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- PDB-1fsh: STRUCTURAL BASIS OF THE RECOGNITION OF THE DISHEVELLED DEP DOMAIN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fsh
タイトルSTRUCTURAL BASIS OF THE RECOGNITION OF THE DISHEVELLED DEP DOMAIN IN THE WNT SIGNALING PATHWAY
要素DISHEVELLED-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / three-helix bundle / beta-arm / DISHEVELLED-1 / SEGMENT POLARITY PROTEIN DISHEVELLED HOMOLOG DVL-1
機能・相同性
機能・相同性情報


WNT mediated activation of DVL / convergent extension involved in organogenesis / PCP/CE pathway / convergent extension involved in neural plate elongation / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / postsynapse organization / Degradation of DVL / cochlea morphogenesis / protein localization to microtubule ...WNT mediated activation of DVL / convergent extension involved in organogenesis / PCP/CE pathway / convergent extension involved in neural plate elongation / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / postsynapse organization / Degradation of DVL / cochlea morphogenesis / protein localization to microtubule / positive regulation of neuron projection arborization / RHO GTPases Activate Formins / presynapse assembly / collateral sprouting / neurotransmitter secretion / dendritic spine morphogenesis / frizzled binding / axon extension / Wnt signalosome / regulation of postsynapse organization / clathrin-coated vesicle / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / neural tube development / dendrite morphogenesis / neuromuscular junction development / regulation of synaptic vesicle exocytosis / receptor clustering / neuronal dense core vesicle / social behavior / heart looping / outflow tract morphogenesis / synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / protein localization to nucleus / lateral plasma membrane / canonical Wnt signaling pathway / prepulse inhibition / cytoplasmic microtubule organization / axonogenesis / axon guidance / synapse organization / Schaffer collateral - CA1 synapse / beta-catenin binding / positive regulation of neuron projection development / small GTPase binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / presynapse / regulation of protein localization / microtubule cytoskeleton / growth cone / cytoplasmic vesicle / dendritic spine / microtubule / postsynaptic density / protein stabilization / intracellular signal transduction / axon / neuronal cell body / synapse / protein kinase binding / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dishevelled protein domain / Dishevelled family / Dishevelled C-terminal / Dishevelled specific domain / Segment polarity protein dishevelled (Dsh) C terminal / Dishevelled-related protein / DIX domain / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. ...Dishevelled protein domain / Dishevelled family / Dishevelled C-terminal / Dishevelled specific domain / Segment polarity protein dishevelled (Dsh) C terminal / Dishevelled-related protein / DIX domain / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. / Domain present in Dishevelled and axin / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Wong, H.C. / Zheng, J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structural basis of the recognition of the dishevelled DEP domain in the Wnt signaling pathway.
著者: Wong, H.C. / Mao, J. / Nguyen, J.T. / Srinivas, S. / Zhang, W. / Liu, B. / Li, L. / Wu, D. / Zheng, J.
履歴
登録2000年9月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02001年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DISHEVELLED-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9351
ポリマ－11,9351
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 1000target function
代表モデルモデル #1lowest target function

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要素

#1: タンパク質 DISHEVELLED-1


分子量: 11934.700 Da / 分子数: 1 / 断片: DEP DOMAIN (RESIDUES 391-495) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: PQE31 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P51141

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
122HNHA
1323D 15N-separated NOESY
1433D 15N-separated NOESY
1522D NOESY
164HMQC
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8-1.5mM DEP, 15N and 13C labeled, 100mM phosphate buffer (pH 6.8), 0.1mM NaN3, 3mM DTT90% H2O/10% D2O
20.8-1.5mM DEP, 15N labeled, 100mM phosphate buffer (pH 6.8), 0.1mM NaN3, 3mM DTT90% H2O/10% D2O
30.8-1.5mM DEP, valine selective 15N labeled, 100mM phosphate buffer (pH 6.8), 0.1mM NaN3, 3mM DTT90% H2O/10% D2O
40.8-1.5mM DEP, 15N labeled, 100mM phosphate buffer (pH 6.8), 0.1mM NaN3, 3mM DTT100% D2O
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 300 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
DYANA1.5Guntert, P.精密化
Felix98Molecular Simulations, Inc.解析
XEASY1.3.13Xia, T.-H.データ解析
DYANA1.5Guntert, P.構造決定
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: The structural calculations are based on 2009 NOE distance restraints, 54 hydrogen-bond distance restraints, and 40 dihedral angle restraints
代表構造選択基準: lowest target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 1000 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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