, 104.77, 44.34
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Phosphoglycerate kinase


分子量: 44654.121 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母), (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: PGK1, YCR012W, YCR12W / プラスミド: PYE / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P00560, phosphoglycerate kinase
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 181 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.82 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.1
詳細: ammonium sulfate, sodium pyrophosphate, dioxan, glycerol for cryogenic conditions, pH 6.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12.0-2.6 Mammonium sulfate1reservoir
27-10 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: D41A / 波長: 1.375
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年9月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.375 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→14.99 Å / Num. all: 18305 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.079
反射 シェル解像度: 2.3→2.8 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.273 / Num. unique all: 1787 / % possible all: 99.4
反射
*PLUS
Num. obs: 18306 / Num. measured all: 64243
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.4 % / Rmerge(I) obs: 0.322 / Mean I/σ(I) obs: 3.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化解像度: 2.3→7 Å
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.324 808 Random
Rwork0.211 --
obs-17625 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3148 0 24 181 3353
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg24.1
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg1.6
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(I): 16817
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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