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- PDB-1fl1: KSHV PROTEASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fl1
タイトルKSHV PROTEASE
要素PROTEASE
キーワードVIRAL PROTEIN / serine protease / antiviral drug design / capsid maturation / endopeptidase / assemblin
機能・相同性
機能・相同性情報


assemblin / viral release from host cell / host cell cytoplasm / serine-type endopeptidase activity / host cell nucleus / proteolysis / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Serine Protease, Human Cytomegalovirus Protease; Chain A / Herpesvirus/Caudovirus protease domain / Peptidase S21 / Herpesvirus protease superfamily / Assemblin (Peptidase family S21) / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Capsid scaffolding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Reiling, K.K. / Pray, T.R. / Craik, C.S. / Stroud, R.M.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Functional consequences of the Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus protease structure: regulation of activity and dimerization by conserved structural elements.
著者: Reiling, K.K. / Pray, T.R. / Craik, C.S. / Stroud, R.M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Crystallography & NMR System: A new software suite for macromolecular structure determination
著者: Brunger, A.T. / Adams, P.D. / Clore, G.M. / Delano, W.L. / Gros, P. / Grosse-Kunstleve, R. / Jiang, J.-S. / Kuszewski, J. / Nilges, M. / Pannu, N.S. / Read, R.J. / Rice, L.M. / Simonson, T. / Warren, G.
履歴
登録2000年8月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEASE
B: PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,4993
ポリマ－50,4602
非ポリマー391
水3,045169
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2480 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area17250 Å2
手法PISA
2
A: PROTEASE
B: PROTEASE
ヘテロ分子

A: PROTEASE
B: PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,9986
ポリマ－100,9204
非ポリマー782
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_765-x+2,-x+y+1,-z+1/31
Buried area6750 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area33150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.58, 53.58, 323.06
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 120.0
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細The biological active enzyme is a homo-dimer constructed from chain A and B related by a Non-crystalographic two-fold.

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要素

#1: タンパク質 PROTEASE


分子量: 25229.938 Da / 分子数: 2 / 変異: S204G / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
属: Rhadinovirus / プラスミド: PQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O36607
#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.6 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 22% PEG-2K, 100 mM Tris-HCl, 10% glycerol, 190 mM LiSO4, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 25K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 53.7 %
結晶化
*PLUS
pH: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
11.2 mg/mlprotein1drop
20.2 mMt-Boc-YLKA-chloromethyl ketone1drop
32.0 %acetate1drop
410 mMpotassium phosphate1drop
54 %glycerol1drop
60.4 mMdithiothreitol1drop
78.8 %PEG20001drop
840 mMTris-HCl1drop
94 %glycerol1drop
1076 mM1dropLiSO4
1122 %PEG20001reservoir
12100 mMTris-HCl1reservoir
1310 %glycerol1reservoir
14190 mM1reservoirLiSO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.98
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年8月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→28.282 Å / Num. all: 28220 / Num. obs: 28034 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 41.658 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル解像度: 2.2→2.22 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.351 / Num. unique all: 905 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化解像度: 2.2→28 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0
立体化学のターゲット値: Cambridge Data Base model structures (R. A. Engh and R. Huber, Acta Cryst. Sect. A., 1991).
詳細: RESIDUES 182 AND 207 HAD DENSITY ONLY TO THE CG AND WERE MODELED AS SERINES DURING REFINEMENT.
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.2597 1642 RANDOM
Rwork0.2253 --
all0.2253 27951 -
obs0.2253 27951 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2987 0 1 195 3183
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.561
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.8
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg24.2
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg2.79
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 28 Å / σ(F): 0
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg3.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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