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- PDB-1fkm: CRYSTAL STRUCTURE OF THE YPT/RAB-GAP DOMAIN OF GYP1P -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fkm
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE YPT/RAB-GAP DOMAIN OF GYP1P
要素PROTEIN (GYP1P)
キーワードENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS / GAP / YPT/RAB PROTEIN / VESICULAR TRAFFICKING / ENDOCYTOSIS / HYDROLASE / GTPASE ACTIVATION / ENDOCYTOSIS-EXOCYTOSIS COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Golgi stack / vesicle-mediated transport / GTPase activator activity / Golgi apparatus / mitochondrion / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ypt/Rab-GAP domain of gyp1p, domain 3 / Domain in Tre-2, BUB2p, and Cdc16p. Probable Rab-GAPs. / Rab-GTPase-TBC domain / Rab-GTPase-TBC domain superfamily / Rab-GTPase-TBC domain / TBC/rab GAP domain profile. / Cyclin A; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
GTPase-activating protein GYP1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Rak, A. / Fedorov, R. / Alexandrov, K. / Albert, S. / Goody, R.S. / Gallwitz, D. / Scheidig, A.J.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of the GAP domain of Gyp1p: first insights into interaction with Ypt/Rab proteins.
著者: Rak, A. / Fedorov, R. / Alexandrov, K. / Albert, S. / Goody, R.S. / Gallwitz, D. / Scheidig, A.J.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1999
タイトル: Identification of the Catalytic Domains and their Functionally Critical Arginine Residues of Two Yeast GTPase-activating Proteins Specific for Ypt/Rab Transport GTPases
著者: Albert, S. / Will, E. / Gallwitz, D.
履歴
登録2000年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52022年12月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (GYP1P)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3251
ポリマ－47,3251
非ポリマー00
水2,990166
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)74.060, 74.060, 277.753
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1208-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (GYP1P) / ORF YOR070C


分子量: 47324.641 Da / 分子数: 1 / 断片: YPT/RAB-GAP DOMAIN, RESIDUES 248-637 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
解説: GENOMIC DNA / プラスミド: PET19 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21/DE3 / 参照: UniProt: Q08484
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 166 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.03 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG MME 5000, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 18K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 %PEG5000 MME1reservoir
25-10 mMspermine-HCl1reservoir
320 mMTris1reservoir
410 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)波長
シンクロトロンMPG/DESY, HAMBURG BW610.9790, 0.9795, 0.9200
シンクロトロンEMBL/DESY, HAMBURG BW7A20.8428
検出器
タイプID検出器日付
MARRESEARCH1CCD1999年12月13日
MARRESEARCH2IMAGE PLATE2000年1月24日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
20.97951
30.921
40.84281
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 237598 / Num. obs: 33503 / % possible obs: 91.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 19.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.242 / Num. unique all: 3020 / % possible all: 97.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 237598
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.1 % / Mean I/σ(I) obs: 6.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 1.9→6 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 852619.12 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: For the first crystal, EMBL/DESY, HAMBURG, BEAMLINE BW6 (MAD experiment): Se L1 (0.9790 A) dmin = 20.0-2.35 No. of Reflections = 461421 No. of Unique Reflections = 36326 Completeness = 99.2 ...詳細: For the first crystal, EMBL/DESY, HAMBURG, BEAMLINE BW6 (MAD experiment): Se L1 (0.9790 A) dmin = 20.0-2.35 No. of Reflections = 461421 No. of Unique Reflections = 36326 Completeness = 99.2 I/SIGMA (%) = 27.5 Rsym = 6.8; Se L2 (0.9795 A) dmin = 20.0-2.35 No. of Reflections = 458264 No. of Unique Reflections = 36412 Completeness = 99.3 I/SIGMA (%) = 27.0 Rsym = 7.1' Se L3 (0.9200 A) dmin = 20.0-2.7 No. of Reflections = 275885 No. of Unique Reflections = 23838 Completeness = 98.4 I/SIGMA (%) = 38.8 Rsym = 5.5 Observed diffraction ratios : L1 x L1 = 0.0677 L1 x L2 = 0.0360 L1 x L3 = 0.0470 L2 x L2 = 0.0558 L2 x L3 = 0.0520 L3 x L3 =0.0466 For the second crystal, EMBL/DESY, HAMBURG, BEAMLINE BW7A (high-resolution data set): Se L4 (0.8428 A) dmin = 6.0-1.9 No. of Reflections = 237598 No. of Unique Reflections = 33502 Completeness = 91.2 I/SIGMA (%) = 14.4 Rsym = 9.4 (24.2)
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.225 3354 10 %RANDOM
Rwork0.199 ---
all0.199 33502 --
obs0.199 33502 94.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 82.45 Å2 / ksol: 0.607 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.65 Å22.38 Å20 Å2
2--2.65 Å20 Å2
3----5.3 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.14 Å0.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2759 0 0 166 2925
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.73
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.0961.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.282
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.2822
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.8642.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.01 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.252 578 10.4 %
Rwork0.223 5000 -
obs--97.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 31.8 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.73
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.252 / % reflection Rfree: 10.4 % / Rfactor Rwork: 0.223

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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