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- PDB-1fh1: BACKBONE FOLD OF NODF -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fh1
タイトルBACKBONE FOLD OF NODF
要素NODULATION PROTEIN F
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / ROOT NODULATION FACTOR / PROTEIN BACKBONE FOLD
機能・相同性Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Nodulation protein F
機能・相同性情報
生物種Rhizobium leguminosarum (根粒菌)
手法溶液NMR / other
データ登録者Fowler, C.A. / Tian, F. / Al-Hashimi, H.M. / Prestegard, J.H.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Rapid determination of protein folds using residual dipolar couplings.
著者: Fowler, C.A. / Tian, F. / Al-Hashimi, H.M. / Prestegard, J.H.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1996
タイトル: NMR Investigations of the Structural Properties of the Nodulation Protein, NodF, from Rhizobium Leguminosarum and its Homology with Eschericia Coli Acyl Carrier Protein
著者: Ghose, R. / Geiger, O. / Prestegard, J.H.
履歴
登録2000年7月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NODULATION PROTEIN F


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9511
ポリマ－9,9511
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / -
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 NODULATION PROTEIN F / NODF


分子量: 9951.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rhizobium leguminosarum (根粒菌) / プラスミド: PMP2301 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P04685

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験の詳細Text: Assignments were made using double and triple-resonance NMR spectroscopy. Dipolar couplings were measured and used to produce the protein backbone fold.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12.5 mM NodF isotropic U-15N,13C 200 mM phosphate buffer, pH 6.190% H2O/10% D2O
21.0 mM NodF aligned U-15N,13C 200 mM phosphate buffer, pH 6.1 20 mg/mL Pf1 bacteriophage90% H2O/10% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
106.1ambient 298 K
206.1ambient 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA8001
Varian INOVAVarianINOVA6002
Varian INOVAVarianINOVA5003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Felix98MSI解析
Orderten_SVDLosoncziデータ解析
POSEFowler構造決定
POSEFowler精密化
精密化手法: other / ソフトェア番号: 1
詳細: secondary structural elements (3 helices) were identified. these were split into smaller fragments and individual fragments were oriented using residual dipolar coupling data and the program ...詳細: secondary structural elements (3 helices) were identified. these were split into smaller fragments and individual fragments were oriented using residual dipolar coupling data and the program Orderten_SVD (Losonczi, et al., J. Magn. Res., 138, 334-342, 1999). The fragments were reassembled and then positioned spatially by translation using a limited set of NOEs to produce a backbone fold of the nodF protein. THERE ARE N-CA-C ANGLE ERRORS (AS COMPARED TO THE STANDARD DICTIONARY) AT RESIDUES 13 AND 80. RESIDUE 80 LIES SOMEWHAT OUTSIDE ALLOWED RAMACHANDRAN SPACE. THESE SITES ARE POSITIONS WHERE ORIENTED HELICAL FRAGMENTS WERE REASSEMBLED INTO COMPLETE HELICES DURING DETERMINATION OF OF THE BACKBONE FOLD AND ANY SMALLER LOCAL DISTORTIONS FROM IDEALITY ARE EXPECTED TO CONCENTRATE HERE. THE STRUCTURE PRESENTED HERE CONTAINS ONLY COORDINATES FOR BACKBONE ATOMS INVOLVED IN SECONDARY STRUCTURE. THE STRUCTURE IS THE AVERAGE OF AN ENSEMBLE WITH A HEAVY ATOM RMSD OF 2.4 ANGSTROMS. CB POSITIONS COME FROM POLYALANINE HELICES USED TO MODEL THE BACKBONE.
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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