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- PDB-1fui: L-FUCOSE ISOMERASE FROM ESCHERICHIA COLI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fui
タイトルL-FUCOSE ISOMERASE FROM ESCHERICHIA COLI
要素L-FUCOSE ISOMERASE
キーワードISOMERASE / KETOL ISOMERASE / FUCOSE METABOLISM / L-FUCOSE TO L-FUCULOSE CONVERSION
機能・相同性
機能・相同性情報


D-arabinose isomerase / L-fucose isomerase / L-fucose isomerase activity / arabinose isomerase activity / D-arabinose catabolic process / L-fucose catabolic process / manganese ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
L-fucose Isomerase; Chain A, domain 3 / L-fucose/L-arabinose isomerase, C-terminal / L-fucose Isomerase; Chain A, domain 2 / L-fucose Isomerase; Chain A, domain 2 / Rossmann fold - #1070 / L-fucose isomerase / L-fucose isomerase, N-terminal-1 / L-fucose isomerase, N-terminal-2 / L-fucose isomerase, C-terminal / L-fucose isomerase, domain 1 superfamily ...L-fucose Isomerase; Chain A, domain 3 / L-fucose/L-arabinose isomerase, C-terminal / L-fucose Isomerase; Chain A, domain 2 / L-fucose Isomerase; Chain A, domain 2 / Rossmann fold - #1070 / L-fucose isomerase / L-fucose isomerase, N-terminal-1 / L-fucose isomerase, N-terminal-2 / L-fucose isomerase, C-terminal / L-fucose isomerase, domain 1 superfamily / L-fucose isomerase, domain 2 superfamily / L-fucose isomerase, domain 3 superfamily / L-fucose isomerase, C-terminal domain / L-fucose isomerase, first N-terminal domain / L-fucose isomerase, second N-terminal domain / L-fucose/L-arabinose isomerase, C-terminal / L-fucose isomerase, N-terminal/central domain superfamily / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FUCITOL / : / L-fucose isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / SINGLE ISOMORPHOUS REPLACEMENT / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Seemann, J.E. / Schulz, G.E.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1997
タイトル: Structure and mechanism of L-fucose isomerase from Escherichia coli.
著者: Seemann, J.E. / Schulz, G.E.
履歴
登録1997年4月14日処理サイト: BNL
改定 1.01997年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-FUCOSE ISOMERASE
B: L-FUCOSE ISOMERASE
C: L-FUCOSE ISOMERASE
D: L-FUCOSE ISOMERASE
E: L-FUCOSE ISOMERASE
F: L-FUCOSE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)391,76119
ポリマ－390,2976
非ポリマー1,46413
水15,709872
1
A: L-FUCOSE ISOMERASE
B: L-FUCOSE ISOMERASE
C: L-FUCOSE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)195,90810
ポリマ－195,1493
非ポリマー7597
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13870 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area59050 Å2
手法PISA
2
D: L-FUCOSE ISOMERASE
E: L-FUCOSE ISOMERASE
F: L-FUCOSE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)195,8539
ポリマ－195,1493
非ポリマー7046
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13820 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area59270 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area43990 Å2
ΔGint-185 kcal/mol
Surface area102020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.300, 128.300, 239.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.006518, 0.999769, 0.020462), (-0.025836, -0.020624, 0.999453), (0.999645, 0.005985, 0.025964)32.5673, -23.2138, -9.3962
2given(-0.007417, -0.02616, 0.99963), (0.999807, -0.018406, 0.006936), (0.018218, 0.999488, 0.026291)9.1487, -33.1967, 22.957
3given(0.192898, -0.204066, -0.959764), (-0.204508, -0.965015, 0.16408), (-0.95967, 0.164629, -0.227882)168.70604, 120.16502, 184.12196
4given(-0.225024, -0.96062, 0.16301), (-0.959681, 0.189588, -0.207531), (0.168454, -0.203138, -0.964551)155.72807, 154.08958, 164.48239
5given(-0.955765, 0.187855, -0.226328), (0.191814, -0.185266, -0.963786), (-0.222983, -0.964566, 0.141038)189.13589, 134.308, 150.8387
詳細THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS TWO TRIMERS.

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要素

#1: タンパク質
L-FUCOSE ISOMERASE


分子量: 65049.547 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 細胞株: JM105 / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: FUCI / プラスミド: PKK223-3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞株 (発現宿主): JM105 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): FUCI / 発現宿主: Escherichia coli K12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K12 / 参照: UniProt: P69922, D-arabinose isomerase
#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-FOC / FUCITOL / L-フシト-ル


分子量: 166.172 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O5
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 872 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 4

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 2.01 M AMMONIUM SULFATE 2% PEG 400 1 MM MNCL2 10 MM 2-MERCAPTOETHANOL 10 MM L-FUCITOL 100 MM HEPES, PH 7.5
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mg/mlprotein1drop
210 mML-fucitol1drop
31.55 Mammonium sulfate1drop
42 %(w/v)PEG4001drop
510 mMbeta-mercaptoethanol1drop
61 mM1dropMnCl2
70.1 MHEPES1drop
82 %(w/v)PEG4001reservoir
910 mMbeta-mercaptoethanol1reservoir
101 mM1reservoirMnCl2
110.1 MHEPES1reservoir
122.01 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.92
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年9月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. obs: 118481 / % possible obs: 87 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 38 Å2 / Rsym value: 0.099 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル解像度: 2.5→2.63 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Rsym value: 0.297 / % possible all: 82
反射
*PLUS
Num. measured all: 273560 / Rmerge(I) obs: 0.099
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 82.4 % / Rmerge(I) obs: 0.297

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
CCP4データスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: SINGLE ISOMORPHOUS REPLACEMENT / 解像度: 2.5→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS TWO TRIMERS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.209 1192 0.9 %RANDOM
Rwork0.162 ---
obs0.162 117993 87 %-
原子変位パラメータBiso mean: 33 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å / Luzzati d res low obs: 4.4 Å / Luzzati sigma a obs: 0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数27342 0 81 872 28295
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.35
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.56
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it5.02
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it5.89
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it8
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 115 1 %
Rwork0.242 11211 -
obs--84 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.35

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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