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- PDB-1fhu: CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF O-SUCCINYLBENZOATE SYNTHASE FROM E. COLI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fhu
タイトルCRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF O-SUCCINYLBENZOATE SYNTHASE FROM E. COLI
要素O-SUCCINYLBENZOATE SYNTHASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / Enolase superfamily
機能・相同性
機能・相同性情報


o-succinylbenzoate synthase / O-succinylbenzoate synthase activity / hydro-lyase activity / menaquinone biosynthetic process / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
: / MenC, N-terminal domain / o-Succinylbenzoate synthase, MenC type1 / Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, C-terminal / Mandelate racemase / muconate lactonizing enzyme, C-terminal domain / Enolase C-terminal domain-like / Enolase C-terminal domain-like / Enolase-like C-terminal domain / Enolase-like, N-terminal domain / Enolase-like, N-terminal ...: / MenC, N-terminal domain / o-Succinylbenzoate synthase, MenC type1 / Mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme, C-terminal / Mandelate racemase / muconate lactonizing enzyme, C-terminal domain / Enolase C-terminal domain-like / Enolase C-terminal domain-like / Enolase-like C-terminal domain / Enolase-like, N-terminal domain / Enolase-like, N-terminal / Enolase-like, C-terminal domain superfamily / Enolase-like; domain 1 / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
o-succinylbenzoate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Rayment, I. / Thompson, T.B. / Gerlt, J.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Evolution of enzymatic activity in the enolase superfamily: structure of o-succinylbenzoate synthase from Escherichia coli in complex with Mg2+ and o-succinylbenzoate.
著者: Thompson, T.B. / Garrett, J.B. / Taylor, E.A. / Meganathan, R. / Gerlt, J.A. / Rayment, I.
履歴
登録2000年8月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: O-SUCCINYLBENZOATE SYNTHASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5131
ポリマ－35,5131
非ポリマー00
水6,323351
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.1, 70.0, 80.4
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細the biological assembly is a monomer

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要素

#1: タンパク質 O-SUCCINYLBENZOATE SYNTHASE


分子量: 35512.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: MODIFIED PET15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29208
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 351 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.63 %
結晶化温度: 296 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 6.75
詳細: 27% ME-PEG 5000, 267 mM NaCl, 50 mM Mes, 15-20 mg/ml protein, pH 6.75, micro batch, temperature 23K
結晶化
*PLUS
手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115-20 mg/mlprotein11
227 %mPEG500011
3267 mM11NaCl
450 mMMES11

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9537
検出器タイプ: SBC / 検出器: CCD / 日付: 1999年12月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→30 Å / Num. all: 36924 / Num. obs: 420933 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.4 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 1.65→1.71 Å / 冗長度: 11 % / Rmerge(I) obs: 0.294 / % possible all: 98.4
反射
*PLUS
Num. obs: 36924
反射 シェル
*PLUS
Mean I/σ(I) obs: 11

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解析

ソフトウェア
名称分類
SOLVE位相決定
TNT精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 1.65→30 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh and Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 1846 -Random
Rwork0.195 ---
all0.195 36924 --
obs0.195 36924 99 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2281 0 0 351 2632
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.03
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg16.11
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.021

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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