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- PDB-1fpl: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE (D-FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATE 1-PHOSPH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fpl
タイトルFRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE (D-FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATE 1-PHOSPHOHYDROLASE) COMPLEXED WITH AMP, 2,5-ANHYDRO-D-GLUCITOL-1,6-BISPHOSPHATE AND THALLIUM IONS (10 MM)
要素FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE
キーワードHYDROLASE (PHOSPHORIC MONOESTER) / HYDROLASE / PHOSPHORIC MONOESTER / CARBOHYDRATE METABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


Gluconeogenesis / sucrose biosynthetic process / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / cellular response to magnesium ion / negative regulation of Ras protein signal transduction / fructose 6-phosphate metabolic process / fructose metabolic process / monosaccharide binding / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process ...Gluconeogenesis / sucrose biosynthetic process / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / cellular response to magnesium ion / negative regulation of Ras protein signal transduction / fructose 6-phosphate metabolic process / fructose metabolic process / monosaccharide binding / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / negative regulation of glycolytic process / regulation of gluconeogenesis / dephosphorylation / AMP binding / gluconeogenesis / negative regulation of cell growth / cellular response to xenobiotic stimulus / identical protein binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fructose-1,6-bisphosphatase / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 ...Fructose-1,6-bisphosphatase / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,5-anhydro-1,6-di-O-phosphono-D-glucitol / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / THALLIUM (I) ION / Fructose-1,6-bisphosphatase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Villeret, V. / Lipscomb, W.N.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1995
タイトル: Crystallographic evidence for the action of potassium, thallium, and lithium ions on fructose-1,6-bisphosphatase.
著者: Villeret, V. / Huang, S. / Fromm, H.J. / Lipscomb, W.N.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Structural Aspects of the Allosteric Inhibition of Fructose-1,6-Bisphosphatase by AMP: The Binding of Both the Substrate Analogue 2,5-Anhydro-D-Glucitol 1,6-Bisphosphate and Catalytic ...タイトル: Structural Aspects of the Allosteric Inhibition of Fructose-1,6-Bisphosphatase by AMP: The Binding of Both the Substrate Analogue 2,5-Anhydro-D-Glucitol 1,6-Bisphosphate and Catalytic Metal Ions Monitored by X-Ray Crystallography
著者: Villeret, V. / Huang, S. / Zhang, Y. / Lipscomb, W.N.
#2: ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 1993
タイトル: Structural Similarities between Fructose-1,6-Bisphosphatase and Inositol Monophosphatase
著者: Zhang, Y. / Liang, J.Y. / Lipscomb, W.N.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Crystallographic Studies of the Catalytic Mechanism of the Neutral Form of Fructose-1,6-Bisphosphatase
著者: Zhang, Y. / Liang, J.Y. / Huang, S. / Ke, H. / Lipscomb, W.N.
履歴
登録1995年6月2日処理サイト: BNL
改定 1.01996年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE
B: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,57512
ポリマ－73,0062
非ポリマー2,56910
水2,288127
1
A: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE
B: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE
ヘテロ分子

A: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE
B: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,15024
ポリマ－146,0124
非ポリマー5,13820
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area22420 Å2
ΔGint-199 kcal/mol
Surface area41460 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)61.100, 166.900, 80.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細THERE ARE TWO MONOMERS IN THE ASYMMETRIC UNIT, WHICH IS HALF THE MOLECULE. RESIDUES 1 - 8 AND 62 - 71 WERE OMITTED IN THE MODEL DUE TO A LACK OF WELL-DEFINED ELECTRON DENSITY.

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要素

#1: タンパク質 FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE / D-FRUCTOSE-1 / 6-BISPHOSPHATE 1-PHOSPHOHYDROLASE


分子量: 36503.004 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P00636, fructose-bisphosphatase
#2: 化合物
ChemComp-TL / THALLIUM (I) ION


分子量: 204.383 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Tl
#3: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#4: 糖 ChemComp-AHG / 2,5-anhydro-1,6-di-O-phosphono-D-glucitol / 2,5-ANHYDROGLUCITOL-1,6-BIPHOSPHATE / 2,5-アンヒドロ-D-グルシト-ル1,6-ビスりん酸


タイプ: D-saccharide / 分子量: 324.116 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O11P2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.06 %
結晶化
*PLUS
手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110-15 mg/mlenzyme11
220 mMTris base12
311-12.5 %PEG335012
46.0 mM12NaN3
51.0 mM2-mercaptoethanol12
60.1 mMmaleic acid12
71 mMAhG-1,6-P212
81 mMAMP12

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 日付: 1995年2月20日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→15 Å / Num. obs: 32655 / % possible obs: 92 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.089
反射
*PLUS
Num. measured all: 94731

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
XDSデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 2.3→8 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.194 --
obs0.194 30726 88 %
原子変位パラメータBiso mean: 29.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4852 0 90 127 5069
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.68
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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