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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1f60 | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF THE YEAST ELONGATION FACTOR COMPLEX EEF1A:EEF1BA | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSLATION / protein-protein complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Eukaryotic Translation Elongation / eukaryotic translation elongation factor 1 complex / negative regulation of actin filament bundle assembly / HSF1 activation / melatonin binding / regulation of translational termination / tRNA export from nucleus / Protein methylation / fungal-type vacuole membrane / actin filament bundle assembly ...Eukaryotic Translation Elongation / eukaryotic translation elongation factor 1 complex / negative regulation of actin filament bundle assembly / HSF1 activation / melatonin binding / regulation of translational termination / tRNA export from nucleus / Protein methylation / fungal-type vacuole membrane / actin filament bundle assembly / translational elongation / translation elongation factor activity / Neutrophil degranulation / cellular response to amino acid starvation / negative regulation of protein phosphorylation / guanyl-nucleotide exchange factor activity / negative regulation of protein kinase activity / maintenance of translational fidelity / GDP binding / actin filament binding / ribosome binding / cytoskeleton / ribosome / translation / GTPase activity / GTP binding / protein kinase binding / mitochondrion / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.67 Å | ||||||
データ登録者 | Andersen, G.R. / Pedersen, L. / Valente, L. / Kinzy, T.G. / Nyborg, J. | ||||||
引用 | ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2000 タイトル: Structural basis for nucleotide exchange and competition with tRNA in the yeast elongation factor complex eEF1A:eEF1Balpha. 著者: Andersen, G.R. / Pedersen, L. / Valente, L. / Chatterjee, I. / Kinzy, T.G. / Kjeldgaard, M. / Nyborg, J. #1: ジャーナル: Structure / 年: 1999 タイトル: The Solution Structure of the Guanine Nucleotide Exchange Domain of Human Elongation Factor 1beta Reveals a Striking Resemblance to that of EF-Ts from Escherichia coli 著者: Perez, J.M. / Siegal, G. / Kriek, J. / Hard, K. / Dijk, J. / Canters, G.W. / Moeller, W. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1f60.cif.gz | 130.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1f60.ent.gz | 99.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1f60.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1f60_validation.pdf.gz | 435.5 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1f60_full_validation.pdf.gz | 445.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1f60_validation.xml.gz | 28.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1f60_validation.cif.gz | 44.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f6/1f60 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f6/1f60 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 50110.621 Da / 分子数: 1 / 断片: EEF1A / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P02994 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 10472.829 Da / 分子数: 1 / 断片: EEF1BA, CATALYTICAL C-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) プラスミド: PET11D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32471 |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.29 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: mmE 2000, Tris, Hepes, KCl, DTT, NaAzid, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 4K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 277 K / pH: 7.2 / 詳細: Pedersen, L.P., (2000) Acta Crystallogr., D57, 159. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.9184 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年3月1日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9184 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.67→20 Å / Num. all: 65533 / Num. obs: 65533 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 16.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 36.1 |
反射 シェル | 解像度: 1.67→1.73 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.155 / Num. unique all: 5881 / % possible all: 93.5 |
反射 | *PLUS |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 1.67→20 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 立体化学のターゲット値: engh & huber in arp_protin.doc 詳細: Refmac conjugate direction method
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.67→20 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.187 | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: p_angle_d / Dev ideal: 1.6 |