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- PDB-1f2h: SOLUTION STRUCTURE OF THE N-TERMINAL DOMAIN OF THE TNFR1 ASSOCIAT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f2h
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF THE N-TERMINAL DOMAIN OF THE TNFR1 ASSOCIATED PROTEIN, TRADD.
要素TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR TYPE 1 ASSOCIATED DEATH DOMAIN PROTEIN
キーワードAPOPTOSIS / TNFR-1 associated protein
機能・相同性
機能・相同性情報


tumor necrosis factor receptor superfamily complex / death domain binding / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / positive regulation of hair follicle development / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / TNF signaling / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand ...tumor necrosis factor receptor superfamily complex / death domain binding / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / positive regulation of hair follicle development / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / TNF signaling / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / death-inducing signaling complex / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / tumor necrosis factor receptor binding / TNFR1-induced proapoptotic signaling / RIPK1-mediated regulated necrosis / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / canonical NF-kappaB signal transduction / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / extrinsic apoptotic signaling pathway / signaling adaptor activity / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / Regulation of necroptotic cell death / cytoplasmic side of plasma membrane / kinase binding / positive regulation of inflammatory response / cellular response to tumor necrosis factor / protein-macromolecule adaptor activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cytoskeleton / receptor complex / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / apoptotic process / protein-containing complex binding / signal transduction / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TRADD, N-terminal domain / TRADD, N-terminal / TRADD / TRADD, N-terminal domain superfamily / TRADD, N-terminal domain / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily ...TRADD, N-terminal domain / TRADD, N-terminal / TRADD / TRADD, N-terminal domain superfamily / TRADD, N-terminal domain / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor necrosis factor receptor type 1-associated DEATH domain protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / Distance geometry, simulated annealing
Model type detailsminimized average
データ登録者Tsao, D. / McDonaugh, T. / Malakian, K. / Xu, G.-Y. / Telliez, J.-B. / Hsu, H. / Lin, L.-L.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2000
タイトル: Solution structure of N-TRADD and characterization of the interaction of N-TRADD and C-TRAF2, a key step in the TNFR1 signaling pathway.
著者: Tsao, D.H. / McDonagh, T. / Telliez, J.B. / Hsu, S. / Malakian, K. / Xu, G.Y. / Lin, L.L.
履歴
登録2000年5月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR TYPE 1 ASSOCIATED DEATH DOMAIN PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5721
ポリマ－18,5721
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 1Low energies and violations not larger than 0.3A for NOEs and 5 degrees for torsional restraints
代表モデルminimized average structure

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要素

#1: タンパク質 TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR TYPE 1 ASSOCIATED DEATH DOMAIN PROTEIN / TRADD / TNFR1-ASSOCIATED DEATH DOMAIN PROTEIN


分子量: 18572.160 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PRSETB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15628

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
3113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
131HNHA
241HN(CA)CB
251HN(CO)CACB
261C(CO)NH-TOCSY
371hcchtocsy
281HAHB(CO)NH
19115N-edited TOCSY-HSQC
3101methyl-methyl NOE
NMR実験の詳細Text: Other experiments used were HC(CO)NH_TOCSY, 3D 13C-13C long range correlation, methyl-methyl NOE

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.0 mM 15N N-TRADD20mM Imidazole pH 6.6 200 mMNaCL 20 mM DTT 0.05%NaN3 90%H2O 10% D2O
21.1 mM 15N/13C N-TRADD20mM Imidazole pH 6.6 200 mMNaCL 20 mM DTT 0.05%NaN3 90%H2O 10% D2O
30.8 mM 15N/13C N-TRADD20mM Imidazole pH 6.6 200 mMNaCL 220 mM DTT 0.05%NaN3 100% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
1200mM NaCl 6.61 atm298 K
2200mM NaCl 6.61 atm298 K
3200mM NaCl 6.61 atm298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian UNITYPLUS / 製造業者: Varian / モデル: UNITYPLUS / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 開発者: Brunger et al / 分類: 精密化
精密化手法: Distance geometry, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: Structures determined from 2402 restraints (1883 NOE restraints, 159 dihedral, 100 distance restraints from hydrogen bonds and 240 Alpha and Beta 13C chemical shifts).
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: Low energies and violations not larger than 0.3A for NOEs and 5 degrees for torsional restraints
計算したコンフォーマーの数: 1 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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