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- PDB-1f7w: SOLUTION STRUCTURE OF C-TERMINAL DOMAIN ZIPA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f7w
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF C-TERMINAL DOMAIN ZIPA
要素CELL DIVISION PROTEIN ZIPA
キーワードCELL CYCLE / Alpha-Beta fold / CELL DIVISION / SEPTATION / TRANSMEMBRANE
機能・相同性
機能・相同性情報


divisome complex / division septum assembly / FtsZ-dependent cytokinesis / cell division site / cell division / protein homodimerization activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cell Division Protein Zipa; Chain: A, / ZipA, C-terminal FtsZ-binding domain / ZipA, C-terminal FtsZ-binding domain / Cell division protein ZipA / ZipA, C-terminal FtsZ-binding domain superfamily / ZipA, C-terminal FtsZ-binding domain / ZipA, C-terminal domain (FtsZ-binding) / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division protein ZipA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / distance geometry simulated annealing
データ登録者Moy, F.J. / Glasfeld, E. / Mosyak, L. / Powers, R.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Solution structure of ZipA, a crucial component of Escherichia coli cell division.
著者: Moy, F.J. / Glasfeld, E. / Mosyak, L. / Powers, R.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: 1H, 15N, 13C, and 13CO Assignments and Secondary Structure Determination of ZipA
著者: Moy, F.J. / Glasfeld, E. / Powers, R.
履歴
登録2000年6月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CELL DIVISION PROTEIN ZIPA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1351
ポリマ－16,1351
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / -
代表モデルモデル #1nmr, minimized average structure

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要素

#1: タンパク質 CELL DIVISION PROTEIN ZIPA


分子量: 16135.430 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 185-328 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PEG041 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P77173

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1123D 13C-separated NOESY
1233D 15N-separated NOESY
133HNHA
1432D 15N HSQC
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy. refinement program: x-plor V3.840, authors: brunger

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM ZipA U-15N,13C; 50mM phosphate buffer; 2 mM NaN3; 50 mM KCl; 90% H2O, 10% D2O; pH 5.590% H2O/10% D2O
21 mM ZipA U-15N,13C; 50mM phosphate buffer; 2 mM NaN3; 50 mM KCl; 100% D2O; pH 5.5100% D2O
31 mM ZipA U-15N; 50mM phosphate buffer; 2 mM NaN3; 50 mM KCl; 90% H2O, 10% D2O; pH 5.590% H2O/10% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
150 mM KCl 5.5ambient 298 K
250 mM KCl 5.5ambient 298 K
350 mM KCl 5.5ambient 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLORV3.840Brunger構造決定
NMRPipe1.7Delaglio解析
PIPP4.2.8Garrettデータ解析
XwinNMR2Brukercollection
X-PLORV3.840Brunger精密化
精密化手法: distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 2758 restraints, 2038 are NOE-derived distance constraints, 377 dihedral angle restraints, 84 distance restraints from hydrogen bonds, 113 3JNHa ...詳細: The structures are based on a total of 2758 restraints, 2038 are NOE-derived distance constraints, 377 dihedral angle restraints, 84 distance restraints from hydrogen bonds, 113 3JNHa coupling restraints, 230 secondary Ca/Cb chemical shift restraints, and a conformational database. The coordinates in this entry corrospond to the refined minimized average structure determined from an ensemble of 30 structures
代表構造選択基準: nmr, minimized average structure
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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