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万見
- PDB-1es3: C98A mutant of streptomyces K15 DD-transpeptidase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1es3
タイトルC98A mutant of streptomyces K15 DD-transpeptidase
要素DD-TRANSPEPTIDASE
キーワードHYDROLASE / PENICILLIN-BINDING / DD-TRANSPEPTIDASE / SERINE PEPTIDASE / BETA-LACTAMASE / HYDROLASE CARBOXYPEPTIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Peptidase S11, D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase A, N-terminal / Peptidase S11, D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase A / D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces sp. (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Fonze, E. / Charlier, P.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Catalytic mechanism of the Streptomyces K15 DD-transpeptidase/penicillin-binding protein probed by site-directed mutagenesis and structural analysis.
著者: Rhazi, N. / Charlier, P. / Dehareng, D. / Engher, D. / Vermeire, M. / Frere, J.M. / Nguyen-Disteche, M. / Fonze, E.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1999
タイトル: The Crystal Structure of a Penicilloyl-Serine Transferase of Intermediate Penicillin Sensitivity
著者: Fonze, E. / Vermeire, M. / Nguyen-Disteche, M. / Brasseur, R. / Charlier, P.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystallization and X-Ray Diffraction Study of the Streptomyces K15 Penicillin-Binding Dd-Transpeptidase
著者: Englebert, S. / Charlier, P. / Fonze, E. / To'Th, Y. / Vermeire, M. / Van Beeumen, J. / Grandchamps, J. / Hoffmann, K. / Leyh-Bouille, M. / Nguyen-Disteche, M. / Ghuysen, J.-M.
履歴
登録2000年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DD-TRANSPEPTIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4992
ポリマ－27,4761
非ポリマー231
水2,342130
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)46.305, 54.090, 108.769
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a monomer

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要素

#1: タンパク質 DD-TRANSPEPTIDASE / D-ALANYL-D-ALANINE CARBOXYPEPTIDASE / DD-PEPTIDASE


分子量: 27476.254 Da / 分子数: 1 / 変異: C98A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Streptomyces sp. (バクテリア) / 株: K15 / 生物種 (発現宿主): Streptomyces lividans / 発現宿主: Streptomyces lividans TK24 (バクテリア) / 株 (発現宿主): TK24
参照: UniProt: P39042, serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.38 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: Mes 0.1M, PEG 6K 25%, NaCl 0.5M, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12.3-20 mg/mlprotein1drop
30.1 MMES-HCl1reservoir
2PEG60001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS X1000 / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年6月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.127→42.6 Å / Num. all: 14472 / Num. obs: 14472 / % possible obs: 90.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.47 % / Biso Wilson estimate: 23.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 4.21
反射 シェル解像度: 2.127→2.203 Å / 冗長度: 3.47 % / Rmerge(I) obs: 0.183 / Num. unique all: 730 / % possible all: 46.8
反射
*PLUS
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 46.8 % / Num. unique obs: 730

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SAINTデータスケーリング
SAINTデータ削減
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
精密化解像度: 2.2→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / σ(F): 3
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 641 5 %RANDOM
Rwork0.174 ---
obs0.174 12742 89.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 20.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.28 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1912 0 1 130 2043
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.6
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.081.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.222
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.682
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it5.262.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.046 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 34 3.6 %
Rwork0.236 916 -
obs--68.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2TIP3P.PARAMETERTIP3P.TOPOLOGY
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 3 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 20.7 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.6
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.27 / % reflection Rfree: 3.6 % / Rfactor Rwork: 0.236

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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