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- PDB-1evt: CRYSTAL STRUCTURE OF FGF1 IN COMPLEX WITH THE EXTRACELLULAR LIGAN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1evt
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF FGF1 IN COMPLEX WITH THE EXTRACELLULAR LIGAND BINDING DOMAIN OF FGF RECEPTOR 1 (FGFR1)
要素
  • PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR 1)
  • PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 1)
キーワードGROWTH FACTOR/GROWTH FACTOR RECEPTOR / IMMUNOGLOBULIN (IG) LIKE DOMAINS BELONGING TO THE I-SET SUBGROUP WITHIN IG-LIKE DOMAINS / B-TREFOIL FOLD / GROWTH FACTOR-GROWTH FACTOR RECEPTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by FGFR1 amplification mutants / negative regulation of fibroblast growth factor production / positive regulation of mitotic cell cycle DNA replication / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Signaling by plasma membrane FGFR1 fusions / diphosphate metabolic process / FGFR1c and Klotho ligand binding and activation / vitamin D3 metabolic process / regulation of phosphate transport / regulation of lateral mesodermal cell fate specification ...Signaling by FGFR1 amplification mutants / negative regulation of fibroblast growth factor production / positive regulation of mitotic cell cycle DNA replication / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Signaling by plasma membrane FGFR1 fusions / diphosphate metabolic process / FGFR1c and Klotho ligand binding and activation / vitamin D3 metabolic process / regulation of phosphate transport / regulation of lateral mesodermal cell fate specification / positive regulation of MAPKKK cascade by fibroblast growth factor receptor signaling pathway / cementum mineralization / mesonephric epithelium development / branch elongation involved in ureteric bud branching / regulation of endothelial tube morphogenesis / FGFR3b ligand binding and activation / response to sodium phosphate / regulation of branching involved in salivary gland morphogenesis by mesenchymal-epithelial signaling / receptor-receptor interaction / regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in orbitofrontal cortex development / auditory receptor cell development / ventricular zone neuroblast division / Epithelial-Mesenchymal Transition (EMT) during gastrulation / positive regulation of parathyroid hormone secretion / chordate embryonic development / Signaling by activated point mutants of FGFR3 / FGFR3c ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / mesenchymal cell proliferation / FGFR2b ligand binding and activation / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / fibroblast growth factor receptor binding / paraxial mesoderm development / FGFR2c ligand binding and activation / Activated point mutants of FGFR2 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / FGFR4 ligand binding and activation / fibroblast growth factor receptor activity / FGFR1b ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / branching involved in salivary gland morphogenesis / Signaling by activated point mutants of FGFR1 / FGFR1c ligand binding and activation / organ induction / Downstream signaling of activated FGFR1 / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / positive regulation of phospholipase activity / lung-associated mesenchyme development / cell projection assembly / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / outer ear morphogenesis / positive regulation of hepatocyte proliferation / S100 protein binding / middle ear morphogenesis / skeletal system morphogenesis / embryonic limb morphogenesis / positive regulation of intracellular signal transduction / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / cardiac muscle cell proliferation / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / ureteric bud development / Signaling by FGFR2 IIIa TM / midbrain development / inner ear morphogenesis / PI-3K cascade:FGFR3 / fibroblast growth factor binding / PI-3K cascade:FGFR2 / positive regulation of sprouting angiogenesis / positive regulation of stem cell proliferation / PI-3K cascade:FGFR4 / Formation of paraxial mesoderm / PI-3K cascade:FGFR1 / regulation of cell differentiation / phosphatidylinositol-mediated signaling / positive regulation of cell division / PI3K Cascade / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / epithelial to mesenchymal transition / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / anatomical structure morphogenesis / calcium ion homeostasis / chondrocyte differentiation / SHC-mediated cascade:FGFR3 / : / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / cell maturation / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR2 in disease / Hsp70 protein binding / positive regulation of neuron differentiation / Signaling by FGFR1 in disease
類似検索 - 分子機能
Fibroblast growth factor receptor 1, catalytic domain / HBGF/FGF family signature. / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Fibroblast growth factor receptor family / Cytokine IL1/FGF / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 ...Fibroblast growth factor receptor 1, catalytic domain / HBGF/FGF family signature. / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Fibroblast growth factor receptor family / Cytokine IL1/FGF / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibroblast growth factor 1 / Fibroblast growth factor receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Plotnikov, A.N. / Hubbard, S.R. / Schlessinger, J. / Mohammadi, M.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2000
タイトル: Crystal structures of two FGF-FGFR complexes reveal the determinants of ligand-receptor specificity.
著者: Plotnikov, A.N. / Hubbard, S.R. / Schlessinger, J. / Mohammadi, M.
履歴
登録2000年4月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR 1)
B: PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR 1)
C: PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 1)
D: PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 1)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,3708
ポリマ－80,9864
非ポリマー3844
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7460 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area29050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.553, 64.061, 64.139
Angle α, β, γ (deg.)93.40, 111.17, 97.18
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR 1) / FGF1


分子量: 15232.148 Da / 分子数: 2
断片: THE B-TREFOIL CORE OF FIBROBLAST GROWTH FACTOR 1 (FGF1)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Bacteria (unknown) / 参照: UniProt: P05230
#2: タンパク質 PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 1) / FGFR1


分子量: 25260.777 Da / 分子数: 2
断片: EXTRACELLULAR LIGAND BINDING DOMAIN OF FGF RECEPTOR 1 (FGFR1) CONSISTING OF IMMUNOGLOBULIN LIKE DOMAINS II (D2) AND III (D3)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Bacteria (unknown) / 参照: UniProt: P11362
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.82 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: PEG 4000, Isopropanol, HEPES-NaOH, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
11 mg/mlprotein1drop
20.1 MTris-HCl1drop
330 %PEG40001reservoir
40.2 M1reservoirLi2SO4
50.1 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9794
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年3月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→25 Å / Num. obs: 49288 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.226 / % possible all: 90.5
反射
*PLUS
Num. obs: 22330 / Num. measured all: 49288
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 90.5 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化解像度: 2.8→25 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3 1051 -RANDOM
Rwork0.249 ---
obs0.249 21539 95.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS / Bsol: 27.76 Å2 / ksol: 0.342 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.158 Å23.159 Å2-4.057 Å2
2--1.746 Å2-3.861 Å2
3----1.588 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4963 0 20 0 4983
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.47
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.96
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.7591.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.8472
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.7362
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.0632.5
ソフトウェア
*PLUS
名称: 'CNS' / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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