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- PDB-1eyy: CRYSTAL STRUCTURE OF THE NADP+ DEPENDENT ALDEHYDE DEHYDROGENASE F... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eyy
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE NADP+ DEPENDENT ALDEHYDE DEHYDROGENASE FROM VIBRIO HARVEYI.
要素ALDEHYDE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / NUCLEOTIDE BINDING DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


aldehyde dehydrogenase (NADP+) / aldehyde dehydrogenase (NADP+) activity
類似検索 - 分子機能
Alpha-ketoglutaric semialdehyde dehydrogenase / : / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal ...Alpha-ketoglutaric semialdehyde dehydrogenase / : / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADP-dependent fatty aldehyde dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio harveyi (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換, 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Ahvazi, B. / Coulombe, R. / Delarge, M. / Vedadi, M. / Zhang, L. / Meighen, E. / Vrielink, A.
引用
ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of the NADP+-dependent aldehyde dehydrogenase from Vibrio harveyi: structural implications for cofactor specificity and affinity.
著者: Ahvazi, B. / Coulombe, R. / Delarge, M. / Vedadi, M. / Zhang, L. / Meighen, E. / Vrielink, A.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1996
タイトル: Crystallization and Preliminary X-ray Analysis of Aldehyde Dehydrogenase from Vibrio harveyi
著者: Croteau, N. / Vedadi, M. / Delarge, M. / Meighen, E. / Abu-Abed, M. / Howell, P.L. / Vrielink, A.
履歴
登録2000年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2000年5月24日ID: 1CBZ
改定 1.02000年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALDEHYDE DEHYDROGENASE
B: ALDEHYDE DEHYDROGENASE
C: ALDEHYDE DEHYDROGENASE
D: ALDEHYDE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)221,0118
ポリマ－218,0374
非ポリマー2,9744
水7,440413
1
A: ALDEHYDE DEHYDROGENASE
D: ALDEHYDE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,5054
ポリマ－109,0192
非ポリマー1,4872
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7620 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area35050 Å2
手法PISA, PQS
2
B: ALDEHYDE DEHYDROGENASE
C: ALDEHYDE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,5054
ポリマ－109,0192
非ポリマー1,4872
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7600 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area34910 Å2
手法PISA, PQS
3
A: ALDEHYDE DEHYDROGENASE
D: ALDEHYDE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

B: ALDEHYDE DEHYDROGENASE
C: ALDEHYDE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)221,0118
ポリマ－218,0374
非ポリマー2,9744
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_656x+1,y,z+11
Buried area16180 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area69000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.550, 131.360, 92.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.44, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
ALDEHYDE DEHYDROGENASE / ALDH


分子量: 54509.277 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vibrio harveyi (バクテリア) / 株: B392 / 遺伝子: ALDH / プラスミド: PT7-3 / 遺伝子 (発現宿主): ALDH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): K38 / 参照: UniProt: Q56694, aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+]
#2: 化合物
ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 413 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細ONLY THE ADENINE, RIBOSE AND PYROPHOSPHATE PORTION of NADP+ WERE VISIBLE IN ELECTRON DENSITY WITH ...ONLY THE ADENINE, RIBOSE AND PYROPHOSPHATE PORTION of NADP+ WERE VISIBLE IN ELECTRON DENSITY WITH APPROXIMATELY 0.50 OCCUPANCY.
配列の詳細THE STRUCTURE WAS REFINED AS A SELENOMETHIONINE MUTANT. IN THE COORDINATE FILE WHICH WE HAVE ...THE STRUCTURE WAS REFINED AS A SELENOMETHIONINE MUTANT. IN THE COORDINATE FILE WHICH WE HAVE SUBMITTED THE SELENOMETHIONE RESIDUES HAVE BEEN MUTATED BACK TO METHIONINES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.6 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 8000, sodium acetate, sodium cacodylate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K
結晶化
*PLUS
詳細: Croteau, N., (1996) Protein Sci., 5, 2130.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
118-30 %(w/v)PEG80001reservoir
2200 mMsodium acetate1reservoir
3100 mMsodium cacodylate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.980269
検出器タイプ: BRANDEIS / 検出器: CCD / 日付: 1997年7月24日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.980269 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.48→45.2 Å / Num. all: 172343 / Num. obs: 130457 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 1.67 % / Biso Wilson estimate: 20.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル解像度: 2.48→2.57 Å / 冗長度: 1.622 % / Rmerge(I) obs: 0.118 / Num. unique all: 12664 / % possible all: 95.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 218666
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.3 % / Mean I/σ(I) obs: 4.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換, 多波長異常分散
解像度: 2.5→25.77 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high rms absF: 3708752.3 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: NAP occupancy set to 0.5
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 6393 10 %RANDOM
Rwork0.206 ---
all-65856 --
obs-63928 97.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: flat model / Bsol: 15.5085 Å2 / ksol: 0.349587 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 14.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.04 Å20 Å20.92 Å2
2---1.23 Å20 Å2
3---3.27 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→25.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15107 0 124 413 15644
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.94
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.371.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.162
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.42
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.422.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTRAINED / Weight Biso : 2 / Weight position: 300
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 1043 9.7 %
Rwork0.236 9707 -
obs--98.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ndp.parndp.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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