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- PDB-1et5: CRYSTAL STRUCTURE OF NITRITE REDUCTASE ASP98ASN MUTANT FROM ALCAL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1et5
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF NITRITE REDUCTASE ASP98ASN MUTANT FROM ALCALIGENES FAECALIS S-6
要素NITRITE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / Greek key beta barrel domain
機能・相同性
機能・相同性情報


denitrification pathway / nitrite reductase (NO-forming) / nitrite reductase (NO-forming) activity / nitrate assimilation / periplasmic space / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
Nitrite reductase, copper-type / Multicopper oxidase, type 1 / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / Cupredoxins - blue copper proteins / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Cupredoxin / Immunoglobulin-like ...Nitrite reductase, copper-type / Multicopper oxidase, type 1 / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / Cupredoxins - blue copper proteins / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Cupredoxin / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Copper-containing nitrite reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Alcaligenes faecalis (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Boulanger, M.J. / Kukimoto, M. / Nishiyama, M. / Horinouchi, S. / Murphy, M.E.P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Catalytic roles for two water bridged residues (Asp-98 and His-255) in the active site of copper-containing nitrite reductase.
著者: Boulanger, M.J. / Kukimoto, M. / Nishiyama, M. / Horinouchi, S. / Murphy, M.E.
履歴
登録2000年4月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NITRITE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1365
ポリマ－36,8781
非ポリマー2584
水4,828268
1
A: NITRITE REDUCTASE
ヘテロ分子

A: NITRITE REDUCTASE
ヘテロ分子

A: NITRITE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,40715
ポリマ－110,6333
非ポリマー77412
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area12710 Å2
ΔGint-102 kcal/mol
Surface area33380 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)127.940, 127.940, 66.426
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-504-

ZN

21A-505-

ZN

詳細Biological assembly is a trimer constructed from chain A by the threefold axis

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要素

#1: タンパク質 NITRITE REDUCTASE / CU-NIR


分子量: 36877.664 Da / 分子数: 1 / 断片: 40 - 376 / 変異: D98N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Alcaligenes faecalis (バクテリア)
プラスミド: PET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P38501, EC: 1.7.99.3
#2: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 268 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.62 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.7
詳細: sodium cacodylate, zinc acetate, PEG 4000, pH 4.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細 (eV)
10.1 Msodium cacodylate11
210-15 %PEG400011or PEG6000, PEG8000
350-75 mMzinc salt11
410-15 mg/mlprotein11

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年8月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 92090 / Num. obs: 30437 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 19.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 7.68
反射 シェル解像度: 1.9→2.05 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.246 / Num. unique all: 6121
反射
*PLUS
% possible obs: 95.2 % / Num. measured all: 92090
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.4精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 1.9→500 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2222100.89 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Least squares method
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.214 2763 9.1 %RANDOM
Rwork0.185 ---
obs0.185 30434 95.1 %-
all-31965 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 59.54 Å2 / ksol: 0.314 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.01 Å2-1.89 Å20 Å2
2---5.01 Å20 Å2
3---10.03 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→500 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2560 0 4 268 2832
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.9
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 495 9.7 %
Rwork0.248 4600 -
obs--95.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 500 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 9.1 % / Rfactor obs: 0.184
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 30.4 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.9
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.27 / % reflection Rfree: 9.7 % / Rfactor Rwork: 0.248 / Num. reflection obs: 6121

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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