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- PDB-1ez3: CRYSTAL STRUCTURE OF THE NEURONAL T-SNARE SYNTAXIN-1A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ez3
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE NEURONAL T-SNARE SYNTAXIN-1A
要素SYNTAXIN-1A
キーワードENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS / THREE HELIX BUNDLE / ENDOCYTOSIS-EXOCYTOSIS COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


myosin head/neck binding / Other interleukin signaling / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / regulation of synaptic vesicle priming / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / positive regulation of norepinephrine secretion / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle ...myosin head/neck binding / Other interleukin signaling / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / regulation of synaptic vesicle priming / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / positive regulation of norepinephrine secretion / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / positive regulation of catecholamine secretion / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / regulated exocytosis / synaptic vesicle docking / response to gravity / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / vesicle docking / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / chloride channel inhibitor activity / secretion by cell / SNARE complex / SNAP receptor activity / LGI-ADAM interactions / hormone secretion / calcium-ion regulated exocytosis / actomyosin / regulation of exocytosis / protein localization to membrane / ATP-dependent protein binding / neurotransmitter transport / insulin secretion / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / myosin binding / exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of exocytosis / modulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / protein sumoylation / synaptic vesicle endocytosis / calcium channel inhibitor activity / endomembrane system / presynaptic active zone membrane / SNARE binding / acrosomal vesicle / secretory granule / postsynaptic density membrane / intracellular protein transport / Schaffer collateral - CA1 synapse / synaptic vesicle membrane / kinase binding / calcium-dependent protein binding / synaptic vesicle / presynapse / protein-macromolecule adaptor activity / presynaptic membrane / nuclear membrane / transmembrane transporter binding / postsynaptic density / neuron projection / axon / glutamatergic synapse / synapse / protein-containing complex binding / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #70 / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / Syntaxin / SNARE domain / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #70 / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / Syntaxin / SNARE domain / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Lerman, J.C. / Robblee, J. / Fairman, R. / Hughson, F.M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Structural analysis of the neuronal SNARE protein syntaxin-1A.
著者: Lerman, J.C. / Robblee, J. / Fairman, R. / Hughson, F.M.
履歴
登録2000年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SYNTAXIN-1A
B: SYNTAXIN-1A
C: SYNTAXIN-1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9363
ポリマ－44,9363
非ポリマー00
水7,602422
1
A: SYNTAXIN-1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9791
ポリマ－14,9791
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: SYNTAXIN-1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9791
ポリマ－14,9791
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: SYNTAXIN-1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9791
ポリマ－14,9791
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)35.410, 99.560, 54.960
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.46, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 SYNTAXIN-1A / SYNAPTOTAGMIN ASSOCIATED 35 KDA PROTEIN / P35A / NEURON-SPECIFIC ANTIGEN HPC-1


分子量: 14978.813 Da / 分子数: 3 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: BRAIN / プラスミド: PLM1 T7 PROMOTER PLASMID / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32851
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 422 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.45 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: PEG 1500, sodium acetate, DTT, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296.0K
結晶化
*PLUS
温度: 23 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
14 mg/mlprotein1drop
210 mMdithiothreitol1drop
316 %PEG15001reservoir
420 mMsodium acetate1reservoirpH5.0
510 mMdithiothreitol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.98
検出器タイプ: OTHER / 検出器: CCD / 日付: 1999年2月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→28.748 Å / Num. all: 48323 / Num. obs: 48323 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 4.53 % / Biso Wilson estimate: 18.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 37.9
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.423 / Num. unique all: 3862 / % possible all: 78.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 155471

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
CNS0.5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 1.9→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1185796.74 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Used maximum likelihood using amplitudes and phase probability distribution.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2864 1456 5 %RANDOM
Rwork0.2305 ---
obs0.233 29081 99.1 %-
all-29272 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.64 Å2 / ksol: 0.372 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 37.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.62 Å20 Å2-5.27 Å2
2---4.76 Å20 Å2
3----6.86 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3070 0 0 422 3492
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d16
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.7
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.359 236 4.9 %
Rwork0.295 4602 -
obs--98.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 37.1 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg16
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.7
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.359 / % reflection Rfree: 4.9 % / Rfactor Rwork: 0.295

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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