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万見
- PDB-1eta: THE X-RAY CRYSTAL STRUCTURE REFINEMENTS OF NORMAL HUMAN TRANSTHYR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eta
タイトルTHE X-RAY CRYSTAL STRUCTURE REFINEMENTS OF NORMAL HUMAN TRANSTHYRETIN AND THE AMYLOIDOGENIC VAL 30-->MET VARIANT TO 1.7 ANGSTROMS RESOLUTION
要素TRANSTHYRETIN
キーワードTRANSPORT(THYROXINE)
機能・相同性
機能・相同性情報


Retinoid cycle disease events / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation ...Retinoid cycle disease events / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family ...Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3,5,3',5'-TETRAIODO-L-THYRONINE / Transthyretin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Braden, B.C. / Steinrauf, L.K. / Hamilton, J.A.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1993
タイトル: The x-ray crystal structure refinements of normal human transthyretin and the amyloidogenic Val-30-->Met variant to 1.7-A resolution.
著者: Hamilton, J.A. / Steinrauf, L.K. / Braden, B.C. / Liepnieks, J. / Benson, M.D. / Holmgren, G. / Sandgren, O. / Steen, L.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1993
タイトル: X-Ray Crystal Structure of the Ala 109-->Thr Variant of Human Transthyretin which Produces Euthyroid Hyperthyroxinemia
著者: Steinrauf, L.K. / Hamilton, J.A. / Braden, B.C. / Murrell, J.R. / Benson, M.D.
#2: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 1992
タイトル: Alteration in Molecular Structure which Results in Disease: The met 30 Variant of Human Plasma Transthyretin
著者: Hamilton, J.A. / Steinrauf, L.K. / Liepnieks, J.J. / Benson, M.D. / Holmgren, G. / Sandgren, O. / Steen, L.
履歴
登録1993年5月12日処理サイト: BNL
改定 1.01995年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700SHEET SHEET IDENTIFIERS ARE BASED ON ENTRY 2PAB (PREALBUMIN, BLAKE ET AL.). A SHIFT OF THE CHAIN 1 ...SHEET SHEET IDENTIFIERS ARE BASED ON ENTRY 2PAB (PREALBUMIN, BLAKE ET AL.). A SHIFT OF THE CHAIN 1 AND 2 BETA SHEETS AT RESIDUE 30 WAS NECESSARY TO MODEL THE MET SIDE CHAIN. BETA SHEET MAIN CHAIN CONNECTIVITIES IN THE COORDINATE SET ARE TO THE VAL 30 PEPTIDE ATOMS.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: TRANSTHYRETIN
2: TRANSTHYRETIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1734
ポリマ－27,6192
非ポリマー1,5542
水4,252236
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2520 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area12360 Å2
手法PISA
2
1: TRANSTHYRETIN
2: TRANSTHYRETIN
ヘテロ分子

1: TRANSTHYRETIN
2: TRANSTHYRETIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,3458
ポリマ－55,2384
非ポリマー3,1074
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area9640 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area20130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.640, 86.180, 65.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Atom site foot note1: THIS IS A NATURALLY OCCURRING VARIANT WITH MICROHETEROGENEITY AT POSITION 30. BOTH VAL AND MET OCCUR AT THIS POSITION. THE RATIO OF MET VAL AT POSITION 30 IS 1:1 AND BOTH VAL AND MET ARE MODELLED WITH 0.50 OCCUPANCY.
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
112-241-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.9886, 0.1508, -0.0004), (0.1508, 0.9886, -0.0049), (-0.0004, -0.0049, -0.9999)
ベクター: 36.751, -2.55, 98.39)
詳細THERE ARE TWO T4 BINDING SITES PER TETRAMER (AA, BB). SITE AA CONTAINS RESIDUES FROM CHAIN 1 AND CHAIN 1* WHERE CHAINS 1 AND 1* ARE RELATED BY CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD SYMMETRY. LIKEWISE, SITE BB CONTAINS RESIDUES FROM CHAIN 2 AND CHAIN 2* WHERE CHAINS 2 AND 2* ARE RELATED BY CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY. BECAUSE OF PDB FORMAT SPECIFICATIONS, ONLY THE RESIDUES FROM CHAIN 1 ARE LISTED FOR SITE AA ON SITE RECORDS BELOW AND ONLY THE RESIDUES FROM CHAIN 2 ARE LISTED FOR SITE BB ON SITE RECORDS BELOW. THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN 2 WHEN APPLIED TO CHAIN 1.

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要素

#1: タンパク質 TRANSTHYRETIN


分子量: 13809.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: SERUM / 参照: UniProt: P02766
#2: 化合物 ChemComp-T44 / 3,5,3',5'-TETRAIODO-L-THYRONINE / チロキシン


分子量: 776.870 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H11I4NO4 / コメント: ホルモン*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 236 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.02 %
結晶化
*PLUS
手法: unknown

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.7→5 Å / Rfactor obs: 0.184 / σ(F): 2
詳細: OCCUPANCIES OF DISORDERED SIDE CHAINS OR OF ATOMS WITH LESS THAN UNIT OCCUPANCY WERE SELECTED TO FLATTEN THE FINAL DIFFERENCE FOURIER. OCCUPANCIES OF SOLVENT WATER MOLECULES WERE REFINED WITH ...詳細: OCCUPANCIES OF DISORDERED SIDE CHAINS OR OF ATOMS WITH LESS THAN UNIT OCCUPANCY WERE SELECTED TO FLATTEN THE FINAL DIFFERENCE FOURIER. OCCUPANCIES OF SOLVENT WATER MOLECULES WERE REFINED WITH PROLSQ. OCCUPANCIES OF DISORDERED SIDE CHAINS OR OF ATOMS WITH LESS THAN UNIT OCCUPANCY WERE SELECTED TO FLATTEN THE FINAL DIFFERENCE FOURIER. ATOMS WITH OCCUPANCIES OF .001 HAVE NO OBSERVABLE ELECTRON DENSITY. SOME WATER MOLECULES WERE PLACED IN POSITIONS THAT PROBABLY REPRESENT ALTERNATE CONFORMATIONS.
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1990 0 48 236 2274
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
拘束条件
*PLUS
タイプ: p_angle_d / Dev ideal: 0.027

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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