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- PDB-1f5r: RAT TRYPSINOGEN MUTANT COMPLEXED WITH BOVINE PANCREATIC TRYPSIN I... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f5r
タイトルRAT TRYPSINOGEN MUTANT COMPLEXED WITH BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
要素
  • PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
  • TRYPSIN II, ANIONIC
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / SERINE PROTEASE / TRYPSIN PRECURSOR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Antimicrobial peptides / Alpha-defensins / Activation of Matrix Metalloproteinases / trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / Neutrophil degranulation ...Antimicrobial peptides / Alpha-defensins / Activation of Matrix Metalloproteinases / trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / Neutrophil degranulation / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / collagen catabolic process / trypsin / serine protease inhibitor complex / digestion / response to nutrient / serine-type endopeptidase inhibitor activity / protease binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily ...: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / : / Few Secondary Structures / Irregular / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Anionic trypsin-2 / Pancreatic trypsin inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Pasternak, A. / White, A. / Cahoon, M. / Ringe, D. / Hedstrom, L.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2001
タイトル: The energetic cost of induced fit catalysis: Crystal structures of trypsinogen mutants with enhanced activity and inhibitor affinity.
著者: Pasternak, A. / White, A. / Jeffery, C.J. / Medina, N. / Cahoon, M. / Ringe, D. / Hedstrom, L.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: Comparison of Anionic and Cationic Trypsinogens: the Anionic Activation Domain is More Flexible in Solution and Differs in its Mode of BPTI Binding in the Crystal Structure
著者: Pasternak, A. / Ringe, D. / Hedstrom, L.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Activating a Zymogen Without Proteolytic Processing: Mutation of Lys15 and Asn194 Activates Trypsinogen.
著者: Pasternak, A. / Liu, X. / Lin, T.-Y. / Hedstrom, L.
履歴
登録2000年6月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRYPSIN II, ANIONIC
I: PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1143
ポリマ－32,0742
非ポリマー401
水4,864270
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1460 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area11910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.568, 92.568, 62.126
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 120.0
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 TRYPSIN II, ANIONIC


分子量: 24736.742 Da / 分子数: 1 / 変異: DELTA-I16-V17, Q156K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: PYT / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P00763, trypsin
#2: タンパク質 PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR / BPTI


分子量: 7337.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: PANCREAS / 参照: UniProt: P00974
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 270 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.63 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 22% PEG 3380, 300 mM Ammonium acetate, 100 mM Sodium acetate, , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
pH: 8.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110-15 mg/mlprotein1drop
21 mM1dropHCl
310 mM1dropCaCl2
522 %PEG33801reservoir
60.3 Mammonium acetate1reservoir
70.1 Msodium citrate1reservoir
4BPTI1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→21.69 Å / Num. all: 35860 / Num. obs: 195481 / % possible obs: 93.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.45 % / Biso Wilson estimate: 18.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 18.56
反射 シェル解像度: 1.65→1.68 Å / 冗長度: 1.92 % / Rmerge(I) obs: 0.242 / Num. unique all: 1494 / % possible all: 80.9
反射
*PLUS
Num. obs: 35860 / Num. measured all: 195481 / Rmerge(I) obs: 0.05

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化解像度: 1.65→21.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 3489 10 %RANDOM
Rwork0.189 ---
all-31408 --
obs-34897 93.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.0572 Å2 / ksol: 0.340608 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 21.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.26 Å2-0.93 Å20 Å2
2--0.26 Å20 Å2
3----0.52 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→21.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2101 0 1 270 2372
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.581.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.042
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it0.722
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.152.5
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.75 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 505 10.4 %
Rwork0.313 4328 -
obs--78.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION3water.paramwater.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.189 / Rfactor Rfree: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 21.8 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.315 / % reflection Rfree: 10.4 % / Rfactor Rwork: 0.313

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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