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万見
- PDB-1eqn: E.COLI PRIMASE CATALYTIC CORE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eqn
タイトルE.COLI PRIMASE CATALYTIC CORE
要素DNA PRIMASE
キーワードTRANSFERASE / Toprim domain / Rossmann fold
機能・相同性
機能・相同性情報


DnaB-DnaG complex / DNA primase DnaG / primosome complex / DNA replication, synthesis of primer / replisome / replication fork processing / DNA-directed RNA polymerase complex / DNA-directed RNA polymerase activity / DNA replication / DNA binding ...DnaB-DnaG complex / DNA primase DnaG / primosome complex / DNA replication, synthesis of primer / replisome / replication fork processing / DNA-directed RNA polymerase complex / DNA-directed RNA polymerase activity / DNA replication / DNA binding / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DnaG, RNA polymerase domain, helical bundle / DNA primase, catalytic core, N-terminal domain / DNA primase DNAg catalytic core, N-terminal domain / DNA primase DnaG, DnaB-binding domain / DNA primase DnaG DnaB-binding / DNA primase DnaG DnaB-binding / Pheromone ER-1 / DNA primase, DnaB-helicase binding domain / DnaB-helicase binding domain of primase / Dna Topoisomerase Vi A Subunit; Chain: A, domain 2 ...DnaG, RNA polymerase domain, helical bundle / DNA primase, catalytic core, N-terminal domain / DNA primase DNAg catalytic core, N-terminal domain / DNA primase DnaG, DnaB-binding domain / DNA primase DnaG DnaB-binding / DNA primase DnaG DnaB-binding / Pheromone ER-1 / DNA primase, DnaB-helicase binding domain / DnaB-helicase binding domain of primase / Dna Topoisomerase Vi A Subunit; Chain: A, domain 2 / Dna Topoisomerase Vi A Subunit; Chain: A, domain 2 - #10 / Zinc finger, CHC2-type / DNA primase, DnaG / DNA primase, catalytic core, N-terminal / DNA primase DnaG, bacteria / Bacterial DnaG primase, TOPRIM domain / DNA primase, catalytic core, N-terminal domain superfamily / : / CHC2 zinc finger / DNA primase catalytic core, N-terminal domain / zinc finger / DNA Primase, CHC2-type zinc finger / Toprim-like / DNA helicase DnaB, N-terminal/DNA primase DnaG, C-terminal / TOPRIM / Toprim domain profile. / TOPRIM domain / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Podobnik, M. / McInerney, P. / O'Donnell, M. / Kuriyan, J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: A TOPRIM domain in the crystal structure of the catalytic core of Escherichia coli primase confirms a structural link to DNA topoisomerases.
著者: Podobnik, M. / McInerney, P. / O'Donnell, M. / Kuriyan, J.
履歴
登録2000年4月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA PRIMASE
B: DNA PRIMASE
C: DNA PRIMASE
D: DNA PRIMASE
E: DNA PRIMASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)183,1055
ポリマ－183,1055
非ポリマー00
水00
1
A: DNA PRIMASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6211
ポリマ－36,6211
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: DNA PRIMASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6211
ポリマ－36,6211
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: DNA PRIMASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6211
ポリマ－36,6211
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: DNA PRIMASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6211
ポリマ－36,6211
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: DNA PRIMASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6211
ポリマ－36,6211
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.674, 107.626, 263.069
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a monomer constructed from either chain A, B, C, D or E.

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要素

#1: タンパク質
DNA PRIMASE


分子量: 36620.941 Da / 分子数: 5 / 断片: CATALYTIC CORE / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PPROEX-HTA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0ABS5, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.21 %
解説: For the refinement the data from lambda 1 (0.98636) were taken.
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.3
詳細: PEG 4000, DTT, Tris/HCl, sodium acetate, pH 8.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 50 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions
PH range low: 8.5 / PH range high: 7.9
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlprotein1drop
216-19 %PEG40001reservoir
30.053-0.063 mMTris-HCl1reservoir
40.11-0.13 Msodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.98636, 0.97939, 0.97900, 0.96526
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年6月1日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.986361
20.979391
30.9791
40.965261
反射解像度: 2.9→20 Å / Num. all: 273234 / Num. obs: 272858 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): -1.5 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 73.637 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 31.3
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.207 / Num. unique all: 13126 / % possible all: 90.8
反射
*PLUS
Num. obs: 40874 / Num. measured all: 273234
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 90.8 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
MLPHARE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.9→500 Å / σ(F): 2
立体化学のターゲット値: Engh & Huber, Hendrickson W.A. and Konnert J.H.
詳細: used standard crystallographic residual
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276 6749 -RANDOM
Rwork0.2197 ---
all0.2393 75010 --
obs0.2259 67706 90.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→500 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12156 0 0 0 12156
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0114
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.414

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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