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- PDB-1eq3: NMR STRUCTURE OF HUMAN PARVULIN HPAR14 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eq3
タイトルNMR STRUCTURE OF HUMAN PARVULIN HPAR14
要素PEPTIDYL-PROLYL CIS/TRANS ISOMERASE (PPIASE)
キーワードISOMERASE / PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE / PARVULIN
機能・相同性
機能・相同性情報


bent DNA binding / preribosome / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / spindle / rRNA processing / chromosome / double-stranded DNA binding / mitochondrial matrix / nucleolus ...bent DNA binding / preribosome / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / spindle / rRNA processing / chromosome / double-stranded DNA binding / mitochondrial matrix / nucleolus / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase PIN4 / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / Refinement was done using X-PLOR98 simulated annealing protocol.
データ登録者Sekerina, E. / Rahfeld, U.J. / Muller, J. / Fischer, G. / Bayer, P.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: NMR solution structure of hPar14 reveals similarity to the peptidyl prolyl cis/trans isomerase domain of the mitotic regulator hPin1 but indicates a different functionality of the protein.
著者: Sekerina, E. / Rahfeld, J.U. / Muller, J. / Fanghanel, J. / Rascher, C. / Fischer, G. / Bayer, P.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1999
タイトル: Identification and characterization of a 14kDa human protein as a novel parvulin-like peptidyl-prolyl cis/trans isomerase
著者: Uchida, T. / Fujimori, F. / Tradler, T. / Fischer, G. / Rahfeld, J.U.
履歴
登録2000年4月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PEPTIDYL-PROLYL CIS/TRANS ISOMERASE (PPIASE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7321
ポリマ－10,7321
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 PEPTIDYL-PROLYL CIS/TRANS ISOMERASE (PPIASE)


分子量: 10731.549 Da / 分子数: 1 / 断片: PPIASE DOMAIN (RESIDUES 36-131) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: HOMO SAPIENS / Cell: ENDOTHELIAL CELLS / 器官: LUNG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y237

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
121DQF-COSY
2323D 13C-separated NOESY
2423D 15N-separated NOESY
2522D 15N HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM Parvulin; 10mM phosphate buffer;90% H2O, 10% D2O or 100% D2O
21mM Parvulin U15N/13C; 10mM phosphate buffer;90% H2O, 10% D2O or 100% D2O
試料状態
Conditions-IDpH圧 (kPa)温度 (K)
16.5ambient 300 K
26.5ambient 300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.5Brukercollection
XwinNMR2.5Bruker解析
NDEEHerrmann, F.; SpinUp解析
NDEEHerrmann, F.; SpinUpデータ解析
AURELIA2.5Neidig, P; Brukerデータ解析
X-PLOR98Brunger; MSI構造決定
X-PLOR98Brunger; MSIデータ解析
X-PLOR98Brunger; MSI精密化
Insight II98MSIデータ解析
精密化手法: Refinement was done using X-PLOR98 simulated annealing protocol.
ソフトェア番号: 1
詳細: Constraints used for calculation: Total number of NOEs = 1042, Intra-residual = 120, Long-range = 397, Medium-range = 167, Sequential = 358; Coupling constants = 71, Hydrogen bonds = 38.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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