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万見
- PDB-1f1e: CRYSTAL STRUCTURE OF THE HISTONE FROM METHANOPYRUS KANDLERI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f1e
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE HISTONE FROM METHANOPYRUS KANDLERI
要素HISTONE FOLD PROTEIN
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Archaeal Histone Protein
機能・相同性
機能・相同性情報


protein heterodimerization activity
類似検索 - 分子機能
: / Transcription factor CBF/NF-Y/archaeal histone domain / Histone-like transcription factor (CBF/NF-Y) and archaeal histone / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone fold protein
類似検索 - 構成要素
生物種Methanopyrus kandleri (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.37 Å
データ登録者Fahrner, R.L. / Cascio, D. / Lake, J.A. / Slesarev, A.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2001
タイトル: An ancestral nuclear protein assembly: crystal structure of the Methanopyrus kandleri histone.
著者: Fahrner, R.L. / Cascio, D. / Lake, J.A. / Slesarev, A.
履歴
登録2000年5月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HISTONE FOLD PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2502
ポリマ－17,2151
非ポリマー351
水3,171176
1
A: HISTONE FOLD PROTEIN
ヘテロ分子

A: HISTONE FOLD PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,5014
ポリマ－34,4302
非ポリマー712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area2410 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area12420 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)57.40, 57.40, 96.95
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1002-

HOH

21A-1148-

HOH

詳細The biological assembly is a monomer and a dimer created by the crystallographic two fold.

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要素

#1: タンパク質 HISTONE FOLD PROTEIN


分子量: 17214.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Methanopyrus kandleri (古細菌) / プラスミド: PLYSS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O93641
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 176 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Protein: 18mg/ml HMK, 1M NaCl, 50mM Tris pH 8.5, 50mM BME, Well: 400mM NaCl, 50mM Tris pH 8.5, 50mM BME, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K
結晶化
*PLUS
pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
21 M1dropNaCl
350 mMTris1drop
41 mMbeta-mercaptoethanol1drop
550 mMTris1reservoir
6400 mM1reservoirNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.78
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年6月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.78 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.37→30 Å / Num. all: 34781 / Num. obs: 31694 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 17.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 20.6
反射 シェル解像度: 1.37→1.39 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.475 / Num. unique all: 1709 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
SHELXL-97精密化
精密化解像度: 1.37→30 Å / Num. parameters: 12837 / Num. restraintsaints: 16871 / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: Anisotropic scaling applied by the method of Parkin, Moezzi, and Hope, J. Appl.Cryst. 28(1995)53-56.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.206 5353 8.5 %RANDOM
Rwork0.159 ---
all0.166 34781 --
obs0.159 31694 16.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: Moews & Kretsinger, J. Mol. Biol. 91(1973)201-228
Refine analyzeNum. disordered residues: 33 / Occupancy sum hydrogen: 1100.02 / Occupancy sum non hydrogen: 1292.63
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.37→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1113 0 1 176 1290
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.034
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0228
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.058
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.077
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.023
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.004
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.026
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.17
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 8.5 % / Rfactor obs: 0.163 / Rfactor Rfree: 0.208
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_deg2.88

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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