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万見
- PDB-1f34: CRYSTAL STRUCTURE OF ASCARIS PEPSIN INHIBITOR-3 BOUND TO PORCINE ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f34
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF ASCARIS PEPSIN INHIBITOR-3 BOUND TO PORCINE PEPSIN
要素
  • MAJOR PEPSIN INHIBITOR PI-3
  • PEPSIN A
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / proteinase-inhibitor complex / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Surfactant metabolism / pepsin A / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / digestion / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Pepsin inhibitor-3 / Pepsin inhibitor-3-like repeated domain / Pepsin inhibitor-3 domain superfamily / : / Pepsin inhibitor-3-like repeated domain / Pepsin catalytic domain / Arylsulfatase, C-terminal domain / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease ...Pepsin inhibitor-3 / Pepsin inhibitor-3-like repeated domain / Pepsin inhibitor-3 domain superfamily / : / Pepsin inhibitor-3-like repeated domain / Pepsin catalytic domain / Arylsulfatase, C-terminal domain / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pepsin A / Major pepsin inhibitor 3
類似検索 - 構成要素
生物種Ascaris suum (かいちゅう)
Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Ng, K.K. / Petersen, J.F. / Cherney, M.M. / Garen, C. / James, M.N.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structural basis for the inhibition of porcine pepsin by Ascaris pepsin inhibitor-3.
著者: Ng, K.K. / Petersen, J.F. / Cherney, M.M. / Garen, C. / Zalatoris, J.J. / Rao-Naik, C. / Dunn, B.M. / Martzen, M.R. / Peanasky, R.J. / James, M.N.
履歴
登録2000年5月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PEPSIN A
B: MAJOR PEPSIN INHIBITOR PI-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1233
ポリマ－51,0052
非ポリマー1181
水1,838102
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3580 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area19080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.374, 97.593, 136.394
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-381-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 PEPSIN A


分子量: 34593.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: STOMACH / 参照: UniProt: P00791, pepsin A
#2: タンパク質 MAJOR PEPSIN INHIBITOR PI-3


分子量: 16411.689 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Ascaris suum (かいちゅう) / プラスミド: PET-3D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19400
#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.29 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.5
詳細: PEG 4000, sodium phosphate, 2-methyl-2,4-pentanediol, pH 3.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
112 mg/mlporcine pepsin1drop
25.8 mg/mlPI-31drop
36 %(w/v)PEG40001drop
425 mMsodium phosphate1drop
512 %(w/v)PEG40001reservoir
650 mMsodium phosphate1reservoir
715 %(v/v)MPD1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAC Science DIP-2030B / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年11月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→20 Å / Num. all: 16263 / Num. obs: 16263 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 39.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 24.6
反射 シェル解像度: 2.45→2.48 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.327 / Num. unique all: 442 / % possible all: 78.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 116274
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.9 % / Num. unique obs: 832 / Num. measured obs: 5733 / Mean I/σ(I) obs: 5.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化解像度: 2.45→18.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 2111863.39 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 1629 10 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs0.218 16263 99.4 %-
all-16263 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 34.98 Å2 / ksol: 0.303 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 41.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.28 Å20 Å20 Å2
2---2.95 Å20 Å2
3----3.33 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.42 Å0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→18.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3507 0 0 110 3617
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.87
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.891.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.052
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.732
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.722.5
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.6 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.366 263 9.9 %
Rwork0.276 2396 -
obs--98.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP_SEP.PARAMPROTEIN_SEP.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.29
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 41.7 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.87
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.891.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.732
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.052
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.722.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.366 / % reflection Rfree: 9.9 % / Rfactor Rwork: 0.276

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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