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- PDB-1fu1: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN XRCC4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fu1
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN XRCC4
要素DNA REPAIR PROTEIN XRCC4
キーワードGENE REGULATION / helix-turn-helix / helix bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


FHA domain binding / positive regulation of ligase activity / DNA ligase IV complex / DNA ligation involved in DNA repair / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / nonhomologous end joining complex / immunoglobulin V(D)J recombination / protein localization to site of double-strand break / cellular response to lithium ion / 2-LTR circle formation ...FHA domain binding / positive regulation of ligase activity / DNA ligase IV complex / DNA ligation involved in DNA repair / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / nonhomologous end joining complex / immunoglobulin V(D)J recombination / protein localization to site of double-strand break / cellular response to lithium ion / 2-LTR circle formation / response to X-ray / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / double-strand break repair via nonhomologous end joining / double-strand break repair / site of double-strand break / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #370 / DNA double-strand break repair and VJ recombination XRCC4, N-terminal / Dna Repair Protein Xrcc4; Chain: A, domain 1 / XRCC4, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4 / : / : / : / XRCC4 N-terminal domain / XRCC4 coiled-coil ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #370 / DNA double-strand break repair and VJ recombination XRCC4, N-terminal / Dna Repair Protein Xrcc4; Chain: A, domain 1 / XRCC4, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4 / : / : / : / XRCC4 N-terminal domain / XRCC4 coiled-coil / XRCC4 C-terminal region / XRCC4-like, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Beta Complex / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / DNA repair protein XRCC4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Junop, M. / Modesti, M. / Guarne, A. / Gellert, M. / Yang, W.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of the Xrcc4 DNA repair protein and implications for end joining.
著者: Junop, M.S. / Modesti, M. / Guarne, A. / Ghirlando, R. / Gellert, M. / Yang, W.
履歴
登録2000年9月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA REPAIR PROTEIN XRCC4
B: DNA REPAIR PROTEIN XRCC4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8056
ポリマ－47,5652
非ポリマー2404
水1,09961
1
A: DNA REPAIR PROTEIN XRCC4
B: DNA REPAIR PROTEIN XRCC4
ヘテロ分子

A: DNA REPAIR PROTEIN XRCC4
B: DNA REPAIR PROTEIN XRCC4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,61012
ポリマ－95,1304
非ポリマー4808
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_546-x+1/2,y-1/2,-z+11
2
A: DNA REPAIR PROTEIN XRCC4
B: DNA REPAIR PROTEIN XRCC4
ヘテロ分子

A: DNA REPAIR PROTEIN XRCC4
B: DNA REPAIR PROTEIN XRCC4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,61012
ポリマ－95,1304
非ポリマー4808
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area12080 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area41760 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)164.892, 74.793, 87.307
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.97, 90.00
Int Tables number5
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MC121
詳細The biological assembly is a tetramer constructed from chains A and B and their symmetry partners generated by a crystallographic two-fold

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要素

#1: タンパク質 DNA REPAIR PROTEIN XRCC4


分子量: 23782.432 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1-203 / 変異: T135I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: NON-TISSUE SPECIFIC / プラスミド: PACYC154 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13426
#2: 化合物
ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Ammonium sulphate, magnesium acetate, DTT, cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
詳細: drop consists of equal amounts of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
18 mg/mlprotein1drop
2100 mMsodium cacodylate1reservoir
310 mMdithiothreitol1reservoir
41.2 Mammonium sulfate1reservoir
510 mMmagnesium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.979
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年2月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. all: 31958 / Num. obs: 31338 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): 1.19 / 冗長度: 13.7 % / Biso Wilson estimate: 71.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 21.03
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.408 / Num. unique all: 1527 / % possible all: 95.9
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.7→29.93 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1150054.7 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: maximum likelihood using intensities
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 2791 9.9 %RANDOM
Rwork0.231 ---
all0.246 28110 --
obs0.246 28110 98.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 65 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 73.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.24 Å20 Å221.61 Å2
2--3.72 Å20 Å2
3---0.52 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.37 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.56 Å0.52 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→29.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3100 0 16 61 3177
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.7
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.731.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.82
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.832
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.432.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.411 468 10.2 %
Rwork0.388 4108 -
obs--96.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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