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万見
- PDB-1fro: HUMAN GLYOXALASE I WITH BENZYL-GLUTATHIONE INHIBITOR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fro
タイトルHUMAN GLYOXALASE I WITH BENZYL-GLUTATHIONE INHIBITOR
要素LACTOYLGLUTATHIONE LYASE
キーワードLACTOYLGLUTATHIONE LYASE / GLYOXALASE I
機能・相同性
機能・相同性情報


lactoylglutathione lyase / lactoylglutathione lyase activity / methylglyoxal metabolic process / Pyruvate metabolism / glutathione metabolic process / osteoclast differentiation / carbohydrate metabolic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / zinc ion binding ...lactoylglutathione lyase / lactoylglutathione lyase activity / methylglyoxal metabolic process / Pyruvate metabolism / glutathione metabolic process / osteoclast differentiation / carbohydrate metabolic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / zinc ion binding / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glyoxalase I signature 2. / Glyoxalase I / Glyoxalase I, conserved site / Glyoxalase I signature 1. / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase, domain 1 / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase; domain 1 / Glyoxalase/fosfomycin resistance/dioxygenase domain / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dioxygenase superfamily / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain profile. ...Glyoxalase I signature 2. / Glyoxalase I / Glyoxalase I, conserved site / Glyoxalase I signature 1. / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase, domain 1 / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase; domain 1 / Glyoxalase/fosfomycin resistance/dioxygenase domain / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dioxygenase superfamily / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain profile. / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dihydroxybiphenyl dioxygenase / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-BENZYL-GLUTATHIONE / Lactoylglutathione lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Cameron, A.D. / Jones, T.A.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of human glyoxalase I--evidence for gene duplication and 3D domain swapping.
著者: Cameron, A.D. / Olin, B. / Ridderstrom, M. / Mannervik, B. / Jones, T.A.
履歴
登録1997年2月25日処理サイト: BNL
改定 1.01997年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LACTOYLGLUTATHIONE LYASE
B: LACTOYLGLUTATHIONE LYASE
C: LACTOYLGLUTATHIONE LYASE
D: LACTOYLGLUTATHIONE LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,54212
ポリマ－82,6904
非ポリマー1,8518
水6,485360
1
A: LACTOYLGLUTATHIONE LYASE
B: LACTOYLGLUTATHIONE LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2716
ポリマ－41,3452
非ポリマー9264
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9500 Å2
ΔGint-137 kcal/mol
Surface area15230 Å2
手法PISA
2
C: LACTOYLGLUTATHIONE LYASE
D: LACTOYLGLUTATHIONE LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2716
ポリマ－41,3452
非ポリマー9264
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9530 Å2
ΔGint-136 kcal/mol
Surface area15210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.000, 68.000, 169.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.815136, 0.343255, 0.466615), (0.344742, -0.359879, 0.866972), (0.465517, 0.867562, 0.175016)98.24847, 20.39418, -54.03745
2given(-0.007761, 0.999943, -0.007301), (0.99907, 0.008064, 0.042358), (0.042414, -0.006966, -0.999076)34.42899, -16.08493, 34.15934
3given(0.347653, -0.368774, 0.862058), (-0.791885, 0.376816, 0.480549), (-0.502051, -0.849715, -0.161026)54.45139, 79.94658, 92.17197

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要素

#1: タンパク質
LACTOYLGLUTATHIONE LYASE / GLYOXALASE I


分子量: 20672.520 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PKK223-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q04760, lactoylglutathione lyase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-GSB / S-BENZYL-GLUTATHIONE / L-γGlu-S-ベンジル-L-Cys-Gly-OH


分子量: 397.446 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H23N3O6S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 360 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化pH: 5.8 / 詳細: pH 5.8
結晶化
*PLUS
温度: 15 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
112.5-15 %(w/v)PEG20001drop
225 mMMES1drop
30.05 M1dropNaCl
46 mg/mlprotein1drop
50.5 %2-mercaptoethanol1drop
61 mMS-benzyl-glutathione1drop
725-30 %(w/v)PEG20001reservoir
850 mMMES1reservoir
90.1 M1reservoirNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年2月20日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. obs: 35503 / % possible obs: 91.3 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 27 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.248 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 78.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 118633
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 79.1 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.2→7.5 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED INDIVIDUAL
詳細: THIS STRUCTURE WAS REFINED WITH STRICT NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY CONSTRAINTS BETWEEN ALL MOLECULES. WATER MOLECULES B 246 AND B 253 ARE INVOLVED IN STEREOCHEMICAL CLASHES ON GENERATION OF ...詳細: THIS STRUCTURE WAS REFINED WITH STRICT NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY CONSTRAINTS BETWEEN ALL MOLECULES. WATER MOLECULES B 246 AND B 253 ARE INVOLVED IN STEREOCHEMICAL CLASHES ON GENERATION OF THE FULL ASYMMETRIC UNIT. DISORDERED SIDE CHAINS HAVE BEEN INCLUDED WITH OCCUPANCIES OF 0.01. THE DENSITY ASSOCIATED WITH THE LAST THREE RESIDUES IS RATHER POOR AND CONSEQUENTLY THE POSITIONS OF THESE RESIDUES ARE RATHER AMBIGUOUS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 1785 5 %NARROW SPHERES
Rwork0.211 ---
obs0.211 34555 --
原子変位パラメータBiso mean: 23.9 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→7.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1400 0 27 90 1517
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.52
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.26
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it21.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.52
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: STRICT NCS
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.233 238 5 %
Rwork0.273 3477 -
obs--79 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.26

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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