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- PDB-1ev4: RAT GLUTATHIONE S-TRANSFERASE A1-1: MUTANT W21F/F220Y WITH GSO3 BOUND -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ev4
タイトルRAT GLUTATHIONE S-TRANSFERASE A1-1: MUTANT W21F/F220Y WITH GSO3 BOUND
要素GLUTATHIONE S-TRANSFERASE A1-1
キーワードTRANSFERASE / disordered C-terminal helices
機能・相同性
機能・相同性情報


Azathioprine ADME / Glutathione conjugation / Heme degradation / 異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; C=C結合の転位 / dinitrosyl-iron complex binding / glutathione derivative biosynthetic process / glutathione binding / linoleic acid metabolic process / steroid Delta-isomerase activity / glutathione peroxidase activity ...Azathioprine ADME / Glutathione conjugation / Heme degradation / 異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; C=C結合の転位 / dinitrosyl-iron complex binding / glutathione derivative biosynthetic process / glutathione binding / linoleic acid metabolic process / steroid Delta-isomerase activity / glutathione peroxidase activity / prostaglandin metabolic process / glutathione transferase / glutathione transferase activity / 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ / xenobiotic catabolic process / epithelial cell differentiation / glutathione metabolic process / xenobiotic metabolic process / fatty acid binding / response to nutrient levels / response to xenobiotic stimulus / protein homodimerization activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, alpha class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, alpha class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE SULFONIC ACID / Glutathione S-transferase alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Adman, E.T. / Le Trong, I. / Stenkamp, R.E. / Nieslanik, B.S. / Dietze, E.C. / Tai, G. / Ibarra, C. / Atkins, W.M.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2001
タイトル: Localization of the C-terminus of rat glutathione S-transferase A1-1: crystal structure of mutants W21F and W21F/F220Y.
著者: Adman, E.T. / Le Trong, I. / Stenkamp, R.E. / Nieslanik, B.S. / Dietze, E.C. / Tai, G. / Ibarra, C. / Atkins, W.M.
履歴
登録2000年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE A1-1
C: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE A1-1
D: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE A1-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,7979
ポリマ－76,4433
非ポリマー1,3546
水5,026279
1
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE A1-1
ヘテロ分子

A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE A1-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,8656
ポリマ－50,9622
非ポリマー9034
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area5280 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area20150 Å2
手法PISA
2
C: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE A1-1
D: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE A1-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,8656
ポリマ－50,9622
非ポリマー9034
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4860 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area19620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.6, 275.2, 70.3
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細chain A forms crystallographic dimer chains C&D form non-crystallographic dimer

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要素

#1: タンパク質 GLUTATHIONE S-TRANSFERASE A1-1


分子量: 25480.885 Da / 分子数: 3 / 変異: W21F/F220Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: PKKGTB34-W21F / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00502, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GTS / GLUTATHIONE SULFONIC ACID / グルタチオンスルホン酸


分子量: 355.322 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O9S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 279 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.02 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M HEPES, 60% saturated ammonium sulfate, 1 mM S-hexyl glutathione , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.1 MHEPES1drop
21 mMS-hexyl-glutathione1drop
360 %satammonium sulfate1drop
410 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. all: 61093 / Num. obs: 58664 / % possible obs: 77 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.88 Å / Rmerge(I) obs: 0.3 / % possible all: 15.3
反射
*PLUS
最高解像度: 1.88 Å / % possible obs: 85 % / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.88 Å / 最低解像度: 1.98 Å / % possible obs: 45 % / Num. unique obs: 4452 / Rmerge(I) obs: 0.29 / Mean I/σ(I) obs: 2.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.843精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.2→20 Å / σ(F): 5 / σ(I): 5 / 立体化学のターゲット値: Engh & Humber
詳細: XPLOR version 3.8 used bulk solvent correction (KSOL=0.8, BSOL = 20.) anisotropic overall B correction -3.0,2.2,0.84
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.285 3846 10% of data
Rwork0.218 --
all-40698 -
obs-38243 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5236 0 84 279 5599
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 19.8 Å / σ(F): 5 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.218 / Rfactor Rfree: 0.286
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_deg / Dev ideal: 2.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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