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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1fn3 | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF NICKEL RECONSTITUTED HEMOGLOBIN-A CASE FOR PERMANENT, T-STATE HEMOGLOBIN | ||||||
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![]() | OXYGEN STORAGE/TRANSPORT / PERMANENT T-STATE / METAL ION COORDINATION / SUBUNIT INEQUIVALENCE / SPECTROSCOPY / CRYSTALLOGRAPHY. / OXYGEN STORAGE-TRANSPORT COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | ![]() nitric oxide transport / hemoglobin binding / hemoglobin alpha binding / haptoglobin binding / haptoglobin-hemoglobin complex / organic acid binding / renal absorption / hemoglobin complex / oxygen transport / Scavenging of heme from plasma ...nitric oxide transport / hemoglobin binding / hemoglobin alpha binding / haptoglobin binding / haptoglobin-hemoglobin complex / organic acid binding / renal absorption / hemoglobin complex / oxygen transport / Scavenging of heme from plasma / endocytic vesicle lumen / blood vessel diameter maintenance / hydrogen peroxide catabolic process / oxygen carrier activity / Late endosomal microautophagy / Heme signaling / carbon dioxide transport / response to hydrogen peroxide / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / Cytoprotection by HMOX1 / oxygen binding / regulation of blood pressure / platelet aggregation / Chaperone Mediated Autophagy / peroxidase activity / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / tertiary granule lumen / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / ficolin-1-rich granule lumen / blood microparticle / iron ion binding / heme binding / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / metal ion binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Venkateshrao, S. / Deepthi, S. / Pattabhi, V. / Manoharan, P.T. | ||||||
![]() | ジャーナル: CURR.SCI. / 年: 2003 タイトル: Crystal Structure of Nickel Reconstituted Hemoglobin - A Case for Permanent, T-State Hemoglobin 著者: Venkateshrao, S. / Deepthi, S. / Pattabhi, V. / Manoharan, P.T. #1: ![]() タイトル: Oxygen Binding by Alpha(Fe2+)2Beta(Ni2+)2 Hemoglobin Crystals 著者: Bruno, S. / Bettati, S. / Manfredini, M. / Mozzarelli, A. / Bolognesi, M. / Deriu, D. / Rosano, C. / Tsuneshige, A. / Yonetani, T. / Henry, E. #2: ![]() タイトル: High Resolution Crystal Structures and Comparisons of T-State Deoxyhaemoglobin and Two Liganded T-State Haemoglobins:T(Alpha-Oxy)Haemoglobin and T(met)Haemoglobin 著者: Liddington, R. / Derewenda, Z. / Dodson, E. / Hubbard, R. / Dodson, G. #3: ![]() タイトル: Structure of Deoxy Quaternary Hemoglobin with Liganded Beta Subunits 著者: Luisi, B. / Liddington, B. / Fermi, G. / Shibayama, N. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 122.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 97.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.7 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.7 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 24.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 33 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1thbS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 15150.353 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 15890.198 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #3: 化合物 | ChemComp-HNI / #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.95 % | |||||||||||||||
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結晶化 | pH: 7.2 / 詳細: pH 7.20 | |||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: batch method | |||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 293 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年10月5日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.54 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.48→19.81 Å / Num. obs: 19946 / % possible obs: 91.37 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.1549 / Net I/σ(I): 3.04 |
反射 シェル | 解像度: 2.48→2.6 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.7552 / Mean I/σ(I) obs: 0.07 / % possible all: 71.5 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 19.8 Å / % possible obs: 91.4 % / 冗長度: 3.8 % / Num. measured all: 75819 / Rmerge(I) obs: 0.155 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 1THB 解像度: 2.48→8 Å / 交差検証法: FREE R / σ(F): 2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.48→8 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.5 Å | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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