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- PDB-1fvr: TIE2 KINASE DOMAIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fvr
タイトルTIE2 KINASE DOMAIN
要素TYROSINE-PROTEIN KINASE TIE-2
キーワードTRANSFERASE / tyrosine kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


Tie signaling pathway / regulation of establishment or maintenance of cell polarity / glomerulus vasculature development / regulation of endothelial cell apoptotic process / regulation of vascular permeability / endochondral ossification / heart trabecula formation / definitive hemopoiesis / sprouting angiogenesis / endothelial cell proliferation ...Tie signaling pathway / regulation of establishment or maintenance of cell polarity / glomerulus vasculature development / regulation of endothelial cell apoptotic process / regulation of vascular permeability / endochondral ossification / heart trabecula formation / definitive hemopoiesis / sprouting angiogenesis / endothelial cell proliferation / positive regulation of intracellular signal transduction / positive regulation of Rho protein signal transduction / growth factor binding / positive regulation of Rac protein signal transduction / positive regulation of focal adhesion assembly / microvillus / centriolar satellite / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / Tie2 Signaling / response to cAMP / positive regulation of endothelial cell proliferation / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / positive regulation of endothelial cell migration / substrate adhesion-dependent cell spreading / negative regulation of angiogenesis / basal plasma membrane / receptor protein-tyrosine kinase / response to peptide hormone / negative regulation of inflammatory response / response to estrogen / positive regulation of angiogenesis / cell-cell junction / cell-cell signaling / heart development / signaling receptor activity / RAF/MAP kinase cascade / basolateral plasma membrane / angiogenesis / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / response to hypoxia / protein kinase activity / positive regulation of protein phosphorylation / membrane raft / apical plasma membrane / focal adhesion / negative regulation of apoptotic process / cell surface / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, receptor Tie-2, Ig-like domain 1, N-terminal / Tie-2 Ig-like domain 1 / Laminin-type EGF domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / : / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / Fibronectin type III domain / EGF-like domain ...Tyrosine-protein kinase, receptor Tie-2, Ig-like domain 1, N-terminal / Tie-2 Ig-like domain 1 / Laminin-type EGF domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / : / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / Fibronectin type III domain / EGF-like domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Angiopoietin-1 receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Shewchuk, L.M. / Hassell, A.M. / Ellis, B. / Holmes, W.D. / Davis, R. / Horne, E.L. / Kadwell, S.H. / McKee, D.D. / Moore, J.T.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / : 2000
タイトル: Structure of the Tie2 RTK domain: self-inhibition by the nucleotide binding loop, activation loop, and C-terminal tail.
著者: Shewchuk, L.M. / Hassell, A.M. / Ellis, B. / Holmes, W.D. / Davis, R. / Horne, E.L. / Kadwell, S.H. / McKee, D.D. / Moore, J.T.
履歴
登録2000年9月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TYROSINE-PROTEIN KINASE TIE-2
B: TYROSINE-PROTEIN KINASE TIE-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,0582
ポリマ-75,0582
非ポリマー00
7,945441
1
A: TYROSINE-PROTEIN KINASE TIE-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5291
ポリマ-37,5291
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: TYROSINE-PROTEIN KINASE TIE-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5291
ポリマ-37,5291
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.494, 92.887, 70.798
Angle α, β, γ (deg.)90, 108.926, 90
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 TYROSINE-PROTEIN KINASE TIE-2


分子量: 37528.812 Da / 分子数: 2 / 断片: KINASE DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: Q02763, EC: 2.7.1.112
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 441 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.35 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2.5% PEG12000, 2.5% glycerol, 100mM Hepes, 10mM spermidine, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 22K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
16 mg/mlprotein1drop
220 mMHEPES1drop
3300 mM1dropNaCl
45 mMdithiothreitol1drop
52.5 %PEG120001reservoir
62.5 %glycerol1reservoir
7100 mMHEPES1reservoir
810 mMspermidine1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 118 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年1月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. all: 39864 / Num. obs: 39864 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 24.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Num. unique all: 5582 / % possible all: 91
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95 % / Rmerge(I) obs: 0.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
MAR345データ収集
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 2.2→20 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.225 4089 -random
Rwork0.225 ---
all0.195 39864 --
obs0.195 39864 96.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4760 0 0 441 5201
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.15
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / σ(F): 0
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_bond_d / Dev ideal: 0.0058

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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