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- PDB-1fbl: STRUCTURE OF FULL-LENGTH PORCINE SYNOVIAL COLLAGENASE (MMP1) REVE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fbl
タイトルSTRUCTURE OF FULL-LENGTH PORCINE SYNOVIAL COLLAGENASE (MMP1) REVEALS A C-TERMINAL DOMAIN CONTAINING A CALCIUM-LINKED, FOUR-BLADED BETA-PROPELLER
要素FIBROBLAST (INTERSTITIAL) COLLAGENASE (MMP-1)
キーワードMETALLOPROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Collagen degradation / Activation of Matrix Metalloproteinases / Degradation of the extracellular matrix / interstitial collagenase / Basigin interactions / cellular response to UV-A / collagen catabolic process / extracellular matrix organization / extracellular matrix / positive regulation of protein-containing complex assembly ...Collagen degradation / Activation of Matrix Metalloproteinases / Degradation of the extracellular matrix / interstitial collagenase / Basigin interactions / cellular response to UV-A / collagen catabolic process / extracellular matrix organization / extracellular matrix / positive regulation of protein-containing complex assembly / metalloendopeptidase activity / peptidase activity / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
4 Propeller / Hemopexin / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain ...4 Propeller / Hemopexin / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-HTA / Interstitial collagenase
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Li, J. / Brick, P. / Blow, D.M.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Structure of full-length porcine synovial collagenase reveals a C-terminal domain containing a calcium-linked, four-bladed beta-propeller.
著者: Li, J. / Brick, P. / O'Hare, M.C. / Skarzynski, T. / Lloyd, L.F. / Curry, V.A. / Clark, I.M. / Bigg, H.F. / Hazleman, B.L. / Cawston, T.E. / Blow, D.M.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1989
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of Porcine Synovial Collagenase
著者: Lloyd, L.F. / Skarzynski, T. / Wonacott, A.J. / Cawston, T.E. / Clark, I.M. / Mannix, C.J. / Harper, G.P.
履歴
登録1995年4月24日処理サイト: BNL
改定 1.01996年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年2月22日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FIBROBLAST (INTERSTITIAL) COLLAGENASE (MMP-1)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,3598
ポリマ－42,6881
非ポリマー6717
水5,314295
1
A: FIBROBLAST (INTERSTITIAL) COLLAGENASE (MMP-1)
ヘテロ分子

A: FIBROBLAST (INTERSTITIAL) COLLAGENASE (MMP-1)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,71816
ポリマ－85,3772
非ポリマー1,34114
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_665-x+1,-y+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)161.140, 161.140, 52.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41

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要素

#1: タンパク質 FIBROBLAST (INTERSTITIAL) COLLAGENASE (MMP-1)


分子量: 42688.355 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P21692, interstitial collagenase
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-HTA / N-[3-(N'-HYDROXYCARBOXAMIDO)-2-(2-METHYLPROPYL)-PROPANOYL]-O-TYROSINE-N-METHYLAMIDE / SC-44463


分子量: 379.451 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H29N3O5
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 295 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE ENZYME CONSISTS OF AN N-TERMINAL CATALYTIC DOMAIN JOINED BY A LINKING PEPTIDE TO A C-TERMINAL ...THE ENZYME CONSISTS OF AN N-TERMINAL CATALYTIC DOMAIN JOINED BY A LINKING PEPTIDE TO A C-TERMINAL DOMAIN. THE MODEL FOR THE N-TERMINAL DOMAIN (RESIDUES 100 - 260) INCLUDES TWO ZINC IONS AND 3 CALCIUM IONS. ZINC 998 IS AT THE ACTIVE SITE AND COORDINATES HIS 218, HIS 222, AND HIS 228. ZINC 997 APPEARS TO HAVE A STRUCTURAL ROLE AND COORDINATES HIS 168, HIS 183, AND HIS 196. THE THREE CALCIUM IONS IN THE CATALYTIC DOMAIN ARE NUMBERED 993, 995, AND 996. THE LINKING PEPTIDE CONSISTS OF RESIDUE 261 - 277. THE C-TERMINAL HAEMOPEXIN LIKE DOMAIN CONSISTS OF RESIDUES 278 - 470 AND CONTAINS ONE ZINC ION LABELED AS 994.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.01 %
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 70.5 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.3 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 %(w/v)PEG1reservoir
210 mM1reservoirCaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.876
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年10月11日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.876 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→42.2 Å / Num. obs: 22212 / % possible obs: 94.2 % / 冗長度: 3.27 % / Rmerge(I) obs: 0.086
反射
*PLUS
Num. measured all: 72655 / Rmerge(I) obs: 0.086
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 66.7 % / Rmerge(I) obs: 0.23

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 2.5→9 Å / σ(F): 0
詳細: THE CONFORMATION OF THE MAIN CHAIN IS NOT WELL DEFINED FOR RESIDUES 263 - 268, 306 - 311 AND 402 - 409.
Rfactor反射数%反射
Rwork0.217 --
obs0.217 21539 94.3 %
原子変位パラメータBiso mean: 34.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2966 0 33 295 3294
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.92
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.75
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.75
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 2.61 Å / Rfactor obs: 0.366

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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