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- PDB-1fea: UNLIGANDED CRITHIDIA FASCICULATA TRYPANOTHIONE REDUCTASE AT 2.2 A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fea
タイトルUNLIGANDED CRITHIDIA FASCICULATA TRYPANOTHIONE REDUCTASE AT 2.2 ANGSTROM RESOLUTION
要素TRYPANOTHIONE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / REDOX-ACTIVE CENTER / FLAVOPROTEIN / FAD / NADP
機能・相同性
機能・相同性情報


trypanothione-disulfide reductase / trypanothione-disulfide reductase (NADPH) activity / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / flavin adenine dinucleotide binding / cellular response to oxidative stress / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Trypanothione reductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain ...Trypanothione reductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Trypanothione reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Crithidia fasciculata (真核生物)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Strickland, C. / Karplus, P.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Crithidia Fasciculata Trypanothione Reductase at 1.70 A Resolution
著者: Strickland, C.L. / Karplus, P.A.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1995
タイトル: Overexpression of Crithidia Fasciculata Trypanothione Reductase and Crystallization Using a Novel Geometry
著者: Strickland, C. / Puchalski, R. / Savvides, S. / Karplus, P.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.B / 年: 1994
タイトル: Structure of Trypanothione Reductase from Crithidia Fasciculata at 2.6 A Resolution: Enzyme-Nadp Interactions of 2.8 A Resolution
著者: Bailey, S. / Fairlamb, A. / Hunter, W.
#3: ジャーナル: Proteins / 年: 1994
タイトル: The Structure of Trypanosoma Cruzi Trypanothione Reductase in the Oxidized and Nadph Reduced State
著者: Lantwin, C.B. / Schlichting, I. / Kabsch, W. / Pai, E.F. / Krauth-Siegel, R.L.
#4: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1993
タイトル: Substrate Interactions between Trypanothione Reductase and N1-Glutathionylspermidine Disulphide at 0.28-Nm Resolution
著者: Bailey, S. / Smith, K. / Fairlamb, A.H. / Hunter, W.N.
#5: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1991
タイトル: X-Ray Structure of Trypanothione Reductase from Crithidia Fasciculata at 2.4-A Resolution
著者: Kuriyan, J. / Kong, X.P. / Krishna, T.S. / Sweet, R.M. / Murgolo, N.J. / Field, H. / Cerami, A. / Henderson, G.B.
履歴
登録1995年7月12日処理サイト: BNL
改定 1.01997年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRYPANOTHIONE REDUCTASE
B: TRYPANOTHIONE REDUCTASE
C: TRYPANOTHIONE REDUCTASE
D: TRYPANOTHIONE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)215,8468
ポリマ－212,7044
非ポリマー3,1424
水6,521362
1
A: TRYPANOTHIONE REDUCTASE
B: TRYPANOTHIONE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,9234
ポリマ－106,3522
非ポリマー1,5712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9380 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area35230 Å2
手法PISA
2
C: TRYPANOTHIONE REDUCTASE
D: TRYPANOTHIONE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,9234
ポリマ－106,3522
非ポリマー1,5712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9410 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area35160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.000, 160.800, 58.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.80, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
TRYPANOTHIONE REDUCTASE


分子量: 53176.008 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: MONOCLINIC CRYSTAL FORM, TETRAMER IN THE ASYMMETRIC UNIT
由来: (組換発現) Crithidia fasciculata (真核生物)
解説: SEE STRICKLAND, ET. AL. (1995) ACTA CRYST. D51, 337-341
遺伝子: TR1 / プラスミド: PET-TR1 / 遺伝子 (発現宿主): TR1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P39040, EC: 1.6.4.8
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 362 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: XUONG-HAMLIN MULTIWIRE / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1992年7月21日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 86180 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.11

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SDMSSOFTWAREデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
SDMSデータ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.2→8 Å / σ(F): 1 /
Rfactor反射数
Rwork0.185 -
obs0.185 79660
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14794 0 212 362 15368
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.98
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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