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- PDB-1fph: THE INTERACTION OF THROMBIN WITH FIBRINOGEN: A STRUCTURAL BASIS F... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fph
タイトルTHE INTERACTION OF THROMBIN WITH FIBRINOGEN: A STRUCTURAL BASIS FOR ITS SPECIFICITY
要素
  • ALPHA-THROMBIN (LARGE SUBUNIT)
  • ALPHA-THROMBIN (SMALL SUBUNIT)
  • FIBRINOPEPTIDE A
  • HIRUDIN
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE / SERINE PROTEINASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


blood coagulation, common pathway / induction of bacterial agglutination / fibrinogen complex / platelet alpha granule / Regulation of TLR by endogenous ligand / blood coagulation, fibrin clot formation / MyD88 deficiency (TLR2/4) / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / extracellular matrix structural constituent ...blood coagulation, common pathway / induction of bacterial agglutination / fibrinogen complex / platelet alpha granule / Regulation of TLR by endogenous ligand / blood coagulation, fibrin clot formation / MyD88 deficiency (TLR2/4) / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / extracellular matrix structural constituent / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / plasminogen activation / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / thrombin-activated receptor signaling pathway / positive regulation of peptide hormone secretion / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin / positive regulation of vasoconstriction / Platelet Aggregation (Plug Formation) / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / ligand-gated ion channel signaling pathway / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / positive regulation of exocytosis / negative regulation of blood coagulation / protein polymerization / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Integrin cell surface interactions / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of proteolysis / Integrin signaling / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / platelet alpha granule lumen / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / cell-matrix adhesion / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of protein secretion / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Post-translational protein phosphorylation / growth factor activity / lipopolysaccharide binding / serine-type endopeptidase inhibitor activity / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / response to calcium ion / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / platelet aggregation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Platelet degranulation / regulation of cell shape / extracellular vesicle / heparin binding / : / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / ER-Phagosome pathway / positive regulation of cell growth / protein-containing complex assembly / protein-macromolecule adaptor activity / blood microparticle / G alpha (q) signalling events / adaptive immune response / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / Amyloid fiber formation / signaling receptor binding
類似検索 - 分子機能
Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain ...Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-acetylated chloromethylated fibrinopeptide A / Prothrombin / Fibrinogen alpha chain / Hirudin-2B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Hirudo medicinalis (医用ビル)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Stubbs, M.T. / Bode, W.
引用
ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1992
タイトル: The interaction of thrombin with fibrinogen. A structural basis for its specificity.
著者: Stubbs, M.T. / Oschkinat, H. / Mayr, I. / Huber, R. / Angliker, H. / Stone, S.R. / Bode, W.
#1: ジャーナル: Thromb.Res. / 年: 1993
タイトル: A Player of Many Parts: The Spotlight Falls on Thrombin'S Structure
著者: Stubbs, M.T. / Bode, W.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1992
タイトル: The Refined 1.9 Angstroms X-Ray Crystal Structure of D-Phe-Pro-Arg Chloromethylketone-Inhibited Human Alpha-Thrombin: Structure Analysis, Overall Structure, Electrostatic Properties, ...タイトル: The Refined 1.9 Angstroms X-Ray Crystal Structure of D-Phe-Pro-Arg Chloromethylketone-Inhibited Human Alpha-Thrombin: Structure Analysis, Overall Structure, Electrostatic Properties, Detailed Active-Site Geometry, and Structure-Function Relationships
著者: Bode, W. / Turk, D. / Karshikov, A.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Refined Structure of the Hirudin-Thrombin Complex
著者: Rydel, T.J. / Tulinsky, A. / Bode, W. / Huber, R.
履歴
登録1993年4月21日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月6日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end
改定 1.52024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: ALPHA-THROMBIN (SMALL SUBUNIT)
H: ALPHA-THROMBIN (LARGE SUBUNIT)
I: HIRUDIN
F: FIBRINOPEPTIDE A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4274
ポリマ－36,4274
非ポリマー00
水3,027168
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5390 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area14410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.340, 90.340, 132.340
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質・ペプチド ALPHA-THROMBIN (SMALL SUBUNIT)


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#2: タンパク質 ALPHA-THROMBIN (LARGE SUBUNIT)


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: タンパク質・ペプチド HIRUDIN


分子量: 1468.517 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (天然) Hirudo medicinalis (医用ビル) / 参照: UniProt: P28506*PLUS
#4: タンパク質・ペプチド FIBRINOPEPTIDE A


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 1081.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
参照: N-acetylated chloromethylated fibrinopeptide A, UniProt: P02671*PLUS
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 168 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE FIBRINOPEPTIDE A CONTAINS A C-TERMINAL CHLOROMETHYLKETONE GROUP TO FORM COVALENT BONDS WITH THE ...THE FIBRINOPEPTIDE A CONTAINS A C-TERMINAL CHLOROMETHYLKETONE GROUP TO FORM COVALENT BONDS WITH THE ACTIVE-SITE RESIDUES OF THROMBIN. IT IS COVALENTLY CONNECTED TO THROMBIN 1) VIA RESIDUE AR7 TO OG SER H 195 FORMING A HEMIKETAL AND 2) VIA A METHYLENE GROUP OF 0QE TO NE2 HIS H 57.
Has protein modificationY
配列の詳細THROMBIN IS CLEAVED BETWEEN RESIDUES 15 AND 16. CHAIN INDICATOR *L* IS USED FOR RESIDUES 1H - 15 ...THROMBIN IS CLEAVED BETWEEN RESIDUES 15 AND 16. CHAIN INDICATOR *L* IS USED FOR RESIDUES 1H - 15 AND CHAIN INDICATOR *H* IS USED FOR RESIDUES 16 - 247. CHAIN INDICATOR *I* IS USED FOR HIRUDIN. CHAIN INDICATOR *F* IS USED FOR FIBRINOPEPTIDE A.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.83 %
結晶化
*PLUS
pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
14 mg/mlprotein1drop
20.2 M1dropMES
310 %PEG60001dropby vol.
41.5 Msodium phosphate1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
Num. obs: 11767 / % possible obs: 61 % / Num. measured all: 40715 / Rmerge(I) obs: 0.105

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解析

ソフトウェア名称: EREF / 分類: 精密化
精密化Rfactor Rwork: 0.166 / 最高解像度: 2.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2559 0 0 168 2727
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Rfactor obs: 0.166
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d1.2
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg2.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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