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- PDB-1f3y: SOLUTION STRUCTURE OF THE NUDIX ENZYME DIADENOSINE TETRAPHOSPHATE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f3y
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF THE NUDIX ENZYME DIADENOSINE TETRAPHOSPHATE HYDROLASE FROM LUPINUS ANGUSTIFOLIUS L.
要素DIADENOSINE 5',5'''-P1,P4-TETRAPHOSPHATE HYDROLASE
キーワードHYDROLASE / Enzyme / MIXED 4-STRANDED BETA SHEET / 2-STRANDED ANTIPARALLEL SHEET / ALPHA-BETA-ALPHA SANDWICH
機能・相同性
機能・相同性情報


bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase (asymmetrical) / guanosine-3',5'-bis(diphosphate) 3'-diphosphatase activity / bis(5'-adenosyl)-pentaphosphatase activity / bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase (asymmetrical) activity / nucleoside phosphate metabolic process / ribose phosphate metabolic process / chloroplast
類似検索 - 分子機能
RNA pyrophosphohydrolase RppH / NUDIX hydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily ...RNA pyrophosphohydrolase RppH / NUDIX hydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Diadenosine 5',5'''-P1,P4-tetraphosphate hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Lupinus angustifolius (マメ科)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics,simulated annealing
データ登録者Swarbrick, J.D. / Bashtannyk, T. / Maksel, D. / Zhang, X.R. / Blackburn, G.M. / Gayler, K.R. / Gooley, P.R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: The three-dimensional structure of the Nudix enzyme diadenosine tetraphosphate hydrolase from Lupinus angustifolius L.
著者: Swarbrick, J.D. / Bashtannyk, T. / Maksel, D. / Zhang, X.R. / Blackburn, G.M. / Gayler, K.R. / Gooley, P.R.
履歴
登録2000年6月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02001年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DIADENOSINE 5',5'''-P1,P4-TETRAPHOSPHATE HYDROLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8341
ポリマ－18,8341
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 100structures with favorable non-bond energy,structures with the least restraint violations,target function
代表モデルモデル #3lowest energy

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要素

#1: タンパク質 DIADENOSINE 5',5'''-P1,P4-TETRAPHOSPHATE HYDROLASE


分子量: 18834.172 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 35-199 / 変異: Y1G/C2P/H3L/S4G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lupinus angustifolius (マメ科) / プラスミド: PGEX-6P-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O04841, bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase (asymmetrical)

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111CBCANH,CBCA(CO)NH,C(CO)NH TOCSY,HNCO,(HCA)CO(CA)NH
222HCACO,(H)CCH-TOCSY,13C-NOESY-HSQC,(HB)CB(CGCD)HD,(HB)CB(CGCDCE)HE,HACAHB,13C CT HEQC,
333HNHB,HNHA,15N-TOCSY-HSQC,15N-NOESY-HSQC,15N-IPAP-HSQC
44415N-NOESY-HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.9mM U-15N, 13C; Hydrolase 50mM phosphate buffer, 1.5mM EDTA, 3mM DTT90% H2O/10% D2O
20.9mM U-15N,13C; Hydrolase 50mM phosphate buffer, 1.3mM EDTA, 1.5mM EDTA,3mM DTT100% D2O
31.2mM U-15N; Hydrolase 50mM phosphate buffer, 1.5mM EDTA, 3mM DTT90% H2O/10% D2O
41.2mM U-15N; Hydrolase 20mM imidazole buffer, 20mM MGCl290% H2O/10% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
150mM 6.5ambient 298 K
250mM 6.5ambient 298 K
350mM 6.5ambient 298 K
440mM 6.5ambient 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA6002
Varian INOVAVarianINOVA6003
Varian INOVAVarianINOVA6004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe1.7Delaglio解析
XEASY1.3.13Bartelsデータ解析
DYANA1.5,1.4Guentert精密化
CNS0.9Brunger精密化
VNMR6.1 bVariancollection
精密化手法: torsion angle dynamics,simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with favorable non-bond energy,structures with the least restraint violations,target function
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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