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- PDB-1ffu: CARBON MONOXIDE DEHYDROGENASE FROM HYDROGENOPHAGA PSEUDOFLAVA WHI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ffu
タイトルCARBON MONOXIDE DEHYDROGENASE FROM HYDROGENOPHAGA PSEUDOFLAVA WHICH LACKS THE MO-PYRANOPTERIN MOIETY OF THE MOLYBDENUM COFACTOR
要素
  • CUTL, MOLYBDOPROTEIN OF CARBON MONOXIDE DEHYDROGENASE
  • CUTM, FLAVOPROTEIN OF CARBON MONOXIDE DEHYDROGENASE
  • CUTS, IRON-SULFUR PROTEIN OF CARBON MONOXIDE DEHYDROGENASE
キーワードHYDROLASE / DEHYDROGENASE
機能・相同性
機能・相同性情報


aerobic carbon monoxide dehydrogenase / carbon-monoxide oxygenase activity / anaerobic carbon-monoxide dehydrogenase activity / molybdenum ion binding / FAD binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / iron ion binding / copper ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Carbon-monoxide dehydrogenase, large subunit / : / : / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead / [2Fe-2S]-binding domain / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Aldehyde Oxidoreductase; domain 4 / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, molybdopterin binding domain / Molybdopterin dehydrogenase, FAD-binding / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal ...Carbon-monoxide dehydrogenase, large subunit / : / : / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead / [2Fe-2S]-binding domain / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Aldehyde Oxidoreductase; domain 4 / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, molybdopterin binding domain / Molybdopterin dehydrogenase, FAD-binding / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain superfamily / FAD binding domain in molybdopterin dehydrogenase / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase / Aldehyde oxidase and xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead / [2Fe-2S]-binding / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, first molybdopterin binding domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead superfamily / [2Fe-2S]-binding domain superfamily / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, molybdopterin binding domain superfamily / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, second molybdopterin binding domain / [2Fe-2S] binding domain / Molybdopterin cofactor-binding domain / Molybdopterin cofactor-binding domain / Aldehyde oxidase and xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead domain / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase, domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 - #10 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 / Aldehyde Oxidoreductase; domain 3 / FAD-binding, type PCMH, subdomain 1 / Beta-grasp domain / FAD-binding domain, PCMH-type / PCMH-type FAD-binding domain profile. / FAD-binding, type PCMH, subdomain 2 / FAD-binding, type PCMH-like superfamily / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Enolase-like; domain 1 / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CYTIDINE-5'-DIPHOSPHATE / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / : / Carbon monoxide dehydrogenase large chain / Carbon monoxide dehydrogenase medium chain / Carbon monoxide dehydrogenase small chain
類似検索 - 構成要素
生物種Hydrogenophaga pseudoflava (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Haenzelmann, P. / Dobbek, H. / Gremer, L. / Huber, R. / Meyer, O.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: The effect of intracellular molybdenum in Hydrogenophaga pseudoflava on the crystallographic structure of the seleno-molybdo-iron-sulfur flavoenzyme carbon monoxide dehydrogenase.
著者: Hanzelmann, P. / Dobbek, H. / Gremer, L. / Huber, R. / Meyer, O.
履歴
登録2000年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年12月21日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CUTS, IRON-SULFUR PROTEIN OF CARBON MONOXIDE DEHYDROGENASE
B: CUTL, MOLYBDOPROTEIN OF CARBON MONOXIDE DEHYDROGENASE
C: CUTM, FLAVOPROTEIN OF CARBON MONOXIDE DEHYDROGENASE
D: CUTS, IRON-SULFUR PROTEIN OF CARBON MONOXIDE DEHYDROGENASE
E: CUTL, MOLYBDOPROTEIN OF CARBON MONOXIDE DEHYDROGENASE
F: CUTM, FLAVOPROTEIN OF CARBON MONOXIDE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)274,14214
ポリマ－271,0626
非ポリマー3,0818
水29,0761614
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area27670 Å2
ΔGint-199 kcal/mol
Surface area76470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.235, 193.884, 218.290
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 CUTS, IRON-SULFUR PROTEIN OF CARBON MONOXIDE DEHYDROGENASE


分子量: 17747.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Hydrogenophaga pseudoflava (バクテリア)
参照: UniProt: P19915
#2: タンパク質 CUTL, MOLYBDOPROTEIN OF CARBON MONOXIDE DEHYDROGENASE


分子量: 87345.383 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Hydrogenophaga pseudoflava (バクテリア)
参照: GenBank: 4098682, UniProt: P19913*PLUS
#3: タンパク質 CUTM, FLAVOPROTEIN OF CARBON MONOXIDE DEHYDROGENASE


分子量: 30438.051 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Hydrogenophaga pseudoflava (バクテリア)
参照: UniProt: P19914

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非ポリマー , 4種, 1622分子

#4: 化合物
ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#5: 化合物 ChemComp-CDP / CYTIDINE-5'-DIPHOSPHATE / CDP


分子量: 403.176 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15N3O11P2
#6: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1614 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.86 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: potassium sodium tartrate, dihydrogen ammonium phosphate, methylpentanediol, dithioerythritol, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
135.5 mg/mlprotein1drop
250 mMHEPES-NaOH1drop
31.1 Msodium potassium tartrate1reservoir
40.3 Mammonium phosphate1reservoir
53 %(w/v)MPD1reservoir
610 mMDTE1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 108 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→20 Å / Num. all: 570740 / Num. obs: 545063 / % possible obs: 91.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.136 / Net I/σ(I): 4.7
反射 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.366 / Num. unique all: 140414 / % possible all: 76.6
反射
*PLUS
Num. obs: 138188 / Num. measured all: 570740
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 76.6 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4データスケーリング
精密化解像度: 2.35→20 Å / σ(F): 2
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.245 4172 Random
Rwork0.208 --
all-140414 -
obs-134016 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22911 0 172 4842 27925
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0063
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.63
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 3 % / Rfactor obs: 0.208
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.35 Å / 最低解像度: 2.43 Å / Rfactor Rfree: 0.322 / Rfactor obs: 0.33

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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