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万見
- PDB-1ey2: HUMAN HOMOGENTISATE DIOXYGENASE WITH FE(II) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ey2
タイトルHUMAN HOMOGENTISATE DIOXYGENASE WITH FE(II)
要素HOMOGENTISATE 1,2-DIOXYGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / jelly roll / beta sandwich
機能・相同性
機能・相同性情報


homogentisate 1,2-dioxygenase / homogentisate 1,2-dioxygenase activity / Tyrosine catabolism / L-tyrosine catabolic process / L-phenylalanine catabolic process / extracellular exosome / metal ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Homogentisate 1,2-dioxygenase / Homogentisate 1,2-dioxygenase, C-terminal domain / Homogentisate 1,2-dioxygenase, N-terminal domain / Homogentisate 1,2-dioxygenase C-terminal / Homogentisate 1,2-dioxygenase N-terminal / RmlC-like cupin domain superfamily / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Homogentisate 1,2-dioxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Timm, D.E. / Titus, G.P. / Penalva, M.A. / Mueller, H.A. / de Cordoba, S.M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of human homogentisate dioxygenase.
著者: Titus, G.P. / Mueller, H.A. / Burgner, J. / Rodriguez De Cordoba, S. / Penalva, M.A. / Timm, D.E.
履歴
登録2000年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HOMOGENTISATE 1,2-DIOXYGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,7042
ポリマ－53,6491
非ポリマー561
水4,179232
1
A: HOMOGENTISATE 1,2-DIOXYGENASE
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)322,22712
ポリマ－321,8916
非ポリマー3356
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/21
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z+1/21
crystal symmetry operation12_565x,x-y+1,-z+1/21
Buried area46080 Å2
ΔGint-246 kcal/mol
Surface area77820 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)157.809, 157.809, 95.147
Angle α, β, γ (deg.)90., 90., 120.
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
詳細The biological assembly is a hexamer constructed from two-fold and three-fold crystallographic operations on the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 HOMOGENTISATE 1,2-DIOXYGENASE


分子量: 53648.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: LIVER / プラスミド: PET19B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93099, homogentisate 1,2-dioxygenase
#2: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 232 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.39 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Ammonium Sulfate, Imidazole, FeSO4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
手法: unknown / PH range low: 7.4 / PH range high: 6.7
溶液の組成
*PLUS
濃度: 1.5-2.0 M / 一般名: ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年6月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. all: 31910 / Num. obs: 31495 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 37.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 19.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.412 / Num. unique all: 2801 / % possible all: 89.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 187375
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / % possible obs: 89.9 % / Mean I/σ(I) obs: 4.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.3→30 Å / σ(F): 2 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 1579 -RANDOM
Rwork0.193 ---
all0.193 31486 --
obs0.193 31486 98.7 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3311 0 1 232 3544
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.93
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 30 Å / σ(F): 2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 37.9 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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