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万見
- PDB-1eso: MONOMERIC CU,ZN SUPEROXIDE DISMUTASE FROM ESCHERICHIA COLI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eso
タイトルMONOMERIC CU,ZN SUPEROXIDE DISMUTASE FROM ESCHERICHIA COLI
要素CU, ZN SUPEROXIDE DISMUTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / CU / ZN SUPEROXIDE DISMUTASE / MONOMERIC SUPEROXIDE DISMUTASE / COPPER ENZYMES / ENZYME EVOLUTION / X-RAY CRYSTAL STRUCTURE
機能・相同性
機能・相同性情報


superoxide metabolic process / superoxide dismutase / superoxide dismutase activity / removal of superoxide radicals / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / copper ion binding / zinc ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Superoxide dismutase [Cu-Zn] / Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Pesce, A. / Capasso, C. / Battistoni, A. / Folcarelli, S. / Rotilio, G. / Desideri, A. / Bolognesi, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1997
タイトル: Unique structural features of the monomeric Cu,Zn superoxide dismutase from Escherichia coli, revealed by X-ray crystallography.
著者: Pesce, A. / Capasso, C. / Battistoni, A. / Folcarelli, S. / Rotilio, G. / Desideri, A. / Bolognesi, M.
履歴
登録1997年6月27日処理サイト: BNL
改定 1.01998年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / software / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _software.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CU, ZN SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,8903
ポリマ－15,7611
非ポリマー1292
水1,35175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)33.000, 52.400, 43.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.20, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 CU, ZN SUPEROXIDE DISMUTASE / SOD


分子量: 15760.583 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: BMH 71-18 / 細胞内の位置: PERIPLASM / 遺伝子: SODC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P53635, UniProt: P0AGD1*PLUS, superoxide dismutase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化pH: 8.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 30% PEG 4000, 0.2 M MGCL2, 0.1 M TRIS, PH 8.5
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 40 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
120 mg/mlprotein1drop
230 %(w/v)PEG40001reservoir
30.2 M1reservoirMgCl2
40.1 MTris-HCl1reservoirpH8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年4月7日 / 詳細: PINHOLE COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→26.3 Å / Num. obs: 9044 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Rsym value: 0.07 / % possible all: 87
反射
*PLUS
Num. measured all: 28077

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
ROTAVATAデータ削減
Agrovataデータ削減
AMoRE位相決定
TNT5B精密化
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SUPEROXIDE DISMUTASE FROM P.LEIOGNATHI, SOLVED BY SIRAS IN THE DEPOSITORS' LAB

解像度: 2→26 Å / Isotropic thermal model: TNT BCORREL / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT: ENGH-HUBER
Rfactor反射数%反射
Rfree0.26 433 5 %
Rwork0.168 --
all-8624 -
obs-9057 96.4 %
溶媒の処理溶媒モデル: TNT / Bsol: 103.3 Å2 / ksol: 0.76 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1103 0 2 75 1180
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01811256
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.78151010.5
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d19.366950
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.018328.5
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.01916528
X-RAY DIFFRACTIONt_it4.711257
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.062130.062
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5B / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection all: 9057 / Num. reflection obs: 8624 / Rfactor all: 0.168 / Rfactor Rfree: 0.263
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg19.360
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.0188.5
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.01928

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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