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- PDB-1f89: Crystal structure of Saccharomyces cerevisiae Nit3, a member of b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f89
タイトルCrystal structure of Saccharomyces cerevisiae Nit3, a member of branch 10 of the nitrilase superfamily
要素32.5 KDA PROTEIN YLR351C
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / Nitrilase / Dimer / Four layer sandwich / PSI / Protein Structure Initiative / New York SGX Research Center for Structural Genomics / NYSGXRC
機能・相同性
機能・相同性情報


omega-amidase / omega-amidase activity / amide catabolic process / asparagine metabolic process / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in linear amides / oxaloacetate metabolic process / glutamine metabolic process / Neutrophil degranulation / mitochondrion / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Uncharacterised protein family UPF0012, conserved site / Uncharacterized protein family UPF0012 signature. / Nitrilase/N-carbamoyl-D-aminoacid amidohydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase superfamily / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase domain profile. / Carbon-nitrogen hydrolase / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Omega-amidase NIT3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Kumaran, D. / Eswaramoorthy, S. / Studier, F.W. / Swaminathan, S. / Burley, S.K. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC)
引用
ジャーナル: Proteins / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of a putative CN hydrolase from yeast
著者: Kumaran, D. / Eswaramoorthy, S. / Gerchman, S.E. / Kycia, H. / Studier, F.W. / Swaminathan, S.
#1: ジャーナル: CURR.OPIN.STRUCT.BIOL. / 年: 2002
タイトル: Catalysis in the nitrilase superfamily.
著者: Brenner, C.
履歴
登録2000年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年2月3日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 32.5 KDA PROTEIN YLR351C
B: 32.5 KDA PROTEIN YLR351C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,1822
ポリマ－65,1822
非ポリマー00
水2,108117
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2820 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area21610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.523, 53.492, 80.985
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.43, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.70729, 0.019, 0.70667), (0.01867, -0.99979, 0.00819), (0.70668, 0.0074, -0.7075)
ベクター: 14.6324, -24.47176, -37.71143)
詳細The biological assembly is a dimer.

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要素

#1: タンパク質 32.5 KDA PROTEIN YLR351C / YLR351C / L9638.5


分子量: 32591.213 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49954
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 8000, HEPES, Magnesium chloride, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
13 mg/mlprotein1drop
210 %PEG80001reservoir
3100 mMHEPES1reservoir
45 mM1reservoirMgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2000年4月14日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 24505 / Num. obs: 24505 / % possible obs: 81.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.096
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rmerge(I) obs: 0.429 / Num. unique all: 1062 / % possible all: 35.7
反射
*PLUS

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASES位相決定
SHARP位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.4→50 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 811 -Random
Rwork0.229 ---
all-23054 --
obs-16521 71.7 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4274 0 0 117 4391
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0087
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.536
Refine LS restraints NCSNCS model details: STRICT NON-CRYSTALLOGRAPHIC TWO FOLD
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 50 Å / σ(F): 2 / Rfactor obs: 0.229
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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