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- PDB-1fbt: THE BISPHOSPHATASE DOMAIN OF THE BIFUNCTIONAL RAT LIVER 6-PHOSPHO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fbt
タイトルTHE BISPHOSPHATASE DOMAIN OF THE BIFUNCTIONAL RAT LIVER 6-PHOSPHOFRUCTO-2-KINASE/FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE
要素FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE
キーワードHYDROLASE / MULTIFUNCTIONAL ENZYME / TRANSFERASE / KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-biphosphatase complex / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / 6-phosphofructo-2-kinase / 6-phosphofructo-2-kinase activity / fructose 2,6-bisphosphate metabolic process / fructose-2,6-bisphosphate 2-phosphatase / fructose-2,6-bisphosphate 2-phosphatase activity / fructose-6-phosphate binding / carbohydrate phosphorylation / fructose metabolic process ...6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-biphosphatase complex / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / 6-phosphofructo-2-kinase / 6-phosphofructo-2-kinase activity / fructose 2,6-bisphosphate metabolic process / fructose-2,6-bisphosphate 2-phosphatase / fructose-2,6-bisphosphate 2-phosphatase activity / fructose-6-phosphate binding / carbohydrate phosphorylation / fructose metabolic process / response to glucagon / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / response to starvation / animal organ regeneration / response to glucocorticoid / response to cAMP / response to insulin / kinase binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fructose-2,6-bisphosphatase / 6-phosphofructo-2-kinase / 6-phosphofructo-2-kinase / Phosphoglycerate/bisphosphoglycerate mutase, active site / Phosphoglycerate mutase family phosphohistidine signature. / Phosphoglycerate mutase family / Phosphoglycerate mutase-like / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Histidine phosphatase superfamily ...Fructose-2,6-bisphosphatase / 6-phosphofructo-2-kinase / 6-phosphofructo-2-kinase / Phosphoglycerate/bisphosphoglycerate mutase, active site / Phosphoglycerate mutase family phosphohistidine signature. / Phosphoglycerate mutase family / Phosphoglycerate mutase-like / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Histidine phosphatase superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-bisphosphatase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Lee, Y.-H. / Ogata, C. / Pflugrath, J.W. / Levitt, D.G. / Sarma, R. / Banaszak, L.J. / Pilkis, S.J.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of the rat liver fructose-2,6-bisphosphatase based on selenomethionine multiwavelength anomalous dispersion phases.
著者: Lee, Y.H. / Ogata, C. / Pflugrath, J.W. / Levitt, D.G. / Sarma, R. / Banaszak, L.J. / Pilkis, S.J.
#1: ジャーナル: Annu.Rev.Biochem. / 年: 1995
タイトル: 6-Phosphofructo-2-Kinase/Fructose-2,6-Bisphosphatase: A Metabolic Signaling Enzyme
著者: Pilkis, S.J. / Claus, T.H. / Kurland, I.J. / Lange, A.J.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Preliminary X-Ray Analysis of a Truncated Form of Recombinant Fructose-2,6-Bisphosphatase
著者: Lee, Y.H. / Lin, K. / Okar, D. / Alfano, N.L. / Sarma, R. / Pflugrath, J.W. / Pilkis, S.J.
履歴
登録1996年3月8日処理サイト: BNL
改定 1.01997年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE
B: FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6614
ポリマ－44,4712
非ポリマー1902
水2,900161
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.400, 56.600, 93.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.40, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.9999, -0.0119, -0.0012), (-0.0112, 0.89239, 0.45113), (-0.0432, 0.45111, -0.8925)
ベクター: 36.2697, -10.733, 45.7646)

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要素

#1: タンパク質 FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE / D-FRUCTOSE-2 / 6-BISPHOSPHATE 2-PHOSPHOHYDROLASE


分子量: 22235.746 Da / 分子数: 2 / 変異: 30 AMINO ACIDS DELETED FROM THE C-TERMINAL / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: A CODING REGION WHICH COVERS / 器官: LIVER / プラスミド: PET3A
遺伝子 (発現宿主): A CODING REGION WHICH COVERS FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE DOMAIN (RESIDUES 251-440) OF THE RAT LIVER 6-PF-2-K/FRU-2,6-P2ASE (RESIDUES 1-470)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DL41 DE3
参照: UniProt: P07953, fructose-2,6-bisphosphate 2-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細COMPND MOLECULE: FRU-2,6-BISPHOSPHATASE. THE FRU-2,6-BISPHOSPHATASE IS C-TERMINAL HALF (RESIDUE 251- ...COMPND MOLECULE: FRU-2,6-BISPHOSPHATASE. THE FRU-2,6-BISPHOSPHATASE IS C-TERMINAL HALF (RESIDUE 251-470) OF THE BIFUNCTIONAL 6-PHOSPHOFRUCTO-2-KINASE/FRU-2,6-BISPHOSPHATASE (470 AMINO ACIDS). THE STRUCTURE PRESENTED HERE IS FROM THE CLONE WHICH COVERS THE CORE BISPHOSPHATASE DOMAIN (RESIDUES 251-440) OF THE BIFUNCTIONAL ENZYME. THE STRUCTURE WAS DETERMINED BY MAD PHASING WHERE THE MAD DATA FROM THE SELENOMETHIONINE-LABELLED BISPHOSPHATASE WERE TREATED FOR MIR-STYLE PHASE CALCULATION. A COMPETITIVE INHIBITOR, PHOSPHATE, WAS USED FOR THE CRYSTALLIZATION BUFFER. THE PRESENCE OF PI IN THE PROTEIN STRUCTURE WAS USED TO IDENTIFY THE ACTIVE SITE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
17.5 mg/mlprotein1drop
215 %PEG40001drop
35 mMsodium phosphate1drop
40.5 mMdithiothreitol1drop
52.5 %glycerol1drop
630 %PEG40001reservoir
710 mMsodium phosphate1reservoir
81 mMdithiothreitol1reservoir
95 %glycerol1reservoir
10water1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.04
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年10月4日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.04 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 32129 / % possible obs: 93.7 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.068
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 10 Å / Num. obs: 15137

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2→20 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数
Rfree0.278 -
Rwork0.218 -
obs0.218 27821
原子変位パラメータBiso mean: 27.94 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3094 0 10 161 3265
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.597
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.46
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.561
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 6 Å / Rfactor obs: 0.208 / Rfactor Rfree: 0.273
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 25.6 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.561

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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