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- PDB-1fo9: CRYSTAL STRUCTURE OF N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANSFERASE I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fo9
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANSFERASE I
要素ALPHA-1,3-MANNOSYL-GLYCOPROTEIN BETA-1,2-N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / Apo Structure / ALPHA-1 / 3-MANNOSYL-GLYCOPROTEIN BETA-1 / 2-N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANSFERASE / N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANSFERASE I
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-1,3-mannosyl-glycoprotein 2-beta-N-acetylglucosaminyltransferase / alpha-1,3-mannosylglycoprotein 2-beta-N-acetylglucosaminyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine catabolic process / protein N-acetylglucosaminyltransferase activity / mannose metabolic process / protein N-linked glycosylation via asparagine / protein N-linked glycosylation / Golgi medial cisterna / manganese ion binding / in utero embryonic development ...alpha-1,3-mannosyl-glycoprotein 2-beta-N-acetylglucosaminyltransferase / alpha-1,3-mannosylglycoprotein 2-beta-N-acetylglucosaminyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine catabolic process / protein N-acetylglucosaminyltransferase activity / mannose metabolic process / protein N-linked glycosylation via asparagine / protein N-linked glycosylation / Golgi medial cisterna / manganese ion binding / in utero embryonic development / Golgi membrane / perinuclear region of cytoplasm
類似検索 - 分子機能
N-Acetylglucosaminyltransferase I, Domain 2 / : / Glycosyl transferase, family 13 / GNT-I family / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase; domain 1 / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Roll / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-1,3-mannosyl-glycoprotein 2-beta-N-acetylglucosaminyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Unligil, U.M. / Zhou, S. / Yuwaraj, S. / Sarkar, M. / Schachter, H. / Rini, J.M.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2000
タイトル: X-ray crystal structure of rabbit N-acetylglucosaminyltransferase I: catalytic mechanism and a new protein superfamily.
著者: Unligil, U.M. / Zhou, S. / Yuwaraj, S. / Sarkar, M. / Schachter, H. / Rini, J.M.
履歴
登録2000年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02001年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-1,3-MANNOSYL-GLYCOPROTEIN BETA-1,2-N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,4531
ポリマ－40,4531
非ポリマー00
水9,296516
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.478, 82.423, 102.480
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a monomer.

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-1,3-MANNOSYL-GLYCOPROTEIN BETA-1,2-N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANSFERASE


分子量: 40452.996 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC FRAGMENT (RESIDUES 100-447) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / プラスミド: MODIFIED PVT-BAC-HIS
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9
参照: UniProt: P27115, alpha-1,3-mannosyl-glycoprotein 2-beta-N-acetylglucosaminyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 516 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.76 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.9
詳細: PEG 8000, potassium chloride, glycerol, Tris, MES, UDP-GlcNAc, manganese chloride, pH 7.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
pH: 5.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
210 mMMES1drop
3270 mM1dropKCl
42 mM1dropMnCl2
510 mMUDP-GlcNAc1drop
615-25 %PEG80001reservoir
7100 mMTris-HCl1reservoir
80-5 %glycerol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 0.9914
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年4月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9914 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→38.24 Å / Num. all: 401605 / Num. obs: 99934 / % possible obs: 94.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 12.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 1.5→1.59 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.272 / Num. unique all: 31994 / % possible all: 77.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 401605
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 77.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS0.9精密化
精密化解像度: 1.5→38.24 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 1599399.09 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.194 4899 4.9 %RANDOM
Rwork0.166 ---
obs0.166 99934 94.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.51 Å2 / ksol: 0.3883 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 14.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.09 Å20 Å20 Å2
2---1.68 Å20 Å2
3---1.58 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.17 Å0.14 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.09 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→38.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2780 0 0 516 3296
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.431.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.552
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.732.5
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.253 610 4.5 %
Rwork0.207 13087 -
obs--77.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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