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万見
- PDB-1f86: TRANSTHYRETIN THR119MET PROTEIN STABILISATION -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f86
タイトルTRANSTHYRETIN THR119MET PROTEIN STABILISATION
要素TRANSTHYRETIN THR119MET VARIANT
キーワードTRANSPORT PROTEIN / transthyretin / protein stability / X-ray crystal structure / amyloidogenesis
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / hormone binding / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / Non-integrin membrane-ECM interactions / phototransduction, visible light / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport ...Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / hormone binding / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / Non-integrin membrane-ECM interactions / phototransduction, visible light / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family ...Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3,5,3',5'-TETRAIODO-L-THYRONINE / Transthyretin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / WILD-TYPE TTR (1TTA) / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Sebastiao, M.P.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Transthyretin stability as a key factor in amyloidogenesis: X-ray analysis at atomic resolution.
著者: Sebastiao, M.P. / Lamzin, V. / Saraiva, M.J. / Damas, A.M.
履歴
登録2000年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月15日Group: Advisory / Data collection
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_atom_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_atom_id
改定 1.52024年12月25日Group: Advisory / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entry_details / struct_conn

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSTHYRETIN THR119MET VARIANT
B: TRANSTHYRETIN THR119MET VARIANT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,8264
ポリマ－25,2722
非ポリマー1,5542
水4,522251
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2320 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area11370 Å2
手法PISA
2
A: TRANSTHYRETIN THR119MET VARIANT
B: TRANSTHYRETIN THR119MET VARIANT
ヘテロ分子

A: TRANSTHYRETIN THR119MET VARIANT
B: TRANSTHYRETIN THR119MET VARIANT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,6528
ポリマ－50,5454
非ポリマー3,1074
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area9140 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area18250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.680, 85.770, 63.690
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The biological assembly is a tetramer constructed from chains A and B and a symmetry partner generated by a two-fold axis.

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要素

#1: タンパク質 TRANSTHYRETIN THR119MET VARIANT


分子量: 12636.194 Da / 分子数: 2 / 変異: THR119MET / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pINTR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02766
#2: 化合物 ChemComp-T44 / 3,5,3',5'-TETRAIODO-L-THYRONINE


分子量: 776.870 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H11I4NO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 251 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.64 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.9
詳細: sodium citrate, 1,2,3 heptanetriol, ammonium sulphate, glycerol, methanol, pH 4.9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
pH: 5.3 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Damas, A.M., (1996) Acta Crystallog., D52, 966.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
241 %ammonium sulfate1reservoir
3200 mMsodium citrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.93
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年9月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→20 Å / Num. all: 95607 / Num. obs: 1561421 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 16 % / Biso Wilson estimate: 15 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 25.1
反射 シェル解像度: 1.1→1.11 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.497 / % possible all: 95.3
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. obs: 95607 / Num. measured all: 1561421

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: WILD-TYPE TTR (1TTA) / 解像度: 1.1→5 Å / Num. parameters: 20555 / Num. restraintsaints: 25205 / Isotropic thermal model: MOLECULAR REPLACEMENT / σ(F): 4 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER / 詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT FREE R
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.177 9278 5 %RANDOM
Rwork0.147 ---
obs0.14 ---
all-73289 --
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS&KRETSINGER, J.MOL.BOL.91(1973)201-228
Refine analyzeNum. disordered residues: 34 / Occupancy sum hydrogen: 0
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.1→5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1893 0 38 253 2184
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.037
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.097
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.099
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.021
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.059
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.088
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 5 Å / σ(F): 4 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor all: 0.14 / Rfactor obs: 0.138
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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