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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1f25 | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF NO COMPLEX OF THR243ASN MUTANTS OF CYTOCHROME P450NOR | ||||||
![]() | NITRIC OXIDE REDUCTASE | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / nitric oxide reductase / Cytochrome P450nor | ||||||
機能・相同性 | ![]() nitric oxide reductase [NAD(P)+, nitrous oxide-forming] / nitric oxide reductase (NAD(P)H) activity / cholest-4-en-3-one 26-monooxygenase activity / steroid hydroxylase activity / cholesterol catabolic process / iron ion binding / heme binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Shimizu, H. / Park, S.-Y. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Mutation effects of a conserved threonine (Thr243) of cytochrome P450nor on its structure and function. 著者: Obayashi, E. / Shimizu, H. / Park, S.Y. / Shoun, H. / Shiro, Y. #1: ![]() タイトル: Proton delivery in NO reduction by fungal nitric-oxide reductase. Cryogenic crystallography, spectroscopy, and kinetics of ferric-no complexes of wild-type and mutant enzymes 著者: Shimizu, H. / Obayashi, E. / Gomi, Y. / Arakawa, H. / Park, S.-Y. / Nakamura, H. / Adachi, S. / Shoun, H. / Shiro, Y. #2: ![]() タイトル: Crystal structure of nitric oxide reductase from denitrifying fungus Fusarium oxysporum 著者: PARK, S.-Y. / Shimizu, H. / Adachi, S. / Nakagawa, A. / Tanaka, I. / Nakahara, K. / Shoun, H. / Obayashi, E. / Nakamura, H. / Iizuka, T. / Shiro, Y. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 194.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 152.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 475.1 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 476.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 9.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 17.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 44302.496 Da / 分子数: 1 / 変異: T243N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-HEM / |
#3: 化合物 | ChemComp-NO / |
#4: 化合物 | ChemComp-GOL / |
#5: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.07 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 詳細: PEG3350, MES, Glycerol, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 7.2 / 詳細: Shimizu, H., (2000) J. Inorg. Biochem., 81, 191. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1999年10月5日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.6 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.4→10 Å / Num. all: 685047 / Num. obs: 76306 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 9 % / Biso Wilson estimate: 16.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.038 / Net I/σ(I): 11.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.4→1.48 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.129 / Num. unique all: 11024 / % possible all: 100 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 685047 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 100 % |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 1.4→10 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: SHELX-97
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.4→10 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: SHELXL-97 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.4 Å / 最低解像度: 10 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.142 | ||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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