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- PDB-1f7o: CRYSTAL STRUCTURES OF FELINE IMMUNODEFICIENCY VIRUS DUTP PYROPHOS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f7o
タイトルCRYSTAL STRUCTURES OF FELINE IMMUNODEFICIENCY VIRUS DUTP PYROPHOSPHATASE AND ITS NUCLEOTIDE COMPLEXES IN THREE CRYSTAL FORMS.
要素POL POLYPROTEIN
キーワードViral protein (ウイルスタンパク質) / hydrolase (加水分解酵素) / Eight stranded beta barrel protein
機能・相同性
機能・相同性情報


dUTP catabolic process / dUMP biosynthetic process / dUTP diphosphatase / dUTP diphosphatase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / 逆転写酵素 ...dUTP catabolic process / dUMP biosynthetic process / dUTP diphosphatase / dUTP diphosphatase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / DNA recombination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / symbiont entry into host cell / magnesium ion binding / タンパク質分解 / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Deoxyuridine triphosphate nucleotidohydrolase / Deoxyuridine triphosphatase (dUTPase) / Deoxyuridine 5'-Triphosphate Nucleotidohydrolase; Chain A / dUTPase-like / dUTPase / dUTPase, trimeric / dUTPase-like superfamily / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Distorted Sandwich ...Deoxyuridine triphosphate nucleotidohydrolase / Deoxyuridine triphosphatase (dUTPase) / Deoxyuridine 5'-Triphosphate Nucleotidohydrolase; Chain A / dUTPase-like / dUTPase / dUTPase, trimeric / dUTPase-like superfamily / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Distorted Sandwich / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / リボヌクレアーゼH / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Feline immunodeficiency virus (ネコ免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Prasad, G.S. / Stura, E.A. / Elder, J.H. / Stout, C.D.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Structures of feline immunodeficiency virus dUTP pyrophosphatase and its nucleotide complexes in three crystal forms.
著者: Prasad, G.S. / Stura, E.A. / Elder, J.H. / Stout, C.D.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1996
タイトル: Crystal Structure of dUTP Pyrophosphatase from Feline Immunodeficiency Virus
著者: Prasad, G.S. / Stura, E.A. / McRee, D.E. / Laco, G.S. / Hasselkus-Light, C. / Elder, J.H. / Stout, C.D.
履歴
登録2000年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年9月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: POL POLYPROTEIN
B: POL POLYPROTEIN
C: POL POLYPROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1913
ポリマ－44,1913
非ポリマー00
水3,585199
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7800 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area15040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.29, 71.70, 77.04
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 90.0
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Trimer is the functional form of the enzyme

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要素

#1: タンパク質 POL POLYPROTEIN


分子量: 14730.169 Da / 分子数: 3 / 断片: DUTPASE / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Feline immunodeficiency virus (ネコ免疫不全ウイルス)
属: Lentivirusレンチウイルス属 / プラスミド: FIV-34TF10 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P16088, dUTP diphosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 199 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.35 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.0M Sodium citrate pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 41 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
121 mg/mlprotein1drop
25 mM1dropMgCl2
32 mMbeta-mercaptoethanol1drop
450 mMTris-HCl1drop
51.0 Msodium citrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年1月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→10 Å / Num. all: 62046 / Num. obs: 18956 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 4.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Rmerge(I) obs: 0.405 / % possible all: 94
反射
*PLUS
Num. measured all: 62046
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94 % / Mean I/σ(I) obs: 1.1

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解析

精密化解像度: 2.2→10 Å / σ(F): 2 / σ(I): 0
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.286 -5.8% of the total reflections
obs0.216 17229 -
all-18956 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2633 0 0 199 2832
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.55
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d30.9
精密化
*PLUS
σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5.8 % / Rfactor Rwork: 0.216
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg30.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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