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万見
- PDB-1fno: PEPTIDASE T (TRIPEPTIDASE) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fno
タイトルPEPTIDASE T (TRIPEPTIDASE)
要素PEPTIDASE T
キーワードHYDROLASE / metallo peptidase / protease
機能・相同性
機能・相同性情報


tripeptide aminopeptidase activity / tripeptide aminopeptidase / peptide catabolic process / metallopeptidase activity / proteolysis / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase M20B, tripeptide aminopeptidase / ArgE / dapE / ACY1 / CPG2 / yscS family signature 1. / ArgE / dapE / ACY1 / CPG2 / yscS family signature 2. / ArgE/DapE/ACY1/CPG2/YscS, conserved site / Alpha-Beta Plaits - #360 / Bacterial exopeptidase dimerisation domain / Peptidase M20, dimerisation domain / Peptidase dimerisation domain / Peptidase M20 / Peptidase family M20/M25/M40 ...Peptidase M20B, tripeptide aminopeptidase / ArgE / dapE / ACY1 / CPG2 / yscS family signature 1. / ArgE / dapE / ACY1 / CPG2 / yscS family signature 2. / ArgE/DapE/ACY1/CPG2/YscS, conserved site / Alpha-Beta Plaits - #360 / Bacterial exopeptidase dimerisation domain / Peptidase M20, dimerisation domain / Peptidase dimerisation domain / Peptidase M20 / Peptidase family M20/M25/M40 / Zn peptidases / Aminopeptidase / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Hakansson, K. / Miller, C.G.
引用
ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 2002
タイトル: Structure of Peptidase T from Salmonella typhimurium
著者: Hakansson, K. / Miller, C.G.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Crystallization of Peptidase T from Salmonella typhimurium
著者: Hakansson, K. / Broder, D. / Wang, A.H. / Miller, C.G.
履歴
登録2000年8月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PEPTIDASE T
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,0035
ポリマ－46,6801
非ポリマー3234
水2,342130
1
A: PEPTIDASE T
ヘテロ分子

A: PEPTIDASE T
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,00510
ポリマ－93,3602
非ポリマー6468
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area3790 Å2
ΔGint-233 kcal/mol
Surface area33800 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)132.374, 46.036, 96.591
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.11, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-614-

HOH

21A-642-

HOH

詳細The biological assembly is probably a dimer constructed from chain A and a symmetry partner generated by the two-fold symmetry.

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要素

#1: タンパク質 PEPTIDASE T / AMINOTRIPEPTIDASE / TRIPEPTIDASE


分子量: 46679.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
プラスミド: PET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834
参照: UniProt: P26311, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: vapor equilibration / pH: 7.5
詳細: 10 mg/ml enzyme in 10 mM Tris pH 7.5 mixed with an equal amount and equilibrated against 50mM Tris pH 7.5, 1.2 M ammonium sulfate, vapor equilibration, temperature 293K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Hakansson, K., (2000) Acta Crystallogr., Sect.D, 56, 924.
PH range low: 9 / PH range high: 7
溶液の組成
*PLUS
ID一般名Crystal-IDSol-ID詳細
1sodium potassium tartrate1reservoiror ammonium sulfate
2Bis-Tris1reservoiror Tris

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9879
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 1999年9月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9879 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. obs: 20598 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 47 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 23.4
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.246 / Num. unique all: 2019 / % possible all: 99.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 99755
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.2 % / Mean I/σ(I) obs: 6

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 2.4→500 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.261 1021 -freerflag (CCP4)
Rwork0.222 ---
all-20803 --
obs-20578 98.9 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→500 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3118 0 12 130 3260
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.68
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_deg25
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 500 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.224 / Rfactor Rfree: 0.262
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_d / Dev ideal: 1.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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