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- PDB-1f3u: CRYSTAL STRUCTURE OF THE RAP30/74 INTERACTION DOMAINS OF HUMAN TFIIF -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f3u
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE RAP30/74 INTERACTION DOMAINS OF HUMAN TFIIF
要素
  • TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR IIF, ALPHA SUBUNIT
  • TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR IIF, BETA SUBUNIT
キーワードTRANSCRIPTION / general transcription initiation and elongation factor / RNA polymerase II / novel dimerization fold / beta barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatase activator activity / TFIIF-class transcription factor complex binding / transcription factor TFIIF complex / RNA polymerase II general transcription initiation factor binding / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / FGFR2 alternative splicing / Viral Messenger RNA Synthesis / Signaling by FGFR2 IIIa TM / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / transcription factor TFIID complex ...phosphatase activator activity / TFIIF-class transcription factor complex binding / transcription factor TFIIF complex / RNA polymerase II general transcription initiation factor binding / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / FGFR2 alternative splicing / Viral Messenger RNA Synthesis / Signaling by FGFR2 IIIa TM / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / transcription factor TFIID complex / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / mRNA Capping / mRNA Splicing - Minor Pathway / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / negative regulation of protein binding / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / mRNA Splicing - Major Pathway / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / transcription elongation by RNA polymerase II / promoter-specific chromatin binding / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / response to virus / cell junction / microtubule cytoskeleton / protein phosphatase binding / Estrogen-dependent gene expression / transcription by RNA polymerase II / protein domain specific binding / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Transcription initiation factor IIF, beta subunit / TFIIF beta subunit, HTH domain / TFIIF, beta subunit, N-terminal / TFIIF, beta subunit HTH domain / TFIIF, beta subunit N-terminus / Transcription initiation factor IIF, alpha subunit / Transcription initiation factor IIF, alpha subunit (TFIIF-alpha) / Transcription Factor IIF, Rap30/Rap74, interaction / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
General transcription factor IIF subunit 2 / General transcription factor IIF subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Gaiser, F. / Tan, S. / Richmond, T.J.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Novel dimerization fold of RAP30/RAP74 in human TFIIF at 1.7 A resolution.
著者: Gaiser, F. / Tan, S. / Richmond, T.J.
#1: ジャーナル: Protein Expr.Purif. / 年: 1994
タイトル: Importance of Codon Preference for Production of Human RAP74 and Reconstitution of the RAP30/74 Complex
著者: Wang, B.Q. / Lei, L. / Burton, Z.F.
履歴
登録2000年6月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR IIF, BETA SUBUNIT
B: TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR IIF, ALPHA SUBUNIT
C: TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR IIF, BETA SUBUNIT
D: TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR IIF, ALPHA SUBUNIT
E: TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR IIF, BETA SUBUNIT
F: TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR IIF, ALPHA SUBUNIT
G: TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR IIF, BETA SUBUNIT
H: TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR IIF, ALPHA SUBUNIT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,6438
ポリマ－130,6438
非ポリマー00
水12,466692
1
A: TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR IIF, BETA SUBUNIT
B: TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR IIF, ALPHA SUBUNIT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6612
ポリマ－32,6612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4520 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area16600 Å2
手法PISA
2
C: TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR IIF, BETA SUBUNIT
D: TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR IIF, ALPHA SUBUNIT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6612
ポリマ－32,6612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4450 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area17440 Å2
手法PISA
3
E: TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR IIF, BETA SUBUNIT
F: TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR IIF, ALPHA SUBUNIT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6612
ポリマ－32,6612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4490 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area17600 Å2
手法PISA
4
G: TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR IIF, BETA SUBUNIT
H: TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR IIF, ALPHA SUBUNIT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6612
ポリマ－32,6612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4470 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area16990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.015, 72.290, 82.266
Angle α, β, γ (deg.)104.51, 93.32, 104.32
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質
TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR IIF, BETA SUBUNIT / TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR RAP30


分子量: 12718.334 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 2-119 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13984
#2: タンパク質
TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR IIF, ALPHA SUBUNIT / TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR RAP74


分子量: 19942.447 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 2-172 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35269
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 692 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.49 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 1500, lithium nitrate, bis-Tris, DTT, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 278K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / PH range low: 7 / PH range high: 5.8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mg/mlprotein1drop
213-15 %PEG15001drop
375 mM1dropLiNO3
432.5 mMBis-Tris1drop
51 mMdithiothreitol1drop
618-20 %PEG15001reservoir
7100 mM1reservoirLiNO3
850 mMBis-Tris1reservoir
91 mMdithiothreitol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1998年11月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→67 Å / Num. obs: 108916 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 30.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.194 / Num. unique all: 10429 / % possible all: 92.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS0.5位相決定
精密化解像度: 1.7→6 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1277208.22 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: The values were calculated with all atoms at zero occupancy deleted. Refmac was also used for part of the refinement process. Alternate position indicators represent two completely different ...詳細: The values were calculated with all atoms at zero occupancy deleted. Refmac was also used for part of the refinement process. Alternate position indicators represent two completely different chain traces that are induced by a crystal contact. If the corresponding conformation B is missing, this indicates that this branch of the chain is not observed.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 3596 3.4 %RANDOM
Rwork0.225 ---
obs-105675 96.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 113.4 Å2 / ksol: 0.68 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 45.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.77 Å22.79 Å23.74 Å2
2---1.64 Å2-1.22 Å2
3---2.41 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8236 0 0 692 8928
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0058
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.38
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.273
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.774
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it6.575
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.426
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.323 388 4.1 %
Rwork0.293 9154 -
obs--85.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9A / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 3.4 % / Rfactor obs: 0.225 / Rfactor Rfree: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 45.4 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.323 / % reflection Rfree: 4.1 % / Rfactor Rwork: 0.293 / Rfactor obs: 0.293

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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