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- PDB-1fne: HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fne
タイトルHISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN
要素
  • PROTEIN (MHC CLASS II I-EK, ALPHA CHAIN)
  • PROTEIN (MHC CLASS II I-EK, BETA CHAIN)
キーワードIMMUNE SYSTEM / HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN / MHC
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of myeloid cell differentiation / myeloid cell differentiation / nitric oxide transport / erythrocyte development / hemoglobin complex / immunoglobulin mediated immune response / oxygen transport / oxygen carrier activity / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / carbon dioxide transport ...positive regulation of myeloid cell differentiation / myeloid cell differentiation / nitric oxide transport / erythrocyte development / hemoglobin complex / immunoglobulin mediated immune response / oxygen transport / oxygen carrier activity / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / carbon dioxide transport / MHC class II protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / oxygen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / positive regulation of T cell activation / peptide antigen binding / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / lysosome / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / heme binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / Hemoglobin, beta-type / : / Globin/Protoglobin / Globin ...Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / Hemoglobin, beta-type / : / Globin/Protoglobin / Globin / Globin / Globin domain profile. / Globin-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Hemoglobin subunit beta-2 / H-2 class II histocompatibility antigen, E-K alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Miley, M.J. / Nelson, C.A. / Fremont, D.H.
引用ジャーナル: J.Immunol. / 年: 2001
タイトル: Structural and functional consequences of altering a peptide MHC anchor residue.
著者: Kersh, G.J. / Miley, M.J. / Nelson, C.A. / Grakoui, A. / Horvath, S. / Donermeyer, D.L. / Kappler, J. / Allen, P.M. / Fremont, D.H.
履歴
登録2000年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年8月23日Group: Advisory / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / software
改定 1.42018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.62023年8月9日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.72024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (MHC CLASS II I-EK, ALPHA CHAIN)
B: PROTEIN (MHC CLASS II I-EK, BETA CHAIN)
C: PROTEIN (MHC CLASS II I-EK, ALPHA CHAIN)
D: PROTEIN (MHC CLASS II I-EK, BETA CHAIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,77410
ポリマ－95,4474
非ポリマー1,3276
水9,134507
1
A: PROTEIN (MHC CLASS II I-EK, ALPHA CHAIN)
B: PROTEIN (MHC CLASS II I-EK, BETA CHAIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,3875
ポリマ－47,7232
非ポリマー6643
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7020 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area19310 Å2
手法PISA
2
C: PROTEIN (MHC CLASS II I-EK, ALPHA CHAIN)
D: PROTEIN (MHC CLASS II I-EK, BETA CHAIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,3875
ポリマ－47,7232
非ポリマー6643
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7110 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area19300 Å2
手法PISA
3
A: PROTEIN (MHC CLASS II I-EK, ALPHA CHAIN)
B: PROTEIN (MHC CLASS II I-EK, BETA CHAIN)
C: PROTEIN (MHC CLASS II I-EK, ALPHA CHAIN)
D: PROTEIN (MHC CLASS II I-EK, BETA CHAIN)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (MHC CLASS II I-EK, ALPHA CHAIN)
B: PROTEIN (MHC CLASS II I-EK, BETA CHAIN)
C: PROTEIN (MHC CLASS II I-EK, ALPHA CHAIN)
D: PROTEIN (MHC CLASS II I-EK, BETA CHAIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)193,54820
ポリマ－190,8938
非ポリマー2,65412
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)146.900, 56.853, 116.726
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.76, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (MHC CLASS II I-EK, ALPHA CHAIN)


分子量: 22361.051 Da / 分子数: 2 / 断片: SOLUBLE ECTO-DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P04224
#2: タンパク質 PROTEIN (MHC CLASS II I-EK, BETA CHAIN)


分子量: 25362.254 Da / 分子数: 2
断片: SOLUBLE ECTO-DOMAIN WITH COVALENTLY ATTACHED HB PEPTIDE
Mutation: E(6P)D IN PEPTIDE RESIDUE 6P / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: WITH COVALENTLY BOUND HB(D73) PEPTIDE / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P02089, GenBank: AAA39594
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 507 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THIS ENTRY CONTAINS COORDINATES FOR THE EXTRACELLULAR DOMAINS OF THE MURINE MHC CLASS II MOLECULE I- ...THIS ENTRY CONTAINS COORDINATES FOR THE EXTRACELLULAR DOMAINS OF THE MURINE MHC CLASS II MOLECULE I-EK WITH A MODIFIED PEPTIDE FROM MURINE HEMOGLOBIN (64 - 76) COVALENTLY ATTACHED TO THE I-EK BETA CHAIN VIA A POLYPEPTIDE LINKER. NO ATTEMPT WAS MADE TO MODEL FIVE RESIDUES AMINO TERMINAL TO THE BETA CHAIN OR TEN RESIDUES CARBOXY TERMINAL TO EITHER THE ALPHA OR BETA CHAINS. RESIDUES 105-113 IN THE B AND D CHAINS HAVE OCCUPANCIES SET TO ZERO DUE TO LACK OF COHERENT ELECTRON DENSITY.THERE ARE TWO HETERODIMERS IN THE ASYMMETRIC UNIT RELATED BY AN APPROXIMATE TWO-FOLD AXIS.
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUES (1L - 16L)IN CHAINS B & D FORM A POLYPEPTIDE LINKER REGION

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.78 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: 15% PEG 4000 15% 2-PROPANOL 300mM-500mM AMMONIUM ACETATE 100mM CITRATE PH 4.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 OD280protein1drop
210 mMHEPES1drop
35 mMsodium azide1drop
415 %PEG40001reservoir
515 %2-propanol1reservoir
6300-500 mMammonium acetate1reservoir
7100 mMcitrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.0332
検出器検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→100 Å / Num. all: 364002 / Num. obs: 72521 / % possible obs: 94.4 % / 冗長度: 5.01 % / Biso Wilson estimate: 29.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rsym value: 0.114 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 1.9→1.96 Å / Rmerge(I) obs: 0.301 / % possible all: 92.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 364002
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 75.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.45

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1IEA

1iea


解像度: 1.9→19.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 845534.75 / Data cutoff high rms absF: 845534.75 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 3604 5.1 %RANDOM
Rwork0.231 ---
obs0.231 70818 92.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 58.25 Å2 / ksol: 0.356 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 41.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.84 Å20 Å2-4.32 Å2
2--10.91 Å20 Å2
3----5.06 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.38 Å0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6420 0 84 507 7011
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.411.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.32
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.872
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.782.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.42 243 5 %
Rwork0.36 4616 -
obs--76.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CARBOHYDRATE.PCARBOHYDRATE.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5.1 % / Rfactor Rfree: 0.27
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 41.4 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.42 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.36 / Rfactor obs: 0.36

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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