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- PDB-1fg3: CRYSTAL STRUCTURE OF L-HISTIDINOL PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE COMP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fg3
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF L-HISTIDINOL PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE COMPLEXED WITH L-HISTIDINOL
要素HISTIDINOL PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / Aminotransferase / HisC / Histidine biosynthesis / Pyridoxal Phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


histidinol-phosphate transaminase / histidinol-phosphate transaminase activity / L-histidine biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histidinol-phosphate aminotransferase family / Aminotransferase, class-II, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-II pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Histidinol-phosphate aminotransferase family / Aminotransferase, class-II, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-II pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-HSA / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Histidinol-phosphate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Sivaraman, J. / Cygler, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of histidinol phosphate aminotransferase (HisC) from Escherichia coli, and its covalent complex with pyridoxal-5'-phosphate and l-histidinol phosphate.
著者: Sivaraman, J. / Li, Y. / Larocque, R. / Schrag, J.D. / Cygler, M. / Matte, A.
履歴
登録2000年7月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HISTIDINOL PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,0503
ポリマ－39,5821
非ポリマー4682
水2,414134
1
A: HISTIDINOL PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: HISTIDINOL PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,1006
ポリマ－79,1632
非ポリマー9374
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area8660 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area24710 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)132.484, 62.435, 45.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.26, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 HISTIDINOL PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE / IMIDAZOLE ACETOL-PHOSPHATE TRANSAMINASE


分子量: 39581.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06986, histidinol-phosphate transaminase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 化合物 ChemComp-HSA / PHOSPHORIC ACID MONO-[2-AMINO-3-(3H-IMIDAZOL-4-YL)-PROPYL]ESTER / L-ヒスチジノ-ルりん酸


分子量: 221.151 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12N3O4P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 134 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.62 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 3350, Tris-Hcl, MgCl2, Glycerol, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
18 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
3200 mM1dropKCl
41 mMEDTA1drop
522.5 %(w/v)PEG33501reservoir
650 mMTris-HCl1reservoir
7200 mM1reservoirMgCl2
87 %(w/v)glycerol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年5月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→45 Å / Num. obs: 17053 / % possible obs: 92.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 22.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.213 / Num. unique all: 1438 / % possible all: 68.7
反射
*PLUS
最低解像度: 45 Å / Num. measured all: 51924

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 2.2→45 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.6 / σ(I): 0.3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 1705 -RANDOM
Rwork0.198 ---
all-17053 --
obs-17053 92.6 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2699 0 29 134 2862
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d23.4
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 45 Å / σ(F): 0.6 / Rfactor obs: 0.198
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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