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万見
- PDB-1f3r: COMPLEX BETWEEN FV ANTIBODY FRAGMENT AND AN ANALOGUE OF THE MAIN ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f3r
タイトルCOMPLEX BETWEEN FV ANTIBODY FRAGMENT AND AN ANALOGUE OF THE MAIN IMMUNOGENIC REGION OF THE ACETYLCHOLINE RECEPTOR
要素
  • ACETYLCHOLINE RECEPTOR ALPHA
  • FV ANTIBODY FRAGMENT
キーワードIMMUNE SYSTEM / IG-FOLD / IMMUNO COMPLEX / ANTIBODY-ANTIGEN / BETA-TURN
機能・相同性Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / : / : / :
機能・相同性情報
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / distance geometry simulated annealing docking molecular dynamics
データ登録者Kleinjung, J. / Petit, M.-C. / Orlewski, P. / Mamalaki, A. / Tzartos, S.-J. / Tsikaris, V. / Sakarellos-Daitsiotis, M. / Sakarellos, C. / Marraud, M. / Cung, M.-T.
引用ジャーナル: Biopolymers / 年: 2000
タイトル: The third-dimensional structure of the complex between an Fv antibody fragment and an analogue of the main immunogenic region of the acetylcholine receptor: a combined two-dimensional ...タイトル: The third-dimensional structure of the complex between an Fv antibody fragment and an analogue of the main immunogenic region of the acetylcholine receptor: a combined two-dimensional NMR, homology, and molecular modeling approach.
著者: Kleinjung, J. / Petit, M.C. / Orlewski, P. / Mamalaki, A. / Tzartos, S.J. / Tsikaris, V. / Sakarellos-Daitsiotis, M. / Sakarellos, C. / Marraud, M. / Cung, M.T.
履歴
登録2000年6月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACETYLCHOLINE RECEPTOR ALPHA
B: FV ANTIBODY FRAGMENT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8672
ポリマ－28,8672
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 1all calculated structures submitted
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド ACETYLCHOLINE RECEPTOR ALPHA


分子量: 1091.175 Da / 分子数: 1 / 断片: MAIN IMMUNOGENIC REGION (91-100) / 変異: A70G, K76NLE / 由来タイプ: 合成
詳細: Sequence is derived from acetylcholine receptor of Torpedo electric organ
参照: GenBank: 223528
#2: 抗体 FV ANTIBODY FRAGMENT


分子量: 27775.750 Da / 分子数: 1
断片: FRAGMENT OF MAB198 RAISED AGAINST HUMAN ACETYLCHOLINE RECEPTOR
由来タイプ: 天然
詳細: MONOCLONAL ANTIBODY(MAB198) RAISED AGAINST HUMAN ACETYLCHOLINE RECEPTOR
由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: GenBank: 404506, GenBank: 404508
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
121TOCSY
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear techniques.

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試料調製

詳細内容: 0.2 mM mAb198, 10 mM MIR peptide antigen, 0.1 M phosphate buffer
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 0.1 M / pH: 7.2 / 圧: ambient / 温度: 277 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 400 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
UXNMR940501.3Bruker解析
XEASY1.3Xia, Bartelsデータ解析
DYANA1.2Guentert, Mumenthaler, Herrmann構造決定
DISCOVER397MSI精密化
精密化手法: distance geometry simulated annealing docking molecular dynamics
ソフトェア番号: 1
詳細: The peptide structure is based on 73 NOE-derived distance restraints. The antibody structure is based on template structures Pot IgM and Fab D1.3 antilysozyme. The complex structure has been ...詳細: The peptide structure is based on 73 NOE-derived distance restraints. The antibody structure is based on template structures Pot IgM and Fab D1.3 antilysozyme. The complex structure has been derived by computational docking.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: all calculated structures submitted
計算したコンフォーマーの数: 1 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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